Origem e papel nas enzimas
As coenzimas nicotinamídicas são sintetizadas no organismo a partir de moléculas precursoras específicas. O principal bloco de construção para a sua formação é a vitamina $PP$ (também conhecida como niacina ou vitamina $B_3$). Em termos químicos, os precursores são o ácido nicotínico e a nicotinamida.
Nas reações bioquímicas, o NAD+ e o NADP+ não atuam isoladamente. Eles funcionam como coenzimas — partes não proteicas de enzimas complexas pertencentes à classe das oxirredutases. Mais especificamente, fazem parte da subclasse das desidrogenases, que são enzimas que catalisam a remoção de átomos de hidrogênio do substrato.
Mecanismo de ação: transferência de elétrons e prótons
A principal função das coenzimas nicotinamídicas é participar da oxidação do substrato. O substrato, neste caso, atua como doador de prótons (frequentemente representado nas esquematizações pela letra $D$). O processo ocorre por um mecanismo estritamente definido:
- Da molécula do substrato oxidado são removidos um total de 2 prótons ($2H^+$) e 2 elétrons ($2e^-$).
- O coenzima (NAD+ ou NADP+) não capta todas essas partículas. Apenas 1 próton ($H^+$) e 2 elétrons ($2e^-$) se unem a ele. Essa combinação (um próton mais dois elétrons) é chamada de íon hidreto.
- O segundo próton ($H^+$) restante não se liga à molécula da coenzima, sendo liberado para o meio circundante (a solução).
É por isso que a forma reduzida da coenzima é sempre registrada com a adição do próton livre: $NADH + H^+$ (ou $NADPH + H^+$).
Reação química e alteração estrutural
A adição do íon hidreto resulta em alterações significativas na estrutura da parte ativa da coenzima — o anel piridínico da nicotinamida.
- Forma oxidada ($NAD^+$ / $NADP^+$): o anel piridínico é aromático. Há uma carga positiva presente no átomo de nitrogênio deste anel.
- Forma reduzida ($NADH$ / $NADPH$): ocorre a redução do anel piridínico. A aromaticidade da molécula é perdida e o hidrogênio se liga ao carbono na posição para em relação ao átomo de nitrogênio.
Essa transição entre os estados oxidado (aromático, carregado) e reduzido (não aromático, descarregado) é o que confere às coenzimas a capacidade de transportar equivalentes redutores na célula.
Resumo: perguntas e respostas sobre o tema
Qual é a diferença bioquímica entre as funções do NAD+ e do NADP+ no metabolismo celular?
As funções dessas coenzimas diferem quanto à participação de suas formas oxidadas e reduzidas nas reações metabólicas.
| Coenzima | Função |
|---|---|
| $NAD^+$ / $NADH$ | O $NAD^+$ participa da oxidação de substratos e é reduzido a $NADH+H^+$. Na glicólise, a oxidação do gliceraldeído-3-fosfato gera $NADH+H^+$; em condições anaeróbias, o $NADH$ é utilizado para reduzir o piruvato a lactato com a regeneração do $NAD^+$. O catabolismo do etanol requer $NAD^+$, e a quantidade de $NADH$ aumenta. |
| $NADP^+$ / $NADPH$ | O $NADP^+$ é reduzido a $NADPH+H^+$ na etapa oxidativa da via das pentoses-fosfato. O $NADPH$ é utilizado como doador de hidrogênio em reações de redução, incluindo a síntese de ácidos graxos e colesterol, e participa de reações de hidroxilação na desintoxicação de xenobióticos, na redução da glutationa e na formação de espécies reativas de oxigênio durante o estouro respiratório. |
Quais são alguns exemplos de desidrogenases dependentes de NAD?
Exemplos de desidrogenases dependentes de NAD encontrados na literatura:
- 3-Fosfoglicerato desidrogenase — catalisa a conversão de 3-fosfoglicerato em 3-fosfohidroxipiruvato; concomitantemente, o $NAD^+$ é reduzido a $NADH+H^+$.
- Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase — oxida o gliceraldeído-3-fosfato a 1,3-bisfosfoglicerato; o produto da reação é o $NADH+H^+$.
- Lactato desidrogenase — catalisa a reação: piruvato + $NADH+H^+$ ⇄ lactato + $NAD^+$.
- Álcool desidrogenase — enzima do metabolismo do etanol; a oxidação do etanol requer $NAD^+$.
Em quais vias metabólicas específicas ocorre a produção de NADPH?
A produção de NADPH ocorre durante várias vias e reações metabólicas específicas.
- Via das pentoses-fosfato — etapa oxidativa (reações catalisadas pela glicose-6-fosfato desidrogenase e 6-fosfogliconato desidrogenase).
- Conversão de malato em piruvato — descarboxilação do malato mediada pela enzima málica.
- Oxidação de isocitrato — reação catalisada pela isocitrato desidrogenase citosólica.
É fácil memorizar a distribuição do hidrogênio: o substrato doa o «conjunto completo» (2 prótons e 2 elétrons), mas a coenzima retém apenas o íon hidreto (1 próton + 2 elétrons) e simplesmente «despeja» o 1 próton restante no meio. Daí a notação: NADH + H+.
Questões de aulas e exames
De qual vitamina são formados o NAD+ e o NADP+?
O seu precursor é a vitamina PP (niacina, vitamina B3), na forma de ácido nicotínico ou nicotinamida.
Quais enzimas contêm coenzimas nicotinamídicas?
Elas atuam como parte de enzimas da classe das oxirredutases, especificamente da subclasse das desidrogenases.
Como a estrutura do NAD+ muda durante a redução?
Ocorre a redução do anel piridínico da nicotinamida: a aromaticidade é rompida e o hidrogênio se liga na posição para em relação ao átomo de nitrogênio.
Quantos prótons e elétrons a coenzima aceita do substrato?
A própria molécula da coenzima aceita 1 próton e 2 elétrons (íon hidreto). O segundo próton removido do substrato vai para o meio ambiente.
O que mais estudar sobre o tema
- Estrutura e funções do Flavina adenina dinucleotídeo (FAD)
- Flavina mononucleotídeo (FMN): diferenças e semelhanças
- Classificação das oxirredutases
- Estrutura química do anel piridínico
Estude o tópico completo no curso de "Bioquímica"
Aqui está um resumo. No curso, você encontra tudo o que é cobrado em aula e na prova.
- Guia de estudo completo sobre «Coenzimas nicotinamídicas» e outras 3.616 páginas do assunto
- Exercícios e testes após cada tópico — como no colóquio
- Tutor de IA responderá a perguntas sobre o tópico a qualquer momento
- 115 videoaulas sobre a disciplina
Outros tópicos da seção "Enzimologia"
Videoaulas gratuitas: bioquímicaAulas curtas com resumos — sem necessidade de cadastro.
Material preparado por professores da WhiteCoat Pro de acordo com o currículo de medicina. Possui caráter educacional.