Similitudes fundamentales con la catálisis química
Las enzimas obedecen las leyes generales de la catálisis y tienen una serie de similitudes fundamentales con los catalizadores no biológicos (químicos). Estos principios básicos determinan la posibilidad misma de que ocurran reacciones en sistemas vivos:
- Viabilidad energética. Las enzimas son capaces de acelerar exclusivamente aquellas reacciones que son posibles desde el punto de vista energético.
- Constancia de la energía. Durante el transcurso de una reacción enzimática, la energía total del sistema químico permanece inalterada.
- Conservación del catalizador. Al igual que cualquier catalizador clásico, las enzimas no se consumen en el proceso de la reacción, regresando a su estado inicial después de que el producto se haya desprendido.
Propiedades específicas de los catalizadores biológicos
A pesar de su parecido con los análogos químicos, las enzimas tienen tres características únicas, debidas a su naturaleza proteica.
- Especificidad de acción
Las enzimas actúan de forma sumamente selectiva. Esta característica está directamente relacionada con la presencia de un centro activo, una región especial en la superficie de la molécula proteica. Precisamente con el centro activo interactúa un ligando estrictamente determinado, que en enzimología se denomina sustrato. La especificidad puede manifestarse de diversas formas, incluyendo la absoluta, relativa y estereospesificidad.
- Eficiencia catalítica colosal
La velocidad con la que ocurren las reacciones bajo la acción de las enzimas es increíblemente alta. Las enzimas son capaces de acelerar los procesos químicos de $10^8$ a $10^{14}$ veces en comparación con las reacciones que transcurren sin la participación de catalizadores. La tasa de recambio es tal que apenas una molécula de enzima logra transformar de 100 a 1000 moléculas de sustrato en un solo segundo.
- Labilidad conformacional
La eficiencia catalítica de la enzima depende directamente de la conformación espacial de su molécula proteica (principalmente de la estructura del centro activo). La molécula de la enzima es flexible y móvil. Diversas sustancias dentro de la célula pueden provocar la ruptura o formación de enlaces químicos débiles en la enzima. Esto conduce a cambios insignificantes en su conformación, cuyo resultado es el aumento o, por el contrario, la disminución de la actividad catalítica. De este modo, las enzimas son capaces de regularse (por ejemplo, de forma alostérica o mediante modificación covalente).
Condiciones fisiológicas óptimas
Una de las diferencias más importantes entre las enzimas y los catalizadores no biológicos es su capacidad para trabajar en condiciones fisiológicas suaves. Mientras que la catálisis química industrial a menudo requiere temperaturas extremadamente altas, presiones colosales o valores de pH rigurosos (extremos), las enzimas resuelven sus tareas en el medio delicado de la célula viva:
- Régimen de temperatura: los valores óptimos se encuentran en el estrecho rango de 37—38 °C.
- Presión: las reacciones ocurren a presión atmosférica normal.
- Acidez del medio (pH): para la gran mayoría de los tejidos, es característico un pH óptimo dentro de los límites de 6,9—7,7.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Qué tipos de especificidad de acción enzimática se distinguen?
Se distinguen varios tipos de especificidad de sustrato y de reacción de las enzimas.
- Especificidad de sustrato absoluta: el centro activo es complementario a un solo sustrato.
- Especificidad de grupo (relativa): la enzima cataliza un tipo de reacción similar con un grupo de sustratos estructuralmente parecidos.
- Estereospesificidad: la enzima muestra especificidad absoluta hacia uno solo de los estereoisómeros del sustrato.
- Especificidad de reacción: la capacidad de catalizar un solo tipo de reacción.
¿De qué componentes estructurales constan las enzimas complejas (holoenzimas)?
Las enzimas complejas (holoenzimas) constan de dos componentes estructurales principales: la parte proteica y la no proteica.
- Apoenzima: la parte proteica de la enzima, la cual, en ausencia de la coenzima, carece de actividad catalítica.
- Cofactor: el componente no proteico (iones metálicos, coenzimas o grupos prostéticos), necesario para la actividad de la enzima.
El complejo completo catalíticamente activo de la apoenzima con el cofactor se denomina holoenzima.
¿Qué zonas (regiones) funcionales se distinguen en la estructura del centro activo de la enzima?
En la estructura del centro activo de la enzima se distinguen dos zonas funcionales principales, formadas por residuos de aminoácidos.
- Sitio de unión (sitio de sorción o de anclaje): asegura la unión complementaria del sustrato.
- Sitio catalítico: lleva a cabo la transformación química del sustrato.
El centro activo está formado por radicales de aminoácidos; los aminoácidos que forman el centro activo pueden estar muy alejados entre sí en la cadena polipeptídica, pero aproximarse en la estructura terciaria de la proteína.
¿Mediante qué mecanismos moleculares exactos las enzimas reducen la energía de activación de la reacción?
Las enzimas reducen la energía de activación mediante varios procesos moleculares durante la formación del complejo enzima-sustrato.
- Aproximación y orientación del sustrato en la región del centro activo de la enzima.
- Ajuste inducido: cambio en la conformación tanto del sustrato como del centro activo de la enzima.
- Desestabilización de los enlaces en el sustrato durante la formación del complejo inestable enzima-producto.
Como resultado de estas etapas, disminuye la altura de la barrera energética, lo que incrementa la proporción de moléculas reactivas.
¿En qué consiste el mecanismo de regulación alostérica de la actividad enzimática?
El mecanismo de regulación alostérica consiste en la unión no covalente de un efector al centro alostérico (regulatorio) de la enzima. Esta interacción provoca cambios conformacionales cooperativos en toda la estructura de la proteína oligomérica. Como resultado, cambia la conformación del centro activo y su afinidad hacia el sustrato. La unión de un activador aumenta la afinidad por el sustrato y la velocidad de la reacción, mientras que la unión de un inhibidor disminuye la afinidad e inhibe la función de la enzima.
¿Cómo se lleva a cabo la regulación de la actividad enzimática mediante modificación covalente?
La regulación de la actividad enzimática mediante modificación covalente se realiza, en particular, a través de fosforilación-desfosforilación. Fosforilación-desfosforilación: uno de los principales mecanismos de regulación de la actividad enzimática. Pertenece a la modificación covalente, y es una vía rápida y muy extendida de modificación química de las enzimas. La esencia del mecanismo radica en la adición o eliminación reversible de un grupo fosfato, lo que altera la actividad de la enzima.
Los tres pilares de las propiedades de las enzimas son fáciles de recordar por la sigla AEC: Especificidad, Eficiencia (catalítica), Labilidad conformacional.
Preguntas de clases y exámenes
¿Cambia la energía de un sistema químico con la participación de una enzima?
No, las enzimas mantienen constante la energía total del sistema químico; solo disminuyen la energía de activación, acelerando la llegada al equilibrio.
¿A qué se debe que las enzimas posean una alta especificidad?
La especificidad está garantizada por la presencia de una región especial de la molécula proteica: el centro activo, cuya estructura geométrica y química es idealmente adecuada solo para un sustrato determinado.
¿Se consumen las enzimas durante el proceso de catálisis?
No, al igual que cualquier otro catalizador, las enzimas no se consumen en el transcurso de una reacción química y pueden participar en ella de manera repetida.
Qué más repasar sobre el tema
- Estructura y funciones del centro activo de la enzima
- Tipos de especificidad: absoluta, relativa y estereospesificidad
- Diferencias entre enzimas simples y complejas (estructura de las holoenzimas)
- Mecanismos de reducción de la energía de activación
- Tipos de regulación de la actividad enzimática (regulación alostérica, modificación covalente)
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