Naturaleza y formación del centro activo
Cualquier enzima es una molécula proteica compleja, pero para cumplir su tarea principal —la catálisis— no utiliza todo su volumen, sino tan solo una región estrictamente definida. Precisamente esta región se denomina centro activo.
La estructura de este centro está formada por radicales de aminoácidos. Una característica fundamental de la organización espacial es que estos residuos de aminoácidos pueden encontrarse a una distancia considerable unos de otros en la cadena polipeptídica lineal (estructura primaria). Sin embargo, a medida que la proteína se pliega adquiriendo su estructura terciaria tridimensional, estos radicales distantes se aproximan espacialmente. Como resultado de este complejo proceso, se configura una plataforma única y funcionalmente activa, lista para interactuar con el sustrato.
Zonificación funcional: dos áreas clave
El centro activo no es una estructura homogénea. Para llevar a cabo la reacción con éxito, debe cumplir dos tareas secuenciales: primero, «reconocer» y retener la molécula adecuada, y después, modificarla. En este sentido, dentro del centro activo se distinguen dos zonas funcionales, cada una de las cuales está formada por sus propios residuos de aminoácidos específicos:
- Sitio de unión (también conocido como centro de sorción).
- Sitio catalítico.
Cada una de estas zonas posee su propio conjunto de grupos funcionales que actúan de manera estrictamente coordinada, asegurando el proceso general de la catálisis enzimática. Es importante diferenciar este proceso de otros estados y mecanismos, como la desnaturalización proteica (que provoca la destrucción de la estructura), la regulación alostérica o la inhibición reversible.
Centro de sorción (sitio de unión)
La primera etapa del trabajo de la enzima es la unión correcta de la sustancia inicial. De este proceso se encarga el sitio de unión o centro de sorción.
Los grupos funcionales de los aminoácidos que forman parte de esta zona aseguran la unión complementaria del sustrato. La complementariedad en este caso significa correspondencia espacial y química: el sustrato debe encajar perfectamente en el centro de sorción para que la molécula quede firmemente fijada en la orientación adecuada. Sin esta unión precisa, la posterior transformación de la sustancia resulta imposible.
Sitio catalítico
Una vez que el sustrato está firmemente sujeto en el centro de sorción, entra en juego el sitio catalítico.
Los grupos funcionales que forman esta zona atacan directamente a la molécula de sustrato. Su tarea es llevar a cabo la propia transformación química (es decir, la conversión catalítica). Es aquí donde se produce la ruptura de los antiguos enlaces químicos y la formación de nuevos, convirtiendo el sustrato inicial en el producto final de la reacción. De este modo, si el centro de sorción se encarga de la «fijación», el catalítico se encarga de la «acción».
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Los radicales de qué aminoácidos forman parte con mayor frecuencia del sitio catalítico?
El sitio catalítico está compuesto más frecuentemente por radicales de serina, histidina, cisteína, aspartato y glutamato. En el proceso catalítico participan directamente los siguientes grupos funcionales de aminoácidos:
- Serina — grupo hidroxilo
- Histidina — anillo de imidazol
- Cisteína — grupo –SH
- Aspartato o glutamato — grupo carboxilo
Por lo general, se trata de radicales de 2 o 3 aminoácidos situados en diferentes lugares de la cadena polipeptídica, pero espacialmente próximos en la estructura terciaria.
¿Qué tipos de enlaces químicos aseguran la fijación del sustrato en el centro de sorción?
La fijación del sustrato en el centro de sorción está garantizada por los enlaces entre los grupos funcionales del sustrato y los radicales de los aminoácidos del centro activo:
- no covalentes: iónicos, de hidrógeno, hidrófobos;
- covalentes.
La mayoría de los sustratos forman al menos tres enlaces con la enzima, gracias a lo cual la molécula de sustrato se une al centro activo de la única manera posible.
¿Pueden formar parte del centro activo de enzimas complejas componentes no proteicos?
Sí, el centro activo de las enzimas complejas puede incluir componentes orgánicos no proteicos: las coenzimas.
- Las coenzimas son sustancias de naturaleza no proteica de bajo peso molecular (la mayoría de las veces derivados vitamínicos).
Se ubican directamente en el centro activo (como parte de su sitio catalítico) y participan de forma directa en la catálisis. La unión de dicho componente no proteico con la proteína puede ser temporal o fuerte (covalente), actuando entonces como un grupo prostético.
Recuerda las dos zonas del centro activo con la regla de «atrapar y comer»: el centro de sorción «atrapa» y retiene el sustrato de forma complementaria, mientras que el sitio catalítico lo «come» (transforma) químicamente.
Preguntas de clases y exámenes
¿Qué es el centro activo de una enzima?
Es una región determinada de la molécula proteica capaz de unirse de forma complementaria al sustrato y asegurar su conversión química catalítica.
¿De qué se forma el centro activo?
Se forma a partir de radicales de aminoácidos que forman parte de la cadena proteica de la enzima.
¿Cómo se disponen los aminoácidos del centro activo en la molécula proteica?
En la cadena polipeptídica primaria pueden encontrarse muy alejados entre sí, pero en la estructura terciaria tridimensional de la proteína estos aminoácidos se aproximan formando un centro único.
¿Qué dos zonas se distinguen en el centro activo?
Se distinguen el sitio de unión (centro de sorción), responsable de la unión complementaria, y el sitio catalítico, responsable de la conversión química.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismos de formación de la estructura terciaria de la proteína
- Tipos de enlaces químicos que participan en la unión complementaria
- Diferencias entre la conversión catalítica y la regulación alostérica
- Efecto de la inhibición reversible sobre el centro activo
- El proceso de desnaturalización proteica y la pérdida de actividad enzimática
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