Digestion duodénale

Propriétés du suc pancréatique

Le suc pancréatique est un liquide incolore produit par les pancréatocytes acineux. Sa propriété physico-chimique la plus importante est sa réaction nettement alcaline (pH 7,8–8,4).

L'alcalinité est assurée par une concentration extrêmement élevée de bicarbonates (jusqu'à 150 mmol/L). Leur principale fonction physiologique est de neutraliser rapidement et efficacement le chyme gastrique acide. Sans ce processus, les enzymes pancréatiques ne pourraient pas fonctionner dans des conditions optimales. En dehors de la digestion, à jeun, le suc est sécrété de manière intermittente, en stricte synchronisation avec l'activité motrice de jeûne du tractus gastro-intestinal.

Cascade d'activation des enzymes

Le pancréas synthétise les enzymes destinées à la digestion des glucides, des lipides et des acides nucléiques directement sous une forme active (amylase, lipase, nucléases). Cependant, les enzymes protéolytiques, qui dégradent les protéines, sont sécrétées sous forme de proenzymes inactives (zymogènes) afin d'éviter l'autodigestion de l'organe.

Le déclenchement de la digestion commence par l'activation de la trypsine.

1. Le trypsinogène inactif arrive dans la lumière intestinale, où il rencontre l'entérokinase (entéropeptidase). Cet enzyme-activateur, découvert dans le laboratoire d'I.P. Pavlov, est sécrété par la muqueuse intestinale et est lui-même préalablement activé par la duodénase.
2. L'entérokinase détache un hexapeptide du trypsinogène, le transformant en trypsine active (le processus est accéléré en présence d'ions calcium).
3. Il se produit alors une réaction d'autocatalyse : la trypsine formée commence à activer d'elle-même le trypsinogène restant.
4. Ensuite, la trypsine active toutes les autres protéases : le chymotrypsinogène est converti en chymotrypsine, les procarboxypeptidases en carboxypeptidases A et B, et la proélastase en élastase. La trypsine est également indispensable à l'activation de la prophospholipase.

Digestion des protéines : endo- et exopeptidases

L'hydrolyse enzymatique des protéines se déroule en deux grandes étapes, impliquant différentes classes de protéases.

Les endopeptidases agissent dans l'estomac et le duodénum. Elles rompent les liaisons peptidiques internes des chaînes polypeptidiques, les fragmentant en oligopeptidases. Celles-ci comprennent :

• La pepsine : agit dans l'estomac, avec une affinité pour les liaisons adjacentes aux acides aminés aromatiques et hydrophobes (par exemple, la phénylalanine et la leucine).
• La trypsine : agit dans l'intestin, spécifique des acides aminés basiques (l'arginine et la lysine).
• La chymotrypsine : clive les liaisons adjacentes aux acides aminés aromatiques (la tyrosine et la phénylalanine).
• L'élastase (pancréatopeptidase).

Les exopeptidases achèvent la digestion dans l'intestin grêle en clivant séquentiellement les acides aminés un par un aux extrémités des molécules :

• Les aminopeptidases agissent à partir de l'extrémité N-terminale (groupe amine).
• Les carboxypeptidases agissent à partir de l'extrémité C-terminale (groupe carboxyle).
• Les dipeptidases hydrolysent la liaison restante dans les dipeptides pour donner deux acides aminés libres.

Digestion des glucides, des lipides et des acides nucléiques

Outre les protéines, le suc pancréatique dégrade efficacement d'autres macronutriments :

• Les glucides : l' $\alpha$-amylase active hydrolyse les polysaccharides (amidon et glycogène) en mono- et disaccharides. La maltase dégrade le disaccharide maltose en glucose.
• Les lipides : la lipase pancréatique hydrolyse les graisses en monoglycérides et en acides gras. La colipase, les ions calcium et la bile (sels biliaires) sont d'une importance critique pour stimuler l'hydrolyse des lipides. L'estérase et la phospholipase A participent également au processus.
• Les acides nucléiques : la ribonucléase dégrade l'ARN, tandis que la désoxyribonucléase détruit l'ADN.

Régulation et phases de sécrétion

Après l'ingestion d'aliments, le suc commence à être sécrété après une courte période de latence — de 3 à 5 minutes. La sécrétion s'adapte finement au type d'aliment consommé. Par exemple, lors d'un repas riche en glucides (pain), le pic de sécrétion est enregistré à la 1re heure. Pour un repas protéique (viande), il se situe à la 2e heure, et lors de la consommation de lait, à la 3e heure.

Le processus est contrôlé par des mécanismes nerveux et humoraux qui agissent soit directement sur les pancréatocytes, soit par l'intermédiaire de peptides régulateurs et de centres du système nerveux végétatif. On distingue quatre phases de régulation :

1. La phase céphalique (réflexe complexe).
2. Gastrique.
3. Intestinale.
4. La phase circulatoire (phase complémentaire de correction humorale de l'activité de la glande par les nutriments déjà absorbés dans le sang).

En bref : réponses aux questions sur le sujet

Questions des cours et des examens

À étudier également sur le sujet

• Mécanismes d'absorption des monosaccharides et des acides aminés dans l'intestin grêle
• Rôle physiologique des sels biliaires dans l'émulsification des graisses
• Régulation humorale de la phase intestinale de la sécrétion pancréatique
• Synchronisation de l'activité du tractus gastro-intestinal entre les repas (motricité de jeûne)
• Structure moléculaire et fonction des villosités de l'intestin grêle

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Matériel préparé par les enseignants de WhiteCoat Pro selon le programme d'enseignement des universités médicales. À caractère pédagogique.