Mecanismo y función biológica
El proceso de transaminación es una reacción de intercambio que se desarrolla sin el consumo directo de ATP. Los principales donantes de grupos amino en las células son el glutamato, el aspartato y la alanina. Este proceso transcurre de forma más activa en el hígado, aunque se presenta en todos los tejidos del organismo.
En el metabolismo, la transaminación cumple dos tareas opuestas:
- Anabólica (síntesis): formación de aminoácidos no esenciales ante su déficit local. El grupo amino simplemente se transfiere a una «materia prima» (el $\alpha$-cetoácido correspondiente), asegurando la redistribución del nitrógeno amínico.
- Catabólica (degradación): la transaminación sirve como la primera etapa en la destrucción de los aminoácidos. La escisión del grupo amino deja el esqueleto de carbono en forma de $\alpha$-cetoácido, el cual posteriormente se oxida en el ciclo del ácido tricarboxílico para obtener energía, o bien se utiliza para la síntesis de glucosa (gluconeogénesis) y cuerpos cetónicos.
Enzimas aminotransferasas (ALT y AST)
Las reacciones son catalizadas por enzimas intracelulares específicas: las aminotransferasas (transaminasas). Existen más de 10 variedades de ellas y todas requieren la presencia de un cofactor, el fosfato de piridoxal (un derivado de la vitamina $B_6$).
Tienen mayor importancia clínica dos enzimas:
- Alanina aminotransferasa (ALT): cataliza la transferencia del grupo amino entre la alanina y el $\alpha$-cetoglutarato con la formación de piruvato y glutamato.
- Aspartato aminotransferasa (AST): facilita la reacción entre el aspartato y el $\alpha$-cetoglutarato, como resultado de la cual se sintetizan oxalacetato y glutamato.
La AST existe en dos formas: citosólica (c-AST) y mitocondrial (m-AST). En los hepatocitos y las células miocárdicas, la fracción mitocondrial representa hasta el 80% de la enzima.
Principios de enzimodiagnóstico
Normalmente, las aminotransferasas actúan dentro de las células, por lo que su actividad en el suero sanguíneo es mínima (5–40 UI/L). Si la membrana celular se destruye (síndrome de citólisis), las enzimas pasan masivamente al torrente sanguíneo. Dado que las transaminasas son organoespecíficas, su nivel permite juzgar la localización de la patología.
- Patologías hepáticas (hepatitis viral): el marcador clave es un aumento brusco de la ALT (de 6 a 8 veces). El pico se observa al 2.° o 3.° día y la normalización es lenta (más de 15 días).
- Infarto de miocardio: se caracteriza por una elevación marcada de la AST (de 8 a 10 veces) con un aumento insignificante de la ALT. Importante: en la angina de pecho o en las valvulopatías cardíacas no se produce un incremento de la actividad de las transaminasas.
Cociente de De Ritis
Para el diagnóstico diferencial, los médicos utilizan el cociente de De Ritis: la relación entre las actividades de la AST y la ALT en el suero sanguíneo.
| Trastorno | Coeficiente | Explicación |
|---|---|---|
| Normal | $1,33 \pm 0,42$ | Relación fisiológica de las enzimas |
| Hepatitis aguda | Disminuye ($\approx 0{,}6$) | Predomina la liberación de ALT debido al daño hepático |
| Cirrosis hepática | Se aproxima a $1{,}0$ | La necrosis profunda provoca la liberación de la fracción mitocondrial pesada de AST |
| Infarto de miocardio | Aumenta (hasta $6{,}0$) | Salida masiva de AST específica cardíaca |
Como marcadores adicionales de patologías hepáticas se suele utilizar la $\gamma$-glutamiltransferasa ($\gamma$-GT), que refleja la colestasis y las lesiones tóxicas, y para el miocardio, las isoformas específicas de la creatina cinasa (CK-MB) y la lactato deshidrogenasa (LDH-1).
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Cuál es el mecanismo molecular de la transferencia del grupo amino por el fosfato de piridoxal?
El mecanismo molecular consiste en la conversión química reversible del grupo aldehído del cofactor en un grupo amino.
El fosfato de piridoxal original tiene en su estructura un anillo de piridina que contiene un grupo aldehído ($-CHO$) en la posición 4. Durante el proceso de transaminación, este grupo acepta nitrógeno del aminoácido donante. Como resultado de la reacción, se forma piridoxamina fosfato, que contiene un grupo aminometil ($-CH_2-NH_2$) en la misma cuarta posición.
Para recordar las excepciones (aminoácidos que no se transaminan), utilice la regla nemotécnica correspondiente o el orden de los aminoácidos: lisina, treonina y prolina.
Preguntas de clases y exámenes
¿Por qué se eleva el nivel de AST y no el de ALT en el infarto de miocardio?
La AST es una enzima organoespecífica del corazón; su concentración en los cardiomiocitos es significativamente mayor. En caso de necrosis del miocardio, esta enzima pasa en grandes cantidades al torrente sanguíneo sistémico.
¿Qué indica la aparición de AST mitocondrial (m-AST) en sangre?
La salida de m-AST indica un daño celular profundo (necrosis) en el cual se destruyen no solo las membranas celulares, sino también los orgánulos intracelulares. Esto es característico de estados graves, como la cirrosis hepática.
¿Se requiere energía de ATP para las reacciones de transaminación?
No, las aminotransferasas catalizan reacciones completamente reversibles que no utilizan ATP como fuente directa de energía.
Qué más repasar sobre el tema
- Desaminación oxidativa de aminoácidos
- El glutamato como molécula clave del metabolismo nitrogenado
- Relación del metabolismo de aminoácidos con el ciclo de Krebs (ATC) y la gluconeogénesis
- Significado diagnóstico de las isoenzimas de la LDH (LDH-1, LDH-4, LDH-5)
- Ciclo de Meister y transporte de aminoácidos con la participación de la $\gamma$-GT
Domina el tema por completo en el curso de «Bioquímica»
Aquí tienes un resumen. En el curso encontrarás todo lo que preguntan en clase y en el examen.
- Guía metodológica completa sobre el tema «Transaminación de aminoácidos» y otras 3616 páginas de la asignatura
- Ejercicios y pruebas después de cada tema, igual que en el examen práctico
- El tutor de IA responderá a tus preguntas sobre el tema en cualquier momento
- 115 videotutoriales de la asignatura
Otros temas de la sección «Metabolismo de los aminoácidos»
Videotutoriales gratuitos: bioquímicaLecciones cortas con resúmenes, sin necesidad de registro.
Material preparado por los profesores de WhiteCoat Pro según el plan de estudios de las facultades de medicina. De carácter educativo.