Características generales y etapas de la digestión
La esencia bioquímica de la digestión proteica consiste en su hidrólisis secuencial hasta aminoácidos libres. Este proceso se lleva a cabo mediante enzimas de la clase de las peptidohidrolasas (peptidasas), las cuales son producidas por las células del estómago, el páncreas y el intestino.
El proceso se inicia en la cavidad gástrica e incluye dos eventos clave:
- Desnaturalización proteica. El medio ácido destruye la compleja estructura espacial de las proteínas de los alimentos, haciendo que los enlaces peptídicos sean accesibles al ataque enzimático.
- Hidrólisis primaria. Las moléculas proteicas grandes se escinden en fragmentos más cortos: oligopéptidos.
Posteriormente, estos oligopéptidos pasan al intestino delgado. Allí, durante la digestión luminal, las enzimas pancreáticas los degradan en di y tripéptidos. La hidrólisis final hasta aminoácidos libres y su absorción ocurren en la etapa de digestión parietal, inclusive dentro de los propios enterocitos.
Papel del ácido clorhídrico y evaluación de la acidez
El jugo gástrico tiene normalmente una reacción marcadamente ácida (pH 1,5–2,0). Dicho medio se debe a la secreción de ácido clorhídrico (HCl), que cumple funciones fisiológicas fundamentales. En primer lugar, es responsable de la desnaturalización de las proteínas de los alimentos y ejerce una potente acción bactericida. En segundo lugar, el HCl desencadena la activación del proenzima pepsinógeno y crea el óptimo de pH para la actividad de la pepsina activa formada.
En la práctica clínica, la acidez del jugo gástrico se mide en unidades de titulación (UT). El análisis se realiza mediante la titulación de 100 ml de jugo gástrico con una solución de hidróxido de sodio (NaOH) 0,1 M. Se distinguen los siguientes parámetros:
- Acidez total (norma de 40–60 UT): el conjunto de todos los compuestos acidorreactivos en la secreción recogida durante una hora.
- Ácido clorhídrico libre (norma de 20–40 UT): moléculas de HCl que no se han unido químicamente con otras sustancias.
- Ácido clorhídrico combinado (norma de 20–30 UT): moléculas de HCl que se han unido a proteínas y a los productos de su hidrólisis.
Especificidad de la pepsina y peptidasas intestinales
La enzima gástrica pepsina posee una estricta especificidad de sustrato. Hidroliza preferentemente aquellos enlaces peptídicos en cuya formación participa el grupo amino o carboxilo de los aminoácidos aromáticos. En particular, escinde las regiones proteicas adyacentes a la fenilalanina (Fen) y la tirosina (Tir). Asimismo, un blanco de la pepsina es el enlace entre la leucina y el glutamato (Leu–Glu).
Fuera del estómago, en el intestino delgado, la labor continúa con las enzimas pancreáticas, entre las cuales destacan las exopeptidasas: carboxipeptidasas A y B.
- Se producen en forma de proenzimas inactivos (procarboxipeptidasas A, B) y son activadas por la tripsina.
- Su función es la escisión de aminoácidos desde el extremo C-terminal de la cadena peptídica mediante el mecanismo: —X—NH—CH(R)—COOH.
- Carboxipeptidasa A: es específica para aminoácidos con un radical hidrófobo.
- Carboxipeptidasa B: escinde residuos de lisina (Lis) o arginina (Arg).
Factores protectores de la mucosa
A pesar de la presencia de ácido clorhídrico agresivo y de la enzima proteolítica activa pepsina, las células estomacales normalmente no sufren autodigestión. La mucosa está protegida de manera confiable por tres mecanismos de barrera:
- Moco. El epitelio está cubierto por una secreción espesa que contiene heteropolisacáridos. Estos poseen una alta estabilidad química y no son degradados en absoluto por las peptidohidrolasas.
- Secreción de bicarbonatos (HCO₃⁻). Las células epiteliales secretan constantemente bicarbonatos, formando una zona tampón en la capa parietal con un pH de 5,0–6,0. En este medio menos ácido, la pepsina se encuentra inactiva, lo que previene el daño a las membranas.
- Regeneración. Las células epiteliales poseen una alta capacidad de división rápida y restauración de las áreas dañadas.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Cuál es el mecanismo bioquímico exacto de la activación del pepsinógeno?
El mecanismo de activación del proenzima pepsinógeno, secretado a la cavidad gástrica ante la ingesta de alimentos, comprende dos etapas sucesivas.
- Etapa lenta: la activación se lleva a cabo mediante el ácido clorhídrico (HCl), que adicionalmente crea el óptimo de pH para la actividad de la enzima.
- Etapa rápida: transcurre de manera autocatalítica bajo la acción de la pepsina activa ya formada.
De este modo, el ácido clorhídrico del jugo gástrico inicia el proceso de activación, tras lo cual la pepsina acelera por sí misma su propia formación.
¿Mediante qué bombas iónicas secretan ácido clorhídrico las células parietales?
Las células parietales (oxínticas) secretan iones hidrógeno para la formación de ácido clorhídrico mediante la enzima H⁺, K⁺-ATPasa, la cual funciona como una «bomba de protones».
- Bomba de protones (H⁺, K⁺-ATPasa): efectúa el transporte de iones hidrógeno desde la célula hacia la luz gástrica a cambio de iones potasio.
La formación del propio ácido clorhídrico (HCl) ocurre directamente en la luz gástrica mediante la interacción de los iones hidrógeno secretados (H⁺) y los iones cloruro (Cl⁻).
Para memorizar la especificidad de la pepsina se puede emplear la frase: «Un Fenicio Tiránico Leucína Glute». Esta oculta los aminoácidos cuyos enlaces son escindidos en el estómago: fenilalanina, tirosina y el par leucina—glutamato.
Preguntas de clases y exámenes
¿Se alterará la digestión de proteínas tras la resección de la mayor parte del estómago?
No se producirán alteraciones significativas en la digestión de las proteínas. Este proceso se compensa con éxito en el intestino delgado gracias a la acción de las peptidasas pancreáticas y las enzimas de los enterocitos.
¿Para qué determinar los parámetros de acidez del jugo gástrico?
La evaluación de la acidez libre, combinada y total se utiliza como método bioquímico para el diagnóstico diferencial de diversas enfermedades gástricas, junto con la endoscopia y la biopsia.
¿Cuál es la diferencia entre la carboxipeptidasa A y la carboxipeptidasa B?
Ambas enzimas escinden los aminoácidos C-terminales, pero la carboxipeptidasa A separa aminoácidos con un radical hidrófobo, mientras que la carboxipeptidasa B es específica para la arginina y la lisina.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismo de activación del pepsinógeno por el ácido clorhídrico
- Digestión luminal y papel de las peptidasas pancreáticas
- Digestión parietal dentro de los enterocitos
- Mecanismos compensatorios del intestino en la úlcera péptica
- Diagnóstico instrumental: radiografía, endoscopia y biopsia
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