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Bioquímica · Enzimología

Clasificación y nomenclatura de las enzimas

En bioquímica médica, todos los catalizadores biológicos están estrictamente sistematizados para que los especialistas de todo el mundo puedan entender con precisión de qué sustancia se habla. La clasificación internacional los divide en seis grupos principales según el tipo exacto de reacción química que desencadenan, y sus nombres se rigen por reglas uniformes de formación de palabras.

SistematizaciónLa clasificación internacional distingue exactamente 6 clases principales.
SufijoLa mayoría de los nombres se forman utilizando la terminación «-asa».
Código ECCada biocatalizador tiene un código numérico único de cuatro dígitos.
HoloenzimaUn complejo completo de parte proteica y coenzima, listo para funcionar.
4 min de lecturaPara estudiantes de medicinaActualizado el 24.09.2026
Material preparado por edición de WhiteCoat Pro según las guías metodológicas de la plataformaRevisado por el médico editor: Áulov A. A., médico internista · 24/09/2026

Principios de nomenclatura

En bioquímica se aceptan varios enfoques para nombrar a los biocatalizadores. La absoluta mayoría de estos términos tiene el sufijo característico «-asa». Se distinguen tres métodos principales de formación de nombres:

  1. Basado en el sustrato. En este caso, el sufijo característico se añade simplemente al nombre de la sustancia sobre la que actúa la enzima. Por ejemplo, si el blanco es la urea, se obtiene ureasa. Siguiendo el mismo principio lógico se nombran la sacarasa, la lipasa (que descompone lípidos) y la nucleasa (que actúa sobre los ácidos nucleicos).
  2. Según la naturaleza de la conversión química. Este es un enfoque más informativo. El nombre se compone del nombre del sustrato y una descripción de lo que le ocurre exactamente durante la reacción. Ejemplos de ello son la lactato deshidrogenasa, la fosfogлюcomutasa, la piruvato carboxilasa y la adenilato ciclasa.
  3. Nomenclatura trivial. Existen términos históricamente arraigados que aparecieron antes de la introducción de reglas estrictas. No contienen el sufijo «-asa» y no ofrecen pistas ni sobre el sustrato ni sobre el tipo de reacción que tiene lugar. Los estudiantes de medicina simplemente deben memorizarlos: estos son la pepsina, la tripsina, la trombina y la renina.

Clasificación internacional (IUBMB)

En 1961, la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular adoptó un sistema estricto según el cual todas las enzimas se dividen en 6 clases principales. El criterio principal de distribución es el tipo de reacción catalizada. Dentro de cada clase existen subclases y subsubclases que precisan los detalles del proceso: el grupo químico del sustrato, la naturaleza del donante o aceptor, así como los cofactores necesarios.

Es necesario memorizar las clases en estricto orden:

  • 1. Oxidorreductasas (a esta clase pertenece, por ejemplo, la succinato deshidrogenasa).
  • 2. Transferasas.
  • 3. Hidrolasas (un representante destacado es la DNAsa).
  • 4. Liasas.
  • 5. Isomerasas.
  • 6. Ligasas (un ejemplo de esta clase es la piruvato carboxilasa).
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Número de código (Código EC)

Para evitar confusiones, a cada enzima se le asigna un código internacional único que consta de cuatro dígitos separados por puntos (EC number). Analicemos este principio con el ejemplo de la malato deshidrogenasa (cuyo nombre sistemático exacto es L-malato:NAD oxidorreductasa), la cual tiene el código 1.1.1.38.

Cada posición en el código tiene su propio significado:

  • Primer dígito (1): indica la pertenencia a la clase principal. En nuestro caso, se trata de oxidorreductasas.
  • Segundo dígito (1): denota el tipo específico de reacción catalizada dentro de la clase (aquí es la oxidación del grupo hidroxilo).
  • Tercer dígito (1): refleja la presencia de una coenzima determinada, necesaria para el funcionamiento (en este ejemplo se requiere NAD+).
  • Cuarto dígito (38): es simplemente el número de orden individual de la enzima en su subgrupo específico.

Estructura de enzimas complejas

Muchas enzimas requieren no solo una base proteica, sino también componentes no proteicos adicionales para su normal funcionamiento. Para describir su estructura se emplean los siguientes conceptos:

  • Apoenzima: es exclusivamente la parte proteica de la molécula. Es importante recordar que por sí sola, sin ayudantes adicionales, no es capaz de mostrar actividad catalítica.
  • Holoenzima: es el complejo ensamblado y totalmente funcional que consiste en la apoenzima y la coenzima unida a ella. Es esta la que posee actividad enzimática.
  • Grupo prostético: así se denomina a la coenzima en el caso de que esté unida a la parte proteica (apoenzima) mediante enlaces covalentes muy fuertes, convirtiéndose en un elemento inseparable de ella.

En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema

¿Qué subclases se distinguen dentro de la clase de las oxidorreductasas?

Dentro de la clase de las oxidorreductasas, las fuentes distinguen las siguientes subclases:

  • Deshidrogenasas: eliminan hidrógeno del sustrato; coenzimas: NAD⁺, NADP⁺, FAD, FMN.
  • Oxidasas: transfieren hidrógeno del sustrato al oxígeno.
  • Oxigenasas: incorporan oxígeno en la molécula del sustrato; entre ellas se indican las monooxigenasas y dioxigenasas.
  • Peroxidasas / hidroxiperoxidasas: destruyen el peróxido de hidrógeno y los peróxidos orgánicos.

¿Qué reacción química exacta catalizan las liasas?

Las liasas catalizan reacciones de escisión o formación de enlaces no hidrolíticos (C–C, C–N, C–O, C–S). Eliminan grupos específicos (CO₂, H₂O, NH₂, SH₂, etc.) de los sustratos sin la participación de agua, lo que a menudo conduce a la formación de un doble enlace, o bien adicionan moléculas a través de un doble enlace.

¿Qué reacción química catalizan las transferasas?

Las transferasas catalizan reacciones de transferencia intermolecular de grupos funcionales de un compuesto (donante) a otro (aceptor). Entre los grupos transferidos se encuentran los grupos metilo, metileno, glicosilo, fosfato, amino y acilo.

¿Qué coenzimas son más características para el trabajo de las oxidorreductasas?

Para el funcionamiento de las oxidorreductasas se requieren coenzimas. Para las deshidrogenasas como subclase de oxidorreductasas, las fuentes mencionan las siguientes coenzimas aceptoras de electrones:

  • NAD⁺ (nicotinamida adenina dinucleótido)
  • NADP⁺ (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato)
  • FAD (flavina adenina dinucleótido)
  • FMN (flavina mononucleótido)

Asimismo, el ácido lipoico (lipoamida) funciona con las oxidorreductasas.

Cómo memorizar

Para recordar fácilmente las 6 clases en orden, use la regla mnemotécnica: Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas.

Preguntas de clases y exámenes

¿Puede un apoenzima catalizar una reacción por sí mismo?

No, la apoenzima es solo la parte proteica. Sin su coenzima carece por completo de actividad catalítica.

¿Qué significa el primer dígito en el código EC?

El primer dígito en el código de cuatro cifras de una enzima siempre indica el número de una de las seis clases principales a la que pertenece.

¿En qué se diferencia un grupo prostético de una coenzima común?

Se denomina grupo prostético a aquella coenzima que está unida a la parte proteica (apoenzima) mediante fuertes enlaces covalentes.

¿Qué indica el nombre trivial de una enzima?

Los nombres triviales (por ejemplo, pepsina o tripsina) están consagrados históricamente. No contienen el sufijo «-asa» ni aportan información sobre el sustrato o el tipo de reacción.

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Qué más repasar sobre el tema

  • Caracterización detallada de la clase de las oxidorreductasas
  • Subclases de transferasas y mecanismos de transferencia de grupos químicos
  • Principios de funcionamiento de las hidrolasas y el papel de las moléculas de agua
  • Diferencias entre liasas e isomerasas en las transformaciones químicas
  • Reacciones de síntesis catalizadas por ligasas

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