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Bioquímica

Enzimología

48 temas con análisis resumido: definiciones, datos clave y preguntas de clase.

La enzimología es el fundamento de la bioquímica. En esta sección analizamos cómo funcionan los catalizadores biológicos: desde la estructura del centro activo y el papel de las coenzimas (NAD, FAD, biotina) hasta la cinética compleja y la constante de Michaelis. Estudiarás la clasificación de las enzimas, el efecto de la temperatura y los mecanismos de su regulación, incluido el control alostérico, la fosforilación y la activación por proteólisis parcial.

En los seminarios y exámenes, la aplicación clínica es lo que se exige con mayor rigor. Presta especial atención al diagnóstico enzimológico (marcadores de infarto de miocardio — isoenzimas de LDH y creatincinasa), así como a los mecanismos de inhibición enzimática. Comprender cómo funcionan la succinatodeshidrogenasa con el malonato, la acetilcolinesterasa o las sulfonamidas sentará una base sólida para la farmacología. El conocimiento de las enzimopatías y la enzimoterapia es obligatorio para pasar a los departamentos clínicos.

Temas de la sección

Característica general y propiedades de las enzimasLas enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteicaCentro activo de las enzimasEl centro activo de las enzimas es una región especializada estrictamente definidaEspecificidad de acción de las enzimasLa especificidad de acción de las enzimas es una propiedad clave de losMecanismo de la catálisis enzimáticaLa catálisis enzimática es un proceso bioquímico fundamental queCofactores y coenzimasPara la mayoría de las enzimas, no es suficiente para manifestar actividad catalíticaCoenzimas nicotínicasLas coenzimas nicotínicas son componentes esenciales de las enzimas que aseguranCoenzimas flavinicasLas coenzimas flavinicas son componentes no proteicos esenciales de las enzimas,Piridoxal fosfatoEl piridoxal fosfato es una coenzima clave responsable del correctoLipoamidaLa lipoamida es una estructura coenzimática crucial cuyo precursor bioquímicoÁcido ascórbicoAcidum ascorbicumBiotinaLa biotina es una sustancia biológicamente activa muy importante que actúa comoVitaminas hidrosolublesLas vitaminas hidrosolubles son un grupo de compuestos orgánicos queClasificación y nomenclatura de las enzimasEn bioquímica médica, todos los catalizadores biológicos se sistematizan estrictamenteOxidorreductasasLas oxidorreductasas son una clase esencial de enzimas que catalizan reacciones de oxidaciónTransferasasLas transferasas son una clase extensa de enzimas que catalizan reacciones de transferenciaHidrolasasLas hidrolasas son una clase extensa de enzimas cuya tarea principal esLiasasLas liasas son enzimas que catalizan la escisión no hidrolíticaMedición de la actividad enzimáticaLa capacidad catalítica de cualquier enzima se evalúa a través de la velocidadCinética de las reacciones enzimáticasLa cinética de las reacciones enzimáticas estudia la dependencia de la velocidad catalíticaConstante de MichaelisLa constante de Michaelis ($K_m$) es una característica cinética básica,Inhibición competitiva de enzimasLa inhibición competitiva es un tipo de reducción reversible de la velocidad enzimáticaInhibición irreversible de enzimasLa inhibición irreversible es un proceso en el cual el inhibidor formaSuccinatodeshidrogenasa y malonatoLa interacción de la enzima succinatodeshidrogenasa con el ácido malónico (malonato)AcetilcolinesterasaLa acetilcolinesterasa (AChE) es una enzima cuya función principal consiste enRegulación de la actividad enzimáticaEl funcionamiento de los biocatalizadores en la célula viva es un proceso estrictamente ordenadoRegulación alostérica de enzimasLa regulación alostérica de las enzimas es el proceso de modificación de su actividad catalíticaFosforilación y desfosforilación de enzimasLa fosforilación y la desfosforilación son mecanismos de ajuste rápidoDiagnóstico enzimológicoEl diagnóstico enzimológico es un método para reconocer enfermedades y procesos patológicosIsoenzimasLas isoenzimas son un grupo de enzimas que catalizan la mismaLactatodeshidrogenasaLa lactatodeshidrogenasa (LDH) es una enzima clave del metabolismo de carbohidratos queCreatincinasaLa creatincinasa (CK) es una enzima que cataliza la reacción de formación deEnzimopatíasLas enzimopatías primarias son un grupo amplio de enfermedades hereditariasEnzimoterapiaLa enzimoterapia es una rama de la medicina basada en el uso deMecanismo de acción de las sulfonamidasLas sulfonamidas son un grupo de fármacos antibacterianos con acción bacteriostáticaInhibidores de la MAOLos inhibidores de la MAO se utilizan para el tratamiento médico de la depresión. SuMecanismo de acción de la atropinaAtropinumMecanismo de acción de la cafeínaCoffeinumDiagnóstico enzimológico del infarto de miocardioEl diagnóstico enzimológico del infarto de miocardio es un método de laboratorio para confirmarSíntesis de nucleótidos de purinaLa síntesis de nucleótidos de purina es una vía metabólica de múltiples etapasCoenzimas principalesLas coenzimas son moléculas orgánicas muy importantes que se unenDeterminación de la actividad de la lactatodeshidrogenasa (LDH)La lactatodeshidrogenasa (LDH) es una enzima esencial que catalizaEfecto de la temperatura sobre la actividad enzimáticaLa temperatura es uno de los principales factores que determinan la velocidad de las reacciones enzimáticasModificación covalente de enzimasLa modificación química covalente es uno de los métodos más rápidos y extendidosInhibición enzimáticaLa inhibición de la actividad enzimática es el proceso de reducción específicaInhibición no competitiva e irreversibleLa inhibición enzimática representa el proceso de reducción de su actividad catalíticaActivación enzimática por proteólisis parcialLa proteólisis parcial (limitada) es un mecanismo de regulación en el cualEnzimas en medicina y enzimopatíasLa enzimoterapia es el uso de enzimas específicas como agentesEstructura de las enzimasLas enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica responsables de

Preguntas frecuentes sobre la sección

¿Cambia la energía de un sistema químico con la participación de una enzima?

No, las enzimas mantienen constante la energía total del sistema químico; solo disminuyen la energía de activación, acelerando la llegada al equilibrio.

¿Qué es el centro activo de una enzima?

Es una región determinada de la molécula proteica capaz de unirse de forma complementaria al sustrato y asegurar su conversión química catalítica.

¿Qué determina la especificidad de acción de cualquier enzima?

La especificidad de una enzima está determinada por completo por la estructura de su centro activo, que es complementario a determinadas moléculas.

¿Modifica la enzima la termodinámica global de la reacción?

No, la enzima no modifica la termodinámica de la reacción. Los niveles de energía inicial y final (y el valor de ΔG) permanecen invariables. La enzima solo influye en la cinética, acelerando el proceso.

¿Cuál es la diferencia entre cofactor y coenzima?

Un cofactor es un concepto amplio que incluye cualquier sustancia no proteica necesaria para la enzima (iones metálicos y moléculas orgánicas). La coenzima es un caso particular de cofactor, que representa precisamente una sustancia orgánica (a menudo un derivado vitamínico).

¿A partir de qué vitamina se forman el NAD+ y el NADP+?

Su precursor es la vitamina PP (niacina, vitamina B3) en forma de ácido nicotínico o nicotinamida.

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