Estructura del receptor de células B
El complejo BCR consta de dos componentes principales:
- La parte de reconocimiento propiamente dicha: inmunoglobulina de membrana (mIg). Tiene una estructura similar a los anticuerpos solubles (4 cadenas: dos pesadas H y dos ligeras L), pero se diferencia por la presencia de un dominio transmembrana hidrófobo para su anclaje en la membrana. El dominio citoplasmático de la mIg es muy corto (de 3 a 28 aminoácidos). A diferencia de la IgM sérica (pentámera), la IgM de membrana siempre existe como monómero 7S.
- La parte de señalización: heterodímeros Igα e Igβ (también conocidos como CD79a y CD79b). Están unidos de forma no covalente al mIg y son responsables de la transmisión de la señal al interior de la célula gracias a su unión con tirosina cinasas intracelulares.
Complejo correceptor
Para la activación completa del linfocito B y la transducción de la señal, el aparato receptor incorpora moléculas funcionalmente asociadas que se unen físicamente al BCR únicamente en el momento de la activación celular:
- CD19: molécula de la superfamilia de las inmunoglobulinas. Su región citoplasmática interactúa con la lípido cinasa PI3K, cumpliendo un papel fundamental en la señalización.
- CD21 (CR2): receptor para los componentes del complemento. Amplifica la señal antigénica y regula la actividad de la célula B.
- CD81: proteína de la familia de las tetraspaninas que atraviesa la membrana cuatro veces. Su función exacta aún no se ha establecido por completo.
Transmisión de señales intracelulares
La unión del antígeno al BCR desencadena una cascada de reacciones en la que participan numerosas cinasas:
- La tirosina cinasa Fyn está unida directamente a las regiones citoplasmáticas del mIg.
- Las tirosina cinasas Blk, Lyn, Lck, Syk, así como Src, están asociadas a las moléculas CD79, CD19 y CD81, transmitiendo la señal de activación aguas abajo.
- La lípido cinasa PI3K se localiza cerca de la cola citoplasmática de CD19.
Diferencias entre el BCR y el receptor de células T (TCR)
A pesar de tener una función común —el reconocimiento de antígenos—, los receptores de células B y T presentan varias diferencias fundamentales.
| Característica | Receptor de células B (BCR) | Receptor de células T (TCR) |
|---|---|---|
| Molécula de reconocimiento | Inmunoglobulina (4 cadenas: H y L) | TCR (2 cadenas: α y β, o γ y δ) |
| Moléculas asociadas | Dímeros Igα/Igβ | Complejo CD3 y dímero ζ2/ζη |
| Formas secretadas | Presentes (anticuerpos) | No |
| Cambio de isotipo | Presente | No |
| Mutagénesis somática | Presente | No |
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Cómo se produce la transducción de señales intracelulares durante la activación del receptor de células B?
La transducción de señales intracelulares durante la activación del receptor de células B se inicia por las tirosincinasas de la familia Src (Lyn, Fyn, Blk), que activan la cinasa Syk. La unión del antígeno y la agregación de los receptores inducen cambios conformacionales que se transmiten al dímero Igα/Igβ. A continuación, la señal se transmite a través de proteínas adaptadoras (Vav, Sos, Grb2) a las principales cascadas intracelulares:
- Cascada de la fosfolipasa C (PLCγ) — conduce a un aumento del Ca2+ intracelular y a la activación del factor NFAT.
- Vía de las Ras-MAP cinasas (Ras-MAPK) — conduce a la síntesis de c-Fos.
- Vías de Rac/Rho (Rac/Rho): activan c-Jun y p38.
- Vía de la proteína cinasa C (PKC) — libera el factor NFκB.
El resultado es la expresión de genes de activación de las células B. La amplificación adicional de la señal ocurre con la participación del complejo correceptor (CD21, CD19).
¿De qué dominios constan las cadenas pesadas y ligeras de la inmunoglobulina de membrana?
Las cadenas pesadas y ligeras de la inmunoglobulina de membrana constan de dominios variables (V) y constantes (C). Los dominios variables se encuentran en los extremos N de las cadenas polipeptídicas y son responsables del reconocimiento del antígeno, mientras que los constantes forman su base.
| Característica | Cadenas pesadas (cadenas H) | Cadenas ligeras (cadenas L) |
|---|---|---|
| Número de dominios V | 1 | 1 |
| Número de dominios C | 3–4 | 1 |
¿Qué tipos de epítopos antigénicos es capaz de reconocer el receptor de células B?
El receptor de células B es capaz de reconocer prácticamente todas las configuraciones posibles de moléculas (epítopos). Interactúa con los antígenos en su forma nativa, no escindida.
- Antígenos libres (Ag) — moléculas en forma disuelta (por ejemplo, transportadas por la linfa aferente).
- Antígenos unidos a membrana (Ag) — moléculas presentadas en la superficie de otras células.
Para un reconocimiento eficaz y el inicio de la señal, a menudo se requiere la presencia de epítopos repetitivos en la molécula del antígeno, lo que provoca la reticulación (agregación) de los receptores.
El complejo correceptor de la célula B es fácil de recordar por los números con «1»: CD19, CD21, CD81.
Preguntas de clases y exámenes
¿Cuál es la diferencia entre la IgM sérica y la de membrana?
La IgM de membrana es un monómero 7S, mientras que la sérica (secretada) existe en forma de pentámero 19S.
¿Qué moléculas aseguran la transmisión de señal desde el BCR hacia el interior de la celula?
El papel principal en la transducción de señales lo desempeñan las moléculas Igα e Igβ (CD79), así como el correceptor CD19, asociados con diversas cinasas intracelulares (Fyn, Syk, PI3K, etc.).
¿Presenta el receptor de células B mutagénesis somática?
Sí, la mutagénesis somática es característica del BCR durante el proceso de respuesta inmune, a diferencia del receptor de células T, en el cual está ausente.
Qué más repasar sobre el tema
- Formación del repertorio de reconocimiento de antígenos de los linfocitos B
- Mecanismo de cambio de isotipo de los dominios C de las inmunoglobulinas
- El papel de las cinasas Blk, Lyn, Lck y Syk en la cascada de activación
- Historia del descubrimiento del receptor de células T y tecnología de hibridomas
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