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Testes com gabarito · Bioquímica

Testes de bioquímica com gabarito: 50 questões para preparação para exames

50 questões de teste de bioquímica do banco do curso WhiteCoat Pro: resposta correta e breve explicação abaixo de cada questão. Resolva online no simulador ou navegue pela lista abaixo — as questões estão divididas por seções do programa.

Questões na página50 com gabarito
Seções do curso10
Questões no banco completo5 768
Tempo para o teste≈ 30 min
Simulador: resolva o teste onlineSelecione uma alternativa — você verá imediatamente a resposta correta e a explicação. O resultado será salvo neste navegador.

Estrutura, propriedades e funções das proteínas

5 questões
1

Que tipo de ambiente os radicais de aminoácidos criam ao redor das partes hidrofóbicas do heme no centro ativo da hemoglobina?

  1. AAmbiente hidrofílico
  2. БAmbiente carregado (iônico)
  3. ВAmbiente hidrofóbico
  4. ГAmbiente polar
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Resposta: V) Ambiente hidrofóbico

Os resíduos hidrofóbicos de aminoácidos na cavidade das globinas protegem o ferro do heme contra a oxidação pela água no estado dissolvido.

2

O que acontece com a estrutura primária de uma proteína durante a desnaturação?

  1. АA sequência de aminoácidos é alterada devido ao rearranjo dos resíduos
  2. БA estrutura primária é preservada e as ligações peptídicas não são rompidas
  3. ВA estrutura primária é destruída e as ligações peptídicas são hidrolisadas
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Resposta: B) A estrutura primária é preservada e as ligações peptídicas não são rompidas

A desnaturação rompe as ligações fracas que estabilizam as estruturas secundária, terciária e quaternária, enquanto as ligações peptídicas covalentes fortes da estrutura primária são preservadas.

3

O que é o ponto isoelétrico (PI) de uma proteína?

  1. АO valor de pH no qual a proteína tem carga positiva máxima
  2. БO valor de pH no qual todos os grupos carboxila estão protonados
  3. ВO valor de pH no qual a carga líquida da molécula é igual a 0
  4. ГO valor de pH no qual a proteína é maximamente solúvel
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Resposta: V) O valor de pH no qual a carga líquida da molécula é igual a 0

No ponto isoelétrico, o número de cargas positivas e negativas na molécula anfótera da proteína se equilibra, fazendo com que sua carga líquida seja igual a zero.

4

Qual é a estrutura quaternária da hemoglobina humana adulta?

  1. АTrímero composto por três protômeros com um heme
  2. БMonômero consistindo em uma única cadeia polipeptídica
  3. ВDímero composto por duas subunidades idênticas
  4. ГTetrâmero composto por dois protômeros α e dois β
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Resposta: G) Tetrâmero composto por dois protômeros α e dois β

A hemoglobina adulta (HbA) é uma proteína tétricas que consiste em duas cadeias polipeptídicas α e duas β, cada uma ligada a um heme.

5

Onde a tripsina é produzida?

  1. АPela parte endócrina do pâncreas
  2. БPela mucosa do intestino delgado
  3. ВPela parte exócrina do pâncreas
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Resposta: V) Pela parte exócrina do pâncreas

As células acinares da parte exócrina do pâncreas sintetizam e secretam o precursor inativo da enzima — o tripsinogênio —, que é então ativado no lúmen do duodeno.

Enzimologia

5 questões
6

A anemia megaloblástica (macrocítica) e a leucopenia se desenvolvem devido à deficiência de qual vitamina?

  1. АPiridoxina (B6)
  2. БBiotina (B7)
  3. ВÁcido pantotênico (B5)
  4. ГÁcido fólico (B9)
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Resposta: G) Ácido fólico (B9)

O ácido fólico é essencial para a síntese de purinas e timidina monofosfato, garantindo a divisão de células hematopoiéticas de rápida proliferação.

7

A constante de Michaelis ($K_m$) é a concentração de substrato na qual a velocidade da reação é igual a:

  1. АUm quarto da velocidade máxima
  2. БMetade da velocidade máxima
  3. ВÀ velocidade máxima
  4. ГZero
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Resposta: B) Metade da velocidade máxima

De acordo com a equação de Michaelis-Menten, a constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato na qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima.

8

Em qual valor de pH a atividade da pepsina é máxima?

  1. ApH ~ 5,0–6,0
  2. BpH ~ 7,0–8,0
  3. VpH ~ 1,5–2,0
  4. GpH ~ 9,0–10,0
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Resposta: В) pH ~ 1,5–2,0

A pepsina é a principal enzima proteolítica do suco gástrico, adaptada para atuar em um ambiente altamente ácido.

9

Qual enzima realiza a remoção do grupo fosfato de uma proteína fosforilada?

  1. АProteína quinase
  2. БFosfolipase
  3. ВAdenilato ciclase
  4. ГFosfoproteína fosfatase
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Resposta: Г) Fosfoproteína fosfatase

As fosfoproteínas fosfatases removem hidrolyticamente o resíduo de ácido fosfórico de resíduos de aminoácidos modificados de proteínas, retornando-as ao estado desfosforilado.

10

O que é a atividade específica de uma enzima?

  1. АConcentração de substrato à metade da velocidade da reação
  2. БNúmero de unidades de atividade enzimática por 1 mg de proteína
  3. ВNúmero de unidades de atividade enzimática por 1 ml de solução
  4. ГVelocidade da reação sob saturação completa de substrato
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Resposta: Б) Número de unidades de atividade enzimática por 1 mg de proteína

A atividade específica reflete o grau de pureza da enzima e é calculada como a razão entre a atividade enzimática total e a massa total de proteína na preparação (em miligramas).

Estude o tópico completo no curso de "Bioquímica"

Aqui está um resumo. No curso, você encontra tudo o que é cobrado em aula e na prova.

  • 3.616 páginas de materiais de estudo sobre todos os temas
  • Exercícios e testes após cada tópico — como no colóquio
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Estrutura e função das membranas biológicas

5 questões
11

Qual enzima fosforila os substratos do receptor de insulina, desencadeando uma cascata de reações intracelulares?

  1. АFosfodiesterase
  2. БTirosina proteína quinase (Tyr-PK)
  3. ВFosfoproteína fosfatase (FPP)
  4. ГTirosina proteína fosfatase
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Resposta: Б) Tirosina proteína quinase (Tyr-PK)

O receptor de insulina pertence à família dos receptores tirosina quinases e, ao se ligar ao hormônio, sofre autofosforilação em resíduos de tirosina.

12

Que tipo de proteína de membrana é o receptor do sistema de inositol fosfato?

  1. АProteína integral
  2. БProteína periférica
  3. ВProteína ancorada
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Resposta: А) Proteína integral

Os receptores da membrana plasmática acoplados à proteína Gq e os receptores IP3 no retículo endoplasmático atravessam a bicamada lipídica, sendo proteínas integrais.

13

Como o calcitriol regula a síntese de proteínas ligadoras de cálcio (calbindinas) nos enterócitos?

  1. АFosforila proteínas ribossômicas, acelerando a tradução
  2. БAtiva a adenilato ciclase, aumentando o nível de AMPc
  3. ВLiga-se ao receptor tirosina quinase, desencadeando a cascata da MAP quinase
  4. ГLiga-se a um receptor intracelular, ativando a transcrição dos genes correspondentes
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Resposta: Г) Liga-se a um receptor intracelular, ativando a transcrição dos genes correspondentes

O calcitriol (forma ativa da vitamina D) pertence aos hormônios esteroides, que penetram através da membrana celular e interagem com receptores intracelulares, regulando a transcrição de genes-alvo.

14

Qual enzima hidrolisa o AMPc, reduzindo sua concentração na célula?

  1. АAdenilato ciclase
  2. БFosfodiesterase (a AMP)
  3. ВFosfolipase C
  4. ГProteína quinase A
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Resposta: Б) Fosfodiesterase (a AMP)

A fosfodiesterase hidrolisa a ligação fosfodiéster cíclica 3',5' na molécula de AMPc, formando 5'-AMP inativo e encerrando a transmissão do sinal intracelular.

15

Qual é a função regulatória dos lipídios da membrana?

  1. АRegulam a síntese de ácidos nucleicos
  2. БParticipam da regulação da atividade enzimática
  3. ВRegulam a replicação do DNA
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Resposta: Б) Participam da regulação da atividade enzimática

Os lipídios de membrana criam um microambiente específico necessário para a correta conformação e funcionamento das enzimas associadas à membrana, e alguns deles atuam como segundos mensageiros.

Metabolismo energético

5 questões
16

Qual é o mecanismo de ação do 2,4-dinitrofenol (2,4-DNP) como desacoplador da fosforilação oxidativa?

  1. АTransporta prótons através da membrana mitocondrial interna, contornando a ATP sintase
  2. БInibe a citocromo c oxidase (Complexo IV)
  3. ВBloqueia o Complexo I, impedindo a oxidação do NADH
  4. ГInibe competitivamente a ATP sintase
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Resposta: A) Transfere prótons através da membrana interna mitocondrial, contornando a ATP sintase

Sendo um ácido fraco lipofílico, o 2,4-dinitrofenol transporta prótons através da bicamada lipídica mitocondrial, dissipando o gradiente de prótons.

17

Na redução de FAD a FADH₂, dois átomos de hidrogênio ligam-se a:

  1. AÁtomos de oxigênio do resíduo de ribose
  2. BÁtomos de nitrogênio do anel isoaloxazínico
  3. CÁtomo de carbono na posição para do anel nicotinamídico
  4. DGrupos fosfato do pirofosfato
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Resposta: B) Átomos de nitrogênio do anel isoaloxazínico

Durante a redução do FAD, elétrons e prótons ligam-se aos átomos de nitrogênio nas posições N-1 e N-5 do núcleo isoaloxazínico.

18

O que significa a sigla ETC no contexto da respiração mitocondrial?

  1. ACentro de captação de elétrons
  2. BCadeia transportadora de elétrons
  3. CCiclo de transformação de energia
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Resposta: B) Cadeia transportadora de elétrons

ETC significa cadeia transportadora de elétrons (a cadeia respiratória mitocondrial).

19

Qual substância ativa a citrato sintase quando o status energético da célula está baixo?

  1. AADP
  2. BCitrato
  3. CSuccinil-CoA
  4. DNADH
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Resposta: A) ADP

O ADP atua como um ativador alostérico de enzimas regulatórias-chave do ciclo de Krebs, incluindo a citrato sintase, sinalizando a necessidade da célula de repor os estoques de ATP.

20

A que está relacionada a regulação da taxa de respiração na célula?

  1. AAo nível de hormônios tireoidianos
  2. BAo status energético da célula
  3. CÀ concentração de substratos da glicólise
  4. DÀ atividade de enzimas de síntese proteica
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Resposta: B) Ao status energético da célula

A taxa de respiração celular é controlada pelo mecanismo de controle respiratório, que depende diretamente da razão ATP/ADP, refletindo a demanda atual de energia da célula.

Metabolismo de lipídios

5 questões
21

Os quilomícrons (QM) são uma forma de transporte de lipídios formada nos enterócitos após a absorção de gorduras. Qual é a principal função dos quilomícrons?

  1. ATransportar colesterol dos tecidos periféricos para o fígado
  2. BTransportar ácidos graxos do tecido adiposo para o fígado durante o jejum
  3. CTransportar triglicerídeos resintetizados do intestino para os tecidos via linfa e sangue
  4. DTransportar fosfolipídios do fígado para as hemácias
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Resposta: C) Transportar triglicerídeos resintetizados do intestino para os tecidos via linfa e sangue

Os quilomícrons são montados na mucosa do intestino delgado e entregam triglicerídeos exógenos ao tecido adiposo e aos músculos esqueléticos.

22

Quais ácidos biliares secundários são formados no intestino grosso a partir dos primários pela ação da microflora?

  1. AÁcidos glicocólico e taurocólico
  2. BÁcidos cólico e quenodesoxicólico
  3. CÁcidos desoxicólico e litocólico
  4. DÁcidos ursodesoxicólico e litocólico
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Resposta: C) Ácidos desoxicólico e litocólico

Sob a ação das enzimas da microflora, ocorre a 7α-desidroxilação dos ácidos biliares primários: o ácido cólico é convertido em ácido desoxicólico, e o ácido quenodesoxicólico em litocólico.

23

Sob que forma a acetil-CoA é transportada das mitocôndrias para o citoplasma para a síntese de colesterol?

  1. ANa forma de malato
  2. BNa forma de citrato
  3. CNa forma de carnitina
  4. DNa forma de oxaloacetato
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Resposta: B) Na forma de citrato

A acetil-CoA não pode atravessar diretamente a membrana mitocondrial, portanto, é transportada para o citoplasma na forma de citrato (através da lançadeira de citrato).

24

Qual produto é formado como resultado da reação catalisada pela LCAT?

  1. ATriglicerídeo e glicerofosfocolina
  2. BColesterol livre e fosfatidiletanolamina
  3. CÉster de colesterol e lisofosfatidilcolina
  4. DEsfingomielina e diacilglicerol
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Resposta: C) Éster de colesterol e lisofosfatidilcolina

A lecitina-colesterol aciltransferase (LCAT) catalisa a transferência de um resíduo de ácido graxo da fosfatidilcolina (lecitina) para o colesterol livre, formando éster de colesterol e lisofosfatidilcolina.

25

O que acontece com as HDL₃ após acumularem triacilgliceróis como resultado da troca com as VLDL?

  1. AElas se convertem em HDL₂
  2. BElas se convertem em VLDL
  3. AEles se transformam em LDL
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Resposta: A) Eles se transformam em HDL₂

Ao receber lipídios (incluindo triacilgliceróis de VLDL em troca de ésteres de colesterol), as partículas pequenas e densas de HDL₃ aumentam de volume, tornam-se ricas em lipídios e se transformam em HDL₂ maiores e mais leves.

Metabolismo de aminoácidos

5 questões
26

Qual cofator é necessário para a reação de hidroxilação da fenilalanina em tirosina?

  1. APiridoxal fosfato (PLP)
  2. BTetrahidrofolato (THF)
  3. CNAD⁺
  4. DTetrahidrobiopterina (BH₄)
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Resposta: D) Tetrahidrobiopterina (BH₄)

A fenilalanina hidroxilase utiliza a tetrahidrobiopterina como doadora de elétrons para a introdução de um átomo de oxigênio no anel aromático.

27

Como a adição de ácido p-aminobenzóico afetará a ação antibacteriana das sulfonamidas?

  1. APotencializará a ação antibacteriana bloqueando a síntese de folato
  2. BEnfraquecerá a ação antibacteriana ao deslocar a sulfonamida de sua ligação com a enzima
  3. CNão afetará, pois as sulfonamidas agem independentemente do ácido p-aminobenzóico
  4. DPotencializará a ação por ser um ativador alostérico da enzima
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Resposta: B) Enfraquecerá a ação antibacteriana ao deslocar a sulfonamida de sua ligação com a enzima

As sulfonamidas inibem competitivamente a diidropteroato sintase bacteriana, de modo que o excesso de substrato (PABA) desloca o fármaco do centro ativo da enzima.

28

Onde estão localizadas predominantemente as enzimas histidase e urocanaze?

  1. ANos rins
  2. BNos músculos esqueléticos
  3. CNo fígado
  4. DNo cérebro
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Resposta: C) No fígado

A principal via de degradação da histidina através da formação de ácido urocânico, com a participação da histidase e da urocanaze, ocorre nos hepatócitos do fígado.

29

Sob qual forma o nitrogênio dos aminoácidos é predominantemente excretado pelos rins do corpo humano?

  1. ANa forma de ácido úrico ou bilirrubina
  2. BNa forma de ureia ou sais de amônio
  3. CNa forma de creatinina ou heme
  4. DNa forma de nitratos ou nitritos
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Resposta: B) Na forma de ureia ou sais de amônio

A maior parte da amônia formada durante o catabolismo dos aminoácidos é detoxificada no fígado através da síntese de ureia, e uma parte é excretada pelos rins na forma de sais de amônio para manter o equilíbrio ácido-base.

30

Em qual das seguintes condições a atividade das aminotransferases no sangue NÃO aumenta?

  1. AHepatite aguda
  2. BInfarto do miocárdio
  3. CNecrose dos músculos esqueléticos
  4. DAngina pectoris
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Resposta: D) Angina pectoris

A angina pectoris caracteriza-se por isquemia miocárdica reversível sem necrose de cardiomiócitos, portanto não ocorre liberação de enzimas intracelulares (AST e ALT) no sangue. No infarto, na hepatite e na lesão muscular, a destruição celular leva à hiperfermentemia.

Metabolismo de nucleotídeos

5 questões
31

A abreviação OMP na biossíntese de pirimidinas refere-se a:

  1. AOrotidina monofosfatase
  2. BOxifosfatometil
  3. COrotato monofosfato
  4. DOrotidina-5'-monofosfato
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Resposta: D) Orotidina-5'-monofosfato

O OMP (orotidina-5'-monofosfato) é o precursor imediato do uridina monofosfato na via de síntese de nucleotídeos de pirimidina de novo.

32

Qual coenzima atua como doadora de hidrogênio para a redução da tiorredoxina oxidada?

  1. ANADH
  2. BATP
  3. CNADPH
  4. DFADH₂
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Resposta: C) NADPH

A enzima tiorredoxina redutase utiliza equivalentes de redução do NADPH para reduzir as pontes dissulfeto da tiorredoxina oxidada.

33

Qual produto é formado na oxidação do IMP pela ação da IMP desidrogenase?

  1. AAdenilossuccinato
  2. BGMP
  3. CXantosina monofosfato (XMP)
  4. DAMP
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Resposta: C) Xantosina monofosfato (XMP)

A IMP desidrogenase catalisa a oxidação do inosina monofosfato com a formação de xantosina monofosfato (XMP) na via de síntese de nucleotídeos de guanina.

34

Na etapa regulatória da síntese de nucleotídeos de purina, o PRPP reage com a glutamina para formar:

  1. AAdenilossuccinato, GTP e Pi
  2. B5-Fosforribosil-1-amina, glutamato e PPi
  3. CIMP e glutamato
  4. DPRPP e AMP
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Resposta: B) 5-Fosforribosil-1-amina, glutamato e PPi

A glutamina-PRPP amidotransferase transfere o grupo amida da glutamina para o 5-fosforribosil-1-pirofosfato com a liberação de pirofosfato inorgânico e a formação de 5-fosforribosil-1-amina e glutamato.

35

O que significa a abreviação UMP sintase no contexto da síntese de pirimidinas?

  1. AEnzima que catalisa a síntese de UMP a partir de uridina e fosfato
  2. BEnzima que sintetiza carbamoilfosfato para a via das pirimidinas
  3. CEnzima mitocondrial que oxida o diidroorotato
  4. DEnzima multifuncional que converte orotato em UMP através do estágio de OMP
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Resposta: D) Enzima multifuncional que converte orotato em UMP através do estágio de OMP

A UMP sintase é uma enzima bifuncional que possui atividades de orotato fosforribosiltransferase e OMP descarboxilase, catalisando sequencialmente a formação de ácido orotidílico (OMP) e sua descarboxilação a uridilato (UMP).

Metabolismo do heme e metabolismo do ferro

5 questões
36

Qual medicamento é capaz de induzir a síntese de UPD-glucuronosiltransferases?

  1. AFenobarbital
  2. BMetformina
  3. CAspirina
  4. DParacetamol
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Resposta: A) Fenobarbital

O fenobarbital é um indutor clássico de enzimas de oxidação microssomal e conjugação no fígado, incluindo a UDP-glucuronosiltransferase.

37

Quantas moléculas de ácido 5-aminolevulínico são necessárias para a formação de uma molécula de porfobilinogênio?

  1. A4
  2. B3
  3. C1
  4. D2
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Resposta: D) 2

A enzima porfobilinogênio sintase (ALA desidratase) catalisa a condensação de duas moléculas de ácido 5-aminolevulínico para formar uma molécula do monopirrol porfobilinogênio.

38

A circulação enterohepática do urobilinogênio implica a sua absorção do intestino para:

  1. AA veia porta (v. portae)
  2. BAs veias hepáticas
  3. COs vasos linfáticos
  4. DA veia cava inferior
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Resposta: A) A veia porta (v. portae)

O sangue do intestino drena através do sistema da veia porta, pela qual as substâncias absorvidas, incluindo o urobilinogênio, retornam ao fígado.

39

Onde na célula ocorre a reação de condensação de duas moléculas de ácido 5-aminolevulínico em porfobilinogênio?

  1. ANos lisossomos
  2. BNo citoplasma
  3. CNo matriz mitocondrial
  4. DNo núcleo
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Resposta: B) No citoplasma

O ácido 5-aminolevulínico é sintetizado na matriz mitocondrial, depois passa para o citosol, onde a ALA desidratase citoplasmática (porfobilinogênio sintase) condensa duas de suas moléculas em porfobilinogênio.

40

Qual produto é formado na conjugação da bilirrubina indireta com o ácido UDP-glucurônico?

  1. ABilirrubina direta (glucuronídeo)
  2. BEstercobilina
  3. CUrobilinogênio
  4. DBiliverdina
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Resposta: A) Bilirrubina direta (glucuronídeo)

Nos hepatócitos, a enzima UDP-glucuronosiltransferase adiciona resíduos de ácido glucurônico à bilirrubina indireta tóxica, formando bilirrubina conjugada (direta) hidrossolúvel e menos tóxica.

Bioquímica da matriz extracelular

5 questões
41

Que conformação as cadeias peptídicas da elastina mantêm?

  1. AConformação aleatória flexível (novelo)
  2. BHélice alfa rígida
  3. CEstrutura terciária fixa
  4. DFolha beta-pregueada
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Resposta: A) Conformação aleatória flexível (novelo)

As moléculas de elastina carecem de estruturas regulares rígidas ordenadas e, devido a regiões desordenadas, são capazes de se esticar facilmente e retornar ao estado original.

42

As piridinolinas são marcadores determinados em fluidos fisiológicos para o diagnóstico de:

  1. ADistúrbios do metabolismo lipídico
  2. BDoenças do fígado e das vias biliares
  3. CColagenoses e doenças oncológicas
Mostrar resposta
Resposta: C) Colagenoses e doenças oncológicas

Os piridinolinos formam ligações cruzadas no colágeno maduro, e sua excreção aumenta na degradação intensa da matriz de tecido conjuntivo e óssea em colagenoses e doenças oncológicas.

43

Qual função dos glicosaminoglicanos e proteoglicanos garante a absorção de impactos no tecido cartilaginoso?

  1. AEstrutural
  2. BAmortecedora
  3. CProtetora
  4. DFiltração
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Resposta: B) Amortecedora

Devido à alta hidrofilia e capacidade de reter uma grande quantidade de água, os proteoglicanos conferem elasticidade e função amortecedora ao tecido cartilaginoso.

44

A sigla GAG na bioquímica do tecido conjuntivo refere-se a:

  1. AGlicosídeos heteroacíclicos
  2. BGrupos hidroxiaminoácidos
  3. CAgentes ligantes de glicogênio
  4. DGlicosaminoglicanos
Mostrar resposta
Resposta: D) Glicosaminoglicanos

A sigla GAG designa os glicosaminoglicanos — longas cadeias polissacarídicas não ramificadas formadas por unidades de dissacarídeos repetidas, que fazem parte dos proteoglicanos do tecido conjuntivo.

45

Em que proporção de seu comprimento as moléculas de tropocolágeno estão deslocadas umas em relação às outras no empacotamento escalonado da fibra de colágeno?

  1. APor 1/2 do comprimento da molécula
  2. BPor 1/3 do comprimento da molécula
  3. CPor 1/4 do comprimento da molécula
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Resposta: C) Por 1/4 do comprimento da molécula

As moléculas de tropocolágeno dispor-se em paralelo e deslocadas uma em relação à outra por cerca de um quarto do seu comprimento (aproximadamente 67 nm), o que cria a estriação transversal característica das fibrilas de colágeno.

Desintoxicação de substâncias tóxicas no fígado

5 questões
46

A que grupo de substâncias pertencem as aflatoxinas quanto à sua origem?

  1. AAlcalóides vegetais
  2. BCompostos químicos sintéticos
  3. CMetabólitos de fungos filamentosos
  4. DProdutos do metabolismo bacteriano
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Resposta: C) Metabólitos de fungos filamentosos

As aflatoxinas são produzidas por fungos microscópicos do gênero Aspergillus e possuem forte ação hepatotóxica e carcinogênica.

47

Qual enzima catalisa a reação de glucuronidação na segunda fase da desintoxicação?

  1. AAcetiltransferase
  2. BGlucuroniltransferase
  3. CSulfotransferase
Mostrar resposta
Resposta: B) Glucuroniltransferase

A transferência de um resíduo de ácido glucurônico da UDP-glucuronato para a substância a ser destoxificada é realizada pela enzima microssomal hepática, a UDP-glucuroniltransferase.

48

Qual enzima catalisa a reação de conjugação do indoxil com o PAPS?

  1. ASulfotransferase
  2. BGlucuroniltransferase
  3. CMonoamina oxidase
Mostrar resposta
Resposta: A) Sulfotransferase

A transferência do grupo sulfato da forma ativa do sulfato (PAPS) para xenobióticos e metabólitos tóxicos endógenos é realizada pelas enzimas sulfotransferases.

49

Como se denomina o tipo de reação descrita pelo esquema geral RH → ROH no metabolismo de xenobióticos?

  1. AHidroxilação
  2. BHidrólise
  3. CRedução
Mostrar resposta
Resposta: A) Hidroxilação

A introdução de um átomo de oxigênio em uma molécula hidrofóbica com a formação de um grupo álcool ou fenol representa uma reação de hidroxilação microssomal na Fase I da biotransformação de xenobióticos.

50

Qual cofator é necessário para a reação de oxidação microssomal do benzeno pelo citocromo P450?

  1. ANADPH+H⁺
  2. BPAPS
  3. CNAD⁺
  4. GÁcido UDP-glucurônico
Mostrar resposta
Resposta: A) NADPH+H⁺

O sistema do citocromo P450 é uma monooxigenase e utiliza NADPH como doador de elétrons necessários para a ativação do oxigênio molecular e a hidroxilação do substrato.

Perguntas frequentes

De onde vêm estas questões de bioquímica?

Do banco de questões do curso de Bioquímica da WhiteCoat Pro — o mesmo utilizado pelos estudantes para se prepararem para as aulas. O banco contém um total de 5.768 questões; aqui estão 50 divididas em 10 tópicos com respostas e breves explicações.

Estes testes são adequados para o colóquio e o exame?

As perguntas foram elaboradas de acordo com o programa das faculdades de medicina e cobrem as principais seções da disciplina. Não garantimos coincidência com as provas de uma faculdade específica: utilize o teste para identificar lacunas e revise os temas mais fracos por meio de um manual de referência ou no curso.

Como resolver: ver as respostas imediatamente ou fazer o teste?

Primeiro, utilize o simulador — escolher uma opção sem dicas fixa melhor o material. As respostas e explicações abaixo de cada questão na página serão úteis para revisar os erros.

Onde obter o resto das questões?

O banco completo de bioquímica com análise de erros, apostilas para cada tópico e um tutor de IA estão disponíveis no curso de Bioquímica.

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