Funciones de las proteínas citoplasmáticas del eritrocito
Además de la propia hemoglobina, que transporta $O_2$ desde los alvéolos pulmonares hasta los tejidos periféricos y $CO_2$ en dirección opuesta, la enzima anhidrasa carbónica desempeña un papel fundamental en el citoplasma.
La anhidrasa carbónica es responsable de catalizar la reacción reversible de hidratación del dióxido de carbono ($CO_2 \leftrightarrow HCO_3^-$), lo que permite transportar volúmenes significativos de ácido carbónico en forma de iones bicarbonato solubles.
El mecanismo de este proceso depende estrictamente de la localización del eritrocito:
- En los capilares tisulares, donde se registra una alta concentración de $CO_2$, la enzima dirige la reacción hacia la síntesis de iones $HCO_3^-$. Estos iones abandonan el citoplasma del eritrocito y pasan al plasma sanguíneo.
- En los capilares pulmonares, donde el nivel de $CO_2$ es mínimo, los iones $HCO_3^-$ regresan al interior del eritrocito. La anhidrasa carbónica los transforma nuevamente en $CO_2$ gaseoso, el cual difunde fácilmente hacia los alvéolos para su eliminación del organismo.
Estructura química de la molécula
La hemoglobina pertenece a la clase de las cromoproteínas, proteínas conjugadas en las que se distinguen una parte proteica (globina) y una parte no proteica (hemo).
Parte proteica (Globina) La globina tiene forma de tetrámero, es decir, consta de cuatro subunidades. En la variante clásica, se trata de dos cadenas $\alpha$ y dos cadenas $\beta$. La configuración espacial de esta estructura se estabiliza de manera fiable gracias a la interacción intermolecular entre los residuos de aminoácidos de las diferentes subunidades.
Parte no proteica (Hemo) A cada una de las cuatro subunidades proteicas se une exactamente un grupo hemo. Este representa una estructura policíclica compleja (porfirina), en cuyo centro exacto se encuentra un átomo de hierro ferroso ($Fe^{2+}$). El átomo de hierro posee seis enlaces de coordinación, distribuidos de la siguiente manera:
- Cuatro enlaces fijan firmemente el propio hierro dentro del anillo de porfirina.
- El quinto enlace sirve como una especie de «puente», conectando el hemo con la cadena polipeptídica de la globina.
- El sexto enlace es funcionalmente activo. Es el que une de forma reversible las moléculas de oxígeno o dióxido de carbono.
Metabolismo del hemo y formación de pigmentos
El color característico de la sangre depende directamente de la presencia de iones $Fe^{2+}$ en el anillo de porfirina. A nivel de un eritrocito individual, este pigmento aporta un tono amarillento, pero en la masa total de sangre forma un color rojo intenso.
Cuando la vida útil del eritrocito llega a su fin, este se destruye. Este proceso se localiza predominantemente en el bazo y desencadena una cascada de reutilización de sus componentes:
- El hierro ($Fe$) se desprende cuidadosamente y se destina a su reutilización para que el organismo pueda emplearlo en la síntesis de nuevas moléculas.
- El residuo de hemo (ya desprovisto de hierro) se transforma en pigmentos biliares específicos: biliverdina y bilirrubina.
Posteriormente, los pigmentos se excretan junto con la bilis hacia la luz intestinal, donde su destino se divide en dos vías de eliminación:
- Vía intestinal (con las heces): los pigmentos se modifican en estercobilina y abandonan el organismo.
- Vía renal (con la orina): una parte de las sustancias se reabsorbe hacia el torrente sanguíneo, donde se convierte en urobilina y luego es filtrada por los riñones.
Heterogeneidad relacionada con la edad
Durante la ontogenia humana se sintetizan diferentes tipos de hemoglobina, que se diferencian por su composición de aminoácidos. Esta diferencia tiene una importancia fisiológica crítica, ya que afecta directamente la afinidad de la proteína por el oxígeno.
Se distinguen los siguientes tipos principales:
- Hemoglobina embrionaria: las formas más tempranas que funcionan en las etapas iniciales del desarrollo.
- Hb F (fetal): predomina en la sangre del feto. Su característica clave es una afinidad aumentada por el oxígeno en comparación con la hemoglobina del adulto. Gracias a esta diferencia, el $O_2$ difunde fácilmente desde la hemoglobina materna (Hb A) hacia la fetal, asegurando una respiración tisular adecuada del feto en desarrollo.
- Hb A y Hb A₂ (adult): hemoglobina del adulto.
En un adulto sano, la composición de las fracciones de hemoglobina está estrictamente equilibrada: el dominante absoluto es la Hb A (representa alrededor del 96%). Las fracciones menores —la Hb A₂ y la Hb F residual— representan aproximadamente un 2% cada una.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Cómo se denominan los compuestos fisiológicos de la hemoglobina con el oxígeno y el dióxido de carbono?
Los compuestos fisiológicos de la hemoglobina son la oxihemoglobina y la carbaminohemoglobina.
- Oxihemoglobina: el compuesto con oxígeno ($HbO_2$).
- Carbaminohemoglobina: el compuesto con dióxido de carbono ($HbCO_2$). Alrededor del 20% del dióxido de carbono del organismo se transporta en esta forma.
¿Qué compuestos patológicos de la hemoglobina existen y bajo qué condiciones se forman?
Los compuestos patológicos de la hemoglobina incluyen la carboxihemoglobina y la metahemoglobina.
- Carboxihemoglobina ($HbCO$): se forma por la reacción de la hemoglobina con el monóxido de carbono (CO).
- Metahemoglobina (MetHb): se forma al oxidarse el hierro del hemo a su estado férrico ($Fe^{3+}$) bajo la acción de oxidantes fuertes (nitratos, nitritos inorgánicos, sulfonamidas, anestésicos locales).
¿Cuál es la concentración normal de hemoglobina en la sangre de hombres y mujeres?
El valor normal de la hemoglobina depende del sexo:
- En los hombres, la norma es de 130–160 g/L.
- En las mujeres, la norma es de 120–150 g/L.
Para no confundir los productos finales de la degradación del hemo: la estercobilina se excreta con las Heces, y la urobilina con la Urina (orina).
Preguntas de clases y exámenes
¿Qué enlace químico en la hemoglobina es responsable del intercambio gaseoso?
El sexto enlace de coordinación del átomo de hierro ferroso ($Fe^{2+}$) es el responsable de la unión reversible del oxígeno o del dióxido de carbono.
¿Por qué la hemoglobina fetal debe ser diferente de la hemoglobina materna?
La hemoglobina fetal (Hb F) tiene una composición de aminoácidos diferente, lo que le confiere una mayor afinidad por el oxígeno. Esto es fisiológicamente necesario para la exitosa difusión del $O_2$ desde la sangre materna hacia la sangre fetal.
¿En qué forma se transporta el volumen principal de dióxido de carbono?
En forma de iones bicarbonato ($HCO_3^-$), que se forman en los eritrocitos bajo la acción de la enzima anhidrasa carbónica y luego difunden hacia el plasma.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismos de estabilización de la estructura tetramérica de la globina
- Especificidad de la interacción del $CO_2$ con los residuos de aminoácidos
- Proceso de escisión del hierro por los macrófagos esplénicos
- Dinámica de la síntesis de formas embrionarias de hemoglobina
- Vías de transporte de los iones bicarbonato a través de la membrana
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