Estructura de las enzimas

Conceptos básicos de enzimología

La rama de la bioquímica que estudia estas fascinantes moléculas se denomina enzimología. La tarea principal de las enzimas es el catálisis enzimática, es decir, la aceleración múltiple de las reacciones químicas en el organismo.

Para comprender los mecanismos de funcionamiento, es necesario conocer los términos clave:

• Sustrato: sustancia sobre la que actúa directamente la enzima.
• Especificidad: selectividad estricta de la acción de la enzima con respecto a su sustrato.
• Centro activo: región especial de la molécula enzimática. Es aquí donde se produce la unión del sustrato y su posterior transformación química.

Durante el proceso catalítico, la enzima y el sustrato se unen temporalmente para formar un compuesto intermedio: el complejo enzima-sustrato.

Enzimas simples y conjugadas

Absolutamente todas las enzimas son proteínas, sin embargo, su organización estructural varía. Se distinguen dos grupos principales:

1. Enzimas simples. Están formadas exclusivamente por aminoácidos. No requieren ningún grupo químico adicional para manifestar su actividad catalítica.
2. Enzimas conjugadas. Constan de dos componentes obligatorios: una parte proteica y otra no proteica.

La parte proteica de una enzima conjugada se denomina apoenzima. Es importante recordar: en ausencia de su socio no proteico, la apoenzima es totalmente inactiva.

La parte no proteica recibe el nombre general de cofactor. Solo mediante la unión de la apoenzima y el cofactor se forma la holoenzima, el complejo completo y catalíticamente activo, listo para llevar a cabo la reacción.

Variedad de cofactores

Los cofactores son sumamente diversos en su naturaleza química. Se suelen dividir en dos grandes categorías:

• Inorgánicos. Este grupo incluye diversos iones metálicos.
• Orgánicos. Un grupo amplio de sustancias que incluye vitaminas y sus derivados (los más frecuentes), nucleósidos y nucleótidos, hemo, péptidos e incluso ácidos ribonucleicos de transferencia (ARNt).

Las sustancias orgánicas que se ubican en el centro activo y participan directamente en el acto catalítico se denominan coenzimas.

Tipos de unión entre coenzima y proteína

Dependiendo de cuán firmemente esté unida la parte no proteica a la apoenzima, se distinguen dos tipos de interacción:

• Unión temporal (débil). La coenzima se une a la molécula proteica exclusivamente en el momento en que ocurre la reacción química.
• Unión fuerte (covalente). El componente no proteico está unido de forma permanente y muy firme a la apoenzima. En este caso, la coenzima recibe el nombre especial de grupo prostético.

Ejemplos de enzimas y sus clases

Según la clasificación internacional, las enzimas se dividen en grandes clases según el tipo de reacción que catalizan. Veamos algunos ejemplos prácticos:

• Succinato deshidrogenasa: un representante típico de la clase de las oxidorreductasas.
• Piruvato carboxilasa: pertenece a la clase de las ligasas.
• ADNasas: son enzimas de la clase de las hidrolasas.

Preguntas de clases y exámenes

Qué más repasar sobre el tema

• Cinética de la catálisis enzimática: velocidad máxima de la reacción ($V_{max}$) y constante de Michaelis ($K_m$)
• Unidades de medida de la actividad enzimática (katal, unidades internacionales — UI)
• Cálculo de la actividad específica de la enzima (número de unidades de actividad por 1 mg de proteína)
• Caracterización detallada de las seis clases principales de enzimas (oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas)

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