Estructura de la molécula de anticuerpo
La molécula clásica de inmunoglobulina (por ejemplo, IgG) consta de cadenas polipeptídicas emparejadas: dos pesadas (cadenas H) y dos ligeras (cadenas L). Están unidas entre sí por puentes disulfuro en una región de bisagra flexible.
Cada cadena se pliega en bloques globulares denominados dominios:
- Dominios variables (dominios V) se localizan en los extremos N-terminales de las cadenas y se encargan de la captura del antígeno.
- Dominios constantes (dominios C) forman el armazón estructural y determinan las propiedades biológicas de la molécula.
Si se trata un anticuerpo con la enzima papaína, este se escinde en tres partes: dos fragmentos Fab (contienen el sitio activo y unen el antígeno) y un fragmento Fc (la región de «cola» que interactúa con los receptores Fc de las células inmunitarias).
Clases de inmunoglobulinas
El tipo de cadena pesada determina a cuál de los cinco isotipos (clases) pertenece el anticuerpo. Las cadenas ligeras solo existen en dos variantes — κ (kappa) y λ (lambda)—, y se encuentran en todas las clases en una proporción de 3:2.
- IgG (cadenas γ) — monómeros. Principales anticuerpos de la respuesta secundaría, protegen contra bacterias y virus. Constituyen la base de las inmunoglobulinas séricas.
- IgM (cadenas μ) — pentámeros gigantes (5 monómeros unidos por una cadena J). Se producen primero ante el contacto con una infección, activan excelentemente el complemento, pero poseen una afinidad relativamente baja por el antígeno.
- IgA (cadenas α) — en sangre circulan como monómeros, mientras que en las membranas mucosas forman dímeros (sIgA secretora). Son el principal factor de defensa de las mucosas.
- IgE (cadenas ε) — monómeros. Son extremadamente escasos en el suero, pero resultan fundamentales para combatir parásitos y desencadenar reacciones alérgicas de tipo inmediato (se unen a mastocitos y basófilos).
- IgD (cadenas δ) — monómeros. Actúan principalmente como receptores de membrana de los linfocitos B.
¿Cómo reconoce el anticuerpo al antígeno?
El secreto radica en la estructura de los dominios V. Estos contienen regiones estructurales (armazón) relativamente estables y tres regiones hipervariables (CDR). Son precisamente las CDR las que forman un relieve tridimensional único: el sitio activo.
El sitio activo se forma conjuntamente por regiones de las cadenas pesada y ligera orientadas una frente a la otra. Funciona como un canal hidrófilo que coincide perfectamente con el antígeno según el principio de ajuste espacial. La diversidad de estas regiones es tan inmensa que el organismo es capaz de sintetizar anticuerpos únicos frente a una cantidad enorme de dianas.
Superfamilia de las inmunoglobulinas (IgSF)
La estructura de dominios de los anticuerpos (dos capas β antiparalelas unidas por un enlace disulfuro) demostró ser tan eficaz que la naturaleza la empleó para crear muchas otras moléculas. La superfamilia de las inmunoglobulinas incluye:
- Receptores de células T (TCR);
- Moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC);
- Coreceptores (CD4, CD8, CD3) y moléculas de adhesión.
Desde el punto de vista evolutivo, esta estructura básica apareció en los invertebrados, es decir, mucho antes de que se formara un sistema inmunitario adaptativo completo.
Para recordar fácilmente las 5 clases de inmunoglobulinas, utilice la palabra en inglés GAMED (IgG, IgA, IgM, IgE, IgD).
Preguntas de clases y exámenes
¿En qué se diferencian los fragmentos Fab y Fc?
El fragmento Fab es responsable de la unión específica con el antígeno (contiene dominios variables). El fragmento Fc es la parte constante en «cola» de la molécula, la cual es reconocida por los receptores de los macrófagos y neutrófilos, y desencadena las reacciones efectoras.
¿Qué inmunoglobulinas forman polímeros?
La IgM existe en forma de pentámero (5 subunidades), mientras que la IgA secretora lo hace como dímero. En ambos casos, los monómeros se mantienen unidos mediante una cadena J polipeptídica especial.
¿Cuál es la diferencia entre la acción de la papaína y la pepsina sobre la IgG?
La papaína corta la molécula en la región de la bisagra en tres partes independientes (dos Fab y un Fc). La pepsina corta «por debajo» de los puentes disulfuro, dejando los fragmentos Fab unidos entre sí en forma de un único fragmento bivalente F(ab')2.
Qué más repasar sobre el tema
- Plegamiento espacial de las capas β en los dominios C y V
- El papel del componente glucídico (glucosilación) en la función de los anticuerpos
- Alotipia e idiotipia de las inmunoglobulinas
- El componente secretor (SC) y el transporte de IgA a las mucosas
- Subclases de IgG e IgA: diferencias estructurales y funcionales
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