Importancia general y metabolismo de las proteínas
La fuente principal de material de construcción para los tejidos son las proteínas de la dieta. En el cuerpo humano hay aproximadamente 15 kilogramos de estructuras proteicas. Al mismo tiempo, estas no son estáticas: en las células se mantiene un equilibrio dinámico constante. En un solo día se degradan y se vuelven a sintetizar unos 400 gramos de proteína. La velocidad de este recambio varía enormemente según el tipo de tejido. Por ejemplo, el colágeno, que constituye la base del tejido conectivo, se renueva por completo en 300 días. Al mismo tiempo, las proteínas del sistema de coagulación sanguínea pueden reemplazarse en un plazo que va desde pocos minutos hasta un par de días.
Además de su estado combinado, en el organismo existe un fondo de aminoácidos libres, cuya masa es de unos 35 gramos. La mayor parte de este fondo se dirige a la creación de moléculas proteicas propias. Además, las moléculas libres sirven como materia prima para la producción de compuestos biológicamente activos: las aminas biógenas (mediadores).
Clasificación según la capacidad de síntesis (esencialidad)
En la composición de las proteínas humanas participan 20 $\alpha$-aminoácidos. Dependiendo de si el organismo puede crearlos por sí mismo, se dividen en tres grupos principales:
- No esenciales (dispensables). Son sintetizados por los sistemas enzimáticos humanos en los volúmenes necesarios. Estos incluyen: alanina, asparagina, ácido aspártico, glutamina, ácido glutámico, glicina, prolina y serina.
- Esenciales (indispensables). No pueden ser sintetizados en absoluto por nuestras células y deben ser ingeridos obligatoriamente con los alimentos. Este grupo incluye: valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y fenilalanina.
- Semiesenciales (condicionalmente esenciales). Son capaces de formarse en el cuerpo, pero la velocidad de este proceso es extremadamente baja. En los periodos de crecimiento activo en los niños, esta cantidad no es suficiente para cubrir las necesidades fisiológicas. Aquí se incluyen la arginina y la histidina. Asimismo, se consideran condicionalmente esenciales la tirosina (se forma a partir de la fenilalanina) y la cisteína (se sintetiza a partir de la metionina).
Calidad nutricional y aminoácido limitante
El valor biológico de cualquier alimento proteico está determinado por su composición y, más concretamente, por la presencia en él de componentes esenciales. En bioquímica rige estrictamente la regla del aminoácido limitante: si falta al menos un aminoácido esencial en las células, la síntesis normal de las proteínas propias en el organismo se altera y se detiene.
Clasificación según la utilización del residuo sin nitrógeno
Tras la eliminación del grupo amino, queda el esqueleto de carbono (residuo sin nitrógeno). El destino metabólico posterior de este esqueleto depende de la estructura de la molécula. Se distinguen tres clases:
| Grupo | Característica | Representantes |
|---|---|---|
| Glucogénicos | Se convierten en piruvato o en productos intermediarios del ciclo de los ácidos tricarboxílicos (fumarato, succinil-CoA, $\alpha$-cetoglutarato, oxalacetato). Sirven como sustratos para la gluconeogénesis. | Alanina, arginina, aspartato, asparagina, valina, histidina, glicina, glutamato, glutamina, prolina, serina, metionina, treonina, cisteína |
| Glucocentrogénicos (mixtos) | Se degradan con la liberación tanto de metabolitos de la gluconeogénesis como de cuerpos cetónicos (acetoacetato, acetil-CoA). | Tirosina, triptófano, fenilalanina, isoleucina |
| Cetogénicos | Se catabolizan exclusivamente a acetil-CoA o acetoacetil-CoA (precursores de los cuerpos cetónicos). | Lisina, leucina |
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Qué aminoácidos libres pueden realizar la función de neurotransmisores?
La función de neurotransmisores en el sistema nervioso central la pueden realizar varios aminoácidos libres. Entre los mediadores excitadores se encuentran:
- El glutamato (ácido glutámico) actúa sobre receptores específicos (por ejemplo, NMDA);
- El aspartato (ácido aspártico).
Entre los mediadores inhibidores se encuentran:
- El GABA (ácido gamma-aminobutírico), el neurotransmisor inhibidor más extendido en el SNC;
- La glicina, neurotransmisor inhibidor para las neuronas del bulbo raquídeo y de la médula espinal.
¿Qué enzimas y coenzimas participan en la biosíntesis de los aminoácidos no esenciales?
En la biosíntesis de los aminoácidos no esenciales mediante transaminación participan las enzimas aminotransferasas (por ejemplo, la alanina aminotransferasa y la aspartato aminotransferasa). Su coenzima es el piridoxal fosfato (la forma activa de la vitamina B6).
Para aminoácidos específicos, las fuentes indican:
- Para la glicina: la enzima serina hidroximetiltransferasa, y como coenzima, el tetrahidrofolato.
- Para la tirosina (condicionalmente esencial): la enzima fenilalanina hidroxilasa.
¿A partir de qué metabolitos intermediarios del metabolismo de los carbohidratos se sintetizan la alanina y el aspartato?
La alanina y el aspartato se sintetizan a partir de metabolitos de la ruta común del catabolismo mediante reacciones de transaminación con la participación del glutamato.
- La alanina se sintetiza a partir del piruvato con la participación de la enzima alanina aminotransferasa (ALT).
- El aspartato se sintetiza a partir del oxalacetato con la participación de la enzima aspartato aminotransferasa (AST).
Preguntas de clases y exámenes
¿Qué ocurre si falta un aminoácido esencial en la dieta?
Se activará la regla del aminoácido limitante. La ausencia de incluso un solo componente esencial alterará por completo la síntesis de las proteínas propias en el organismo.
¿Para qué necesita el organismo un fondo de aminoácidos libres?
Estas moléculas (unos 35 g) se utilizan principalmente para ensamblar nuevas proteínas. Una parte del fondo también se destina a la síntesis de aminas biógenas y actúa como neurotransmisores independientes.
¿Por qué se clasifican la arginina y la histidina en un grupo separado de semiesenciales?
Su síntesis interna transcurre de forma muy lenta. Este volumen puede ser suficiente para un adulto, pero el organismo infantil en crecimiento requiere un aporte adicional de estas sustancias con los alimentos.
¿En qué se diferencian los aminoácidos cetónicos de los glucogénicos?
El residuo sin nitrógeno de los aminoácidos cetónicos se convierte únicamente en precursores de los cuerpos cetónicos (acetil-CoA), mientras que el esqueleto de carbono de los glucogénicos se utiliza para la gluconeogénesis a través del piruvato y los metabolitos del ciclo de Krebs.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismos de formación de las aminas biógenas y sus funciones en el sistema nervioso.
- Balance nitrogenado negativo y positivo.
- El ciclo de los ácidos tricarboxílicos (CAT) y las vías de incorporación de los esqueletos de carbono.
- Etapas de la gluconeogénesis a partir de aminoácidos glucogénicos.
- Procesos de síntesis de los aminoácidos condicionalmente esenciales (tirosina y cisteína).
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