Mecanismo de acción y características distintivas
Las enzimas de la clase de las transferasas poseen una especialización estricta. Su única y principal tarea es catalizar la transferencia de grupos funcionales. Al estudiar las reacciones bioquímicas, es importante distinguir claramente la acción de las transferasas de otras clases de enzimas.
En particular, las transferasas no catalizan los siguientes procesos:
- hidrólisis de enlaces peptídicos o de cualquier otro tipo (de esto se encargan las hidrolasas);
- isomerización intramolecular de la molécula de sustrato (función de las isomerasas);
- oxidación del sustrato o transferencia de electrones (tarea de las oxidorreductasas).
La esencia de la reacción de transferencia siempre se reduce a la interacción de dos moléculas: la primera cede un grupo químico determinado y la segunda lo acepta, dando como resultado la formación de nuevos compuestos con propiedades modificadas.
Clasificación de las transferasas
La sistematización de las enzimas de esta clase se basa en la naturaleza química del grupo que transfieren. Se distinguen varios subclases clave:
- Aminotransferasas: enzimas especializadas en la transferencia de grupos amino.
- Aciltransferasas: catalizan la transferencia de grupos acilo (residuos de ácidos carboxílicos).
- Metiltransferasas: aseguran el movimiento de grupos metilo desde un donante hasta un aceptor.
- Glicosiltransferasas: transfieren residuos glicosílicos, participando en la construcción de cadenas de carbohidratos.
- Quinasas (o fosfotransferasas): una subclase fundamental encargada de la transferencia del grupo fosfato.
Aminotransferasas: reacción de transaminación
Un ejemplo clásico del trabajo de las transferasas es la reacción de transaminación, catalizada por la enzima alanina-$\alpha$-cetoglutarato aminotransferasa (abreviada como ALT). Según su clasificación, esta enzima pertenece a la clase de las transferasas y a la subclase de las aminotransferasas.
Durante esta reacción interactúan dos reactivos iniciales:
- Alanina (actúa como donante del grupo amino);
- $\alpha$-Cetoglutarato (acepta el grupo amino).
Como resultado de la transferencia química, se forman nuevos productos:
- Piruvato;
- Ácido glutámico (Glutamato).
Para la catálisis exitosa de esta reacción, la enzima ALT necesita de forma vital una coenzima específica: el piridoxal fosfato (en los esquemas se suele denotar con la abreviatura PLP).
Fosfotransferasas: mecanismo de fosforilación de proteínas
Otro ejemplo no menos importante de reacción de transferencia es la fosforilación de proteínas. Este proceso es catalizado por enzimas pertenecientes a la subclase de las fosfotransferasas (comúnmente llamadas proteincinasas).
La ecuación de la reacción es la siguiente: `Proteína + ATP` $\xrightarrow{\text{Proteincinasa}}$ `Fosfoproteína + ADP`
En este sistema bioquímico, la molécula de ATP cumple un papel estrictamente definido. Es un donante de residuos de ácido fosfórico. Es importante comprender que, en el contexto de la acción de las proteincinasas, el ATP no actúa ni como aceptor de electrones ni como donante de grupos amino o metilo. Toda la esencia de la reacción radica en que la proteincinasa escinde el grupo fosfato del ATP y lo transfiere a la molécula de proteína, convirtiéndola en fosfoproteína y dejando ADP como subproducto.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Qué productos se forman en la reacción de transaminación bajo la acción de la aspartato aminotransferasa (AST)?
Los productos de la reacción de transaminación bajo la acción de la aspartato aminotransferasa son el $\alpha$-cetoglutarato y el aspartato, y en el caso de la reacción inversa, el oxalacetato y el glutamato.
Dependiendo de la dirección del proceso, se forman:
- $\alpha$-Cetoglutarato y Aspartato: se sintetizan en la reacción directa a partir del glutamato y el oxalacetato.
- Oxalacetato (OAA) y Glutamato: son productos de la reacción inversa durante la interacción del aspartato y el $\alpha$-cetoglutarato.
¿Qué coenzima o donante de grupos utilizan las metiltransferasas?
Las metiltransferasas utilizan la forma activa de la metionina —la S-adenosilmetionina (SAM)— como donante de grupos metilo.
Ejemplos de uso de este donante:
- Síntesis de adrenalina: la SAM cede un grupo metilo durante la conversión de noradrenalina bajo la acción de la feniletanolamina-N-metiltransferasa.
- Inactivación de histamina: metilación de la histamina a metilhistamina por la enzima histamina-N-metiltransferasa.
Durante estas reacciones, tras ceder el grupo metilo, la SAM se convierte en S-adenosilhomocisteína (SAH).
¿En qué consiste la diferencia en el mecanismo de acción entre las quinasas y las fosforilasas?
La diferencia principal según las fuentes citadas radica en el uso del grupo fosfato.
| Característica | Quinasas (fosfotransferasas) | Glucógeno fosforilasa |
|---|---|---|
| Fuente/participante del grupo fosfato | El ATP es el donante del residuo de ácido fosfórico | La degradación del glucógeno ocurre con la participación de fosfato inorgánico ($P_i$) |
| Mecanismo según las fuentes | Transfieren un grupo fosfato, por ejemplo en la fosforilación de proteínas: `Proteína + ATP → Fosfoproteína + ADP` | Cataliza la degradación del glucógeno: `Glucógeno → Glucosa-1-fosfato` |
| Ejemplos | Proteincinasa; la proteincinasa A fosforila la cinasa de la fosforilasa y la glucógeno sintasa | La glucógeno fosforilasa participa en la movilización del glucógeno |
El término «transferasa» se descifra fácilmente a través de la palabra inglesa *transfer* («transferencia, traslado»). Imagínese un servicio de mensajería que recoge un paquete (el grupo funcional) de un remitente (la molécula donante) y se lo entrega al destinatario (la molécula aceptora).
Preguntas de clases y exámenes
¿Cuál es la función principal de las transferasas?
Las transferasas catalizan reacciones químicas de transferencia de grupos funcionales de un compuesto a otro. No se dedican a la hidrólisis de enlaces, oxidación o isomerización de moléculas.
¿Qué papel desempeña el ATP en las reacciones con participación de proteincinasas?
En las reacciones catalizadas por quinasas (fosforilación de proteínas), la molécula de ATP es exclusivamente un donante de residuos de ácido fosfórico, que se transfieren a la proteína.
¿Qué productos se forman en la reacción catalizada por la ALT?
Durante la interacción de la alanina y el $\alpha$-cetoglutarato por la acción de la alanina-$\alpha$-cetoglutarato aminotransferasa (ALT), se forman piruvato y ácido glutámico (glutamato).
¿Qué coenzima se requiere para el funcionamiento de las aminotransferasas?
Para que se lleven a cabo las reacciones de transaminación con la participación de aminotransferasas (incluyendo la enzima ALT), se requiere el coenzima piridoxal fosfato (PLP).
Qué más repasar sobre el tema
- Organización estructural e isoenzimas de la ALT
- Mecanismo de acción del coenzima piridoxal fosfato (PLP)
- Cascadas de fosforilación y el papel de las proteincinasas en la célula
- Diferencias entre aciltransferasas y metiltransferasas con ejemplos específicos
- Importancia de las reacciones de transaminación para el metabolismo de aminoácidos
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