Semelhanças fundamentais com a catálise química
As enzimas obedecem às leis gerais da catálise e apresentam uma série de semelhanças fundamentais com os catalisadores não biológicos (químicos). Esses princípios básicos determinam a própria possibilidade de ocorrência de reações em sistemas vivos:
- Viabilidade energética. As enzimas são capazes de acelerar exclusivamente aquelas reações que são possíveis do ponto de vista energético.
- Constância da energia. No decorrer de uma reação enzimática, a energia total do sistema químico permanece inalterada.
- Conservação do catalisador. Como quaisquer catalisadores clássicos, as enzimas não são consumidas no processo da reação, retornando ao seu estado original após o produto ser desprendido.
Propriedades específicas dos catalisadores biológicos
Apesar da semelhança com os análogos químicos, as enzimas possuem três características únicas, decorrentes de sua natureza proteica.
- Especificidade de ação
As enzimas agem de maneira extremamente seletiva. Essa característica está diretamente relacionada à presença de um centro ativo — uma região especial na superfície da molécula proteica. É com o centro ativo que interage um ligante estritamente definido, que na enzimologia é chamado de substrato. A especificidade pode se manifestar de várias formas, incluindo especificidade absoluta, relativa e esteroespecificidade.
- Eficiência catalítica colossal
A velocidade das reações sob a ação de enzimas é incrivelmente alta. As enzimas são capazes de acelerar processos químicos de $10^8$ a $10^{14}$ vezes em comparação com reações que ocorrem sem a participação de catalisadores. A taxa de renovação é tal que apenas uma molécula de enzima consegue transformar de 100 a 1000 moléculas de substrato em um segundo.
- Labilidade conformacional
A eficiência catalítica da enzima depende diretamente da conformação espacial da sua molécula proteica (em primeiro lugar, da estrutura do centro ativo). A molécula da enzima é flexível e móvel. Várias substâncias dentro da célula podem causar a ruptura ou a formação de ligações químicas fracos na enzima. Isso leva a pequenas alterações na sua conformação, cujo resultado é o aumento ou, pelo contrário, a redução da atividade catalítica. Dessa forma, as enzimas são capazes de regulação (por exemplo, alostérica ou por modificação covalente).
Condições fisiológicas ótimas
Uma das diferenças mais importantes entre as enzimas e os catalisadores não biológicos é a capacidade de trabalhar em condições fisiológicas brandas. Enquanto a catálise química industrial frequentemente exige temperaturas extremamente altas, pressão colossal ou valores de pH rigorosos (extremos), as enzimas lidam com suas tarefas no ambiente delicado da célula viva:
- Regime de temperatura: os valores ótimos encontram-se na faixa estreita de 37—38 °C.
- Pressão: as reações ocorrem à pressão atmosférica normal.
- Acidez do meio (pH): para a grande maioria dos tecidos, o pH ótimo é característico dentro dos limites de 6,9—7,7.
Resumo: perguntas e respostas sobre o tema
Quais são os tipos de especificidade de ação das enzimas?
Destacam-se vários tipos de especificidade de substrato e de reação das enzimas.
- Especificidade de substrato absoluta — o centro ativo é complementar a apenas um substrato.
- Especificidade de grupo (relativa) — a enzima catalisa um tipo semelhante de reação com um grupo de substratos estruturalmente semelhantes.
- Esteroespecificidade — a enzima exibe especificidade absoluta para apenas um dos estereoisômeros do substrato.
- Especificidade de reação — a capacidade de catalisar apenas um tipo de reação.
De quais componentes estruturais consistem as enzimas complexas (holoenzimas)?
As enzimas complexas (holoenzimas) consistem em dois componentes estruturais principais: as partes proteica e não proteica.
- Apoenzima — a parte proteica da enzima que, na ausência do coenzima, não possui atividade catalítica.
- Cofator — o componente não proteico (íons metálicos, coenzimas ou grupos prostéticos) necessário para a atividade da enzima.
O complexo completo cataliticamente ativo da apoenzima com o cofator é chamado de holoenzima.
Quais zonas (regiões) funcionais se destacam na estrutura do centro ativo da enzima?
Na estrutura do centro ativo da enzima, destacam-se duas zonas funcionais principais, formadas por resíduos de aminoácidos.
- Sítio de ligação (sítio de sorção ou de ancoragem) — assegura a ligação complementar do substrato.
- Sítio catalítico — realiza a transformação química do substrato.
O centro ativo é formado por radicais de aminoácidos; os aminoácidos que formam o centro ativo podem estar distantes uns dos outros na cadeia polipeptídica, mas aproximam-se na estrutura terciária da proteína.
Através de quais mecanismos moleculares exatos as enzimas reduzem a energia de ativação da reação?
As enzimas reduzem a energia de ativação através de vários processos moleculares durante a formação do complexo enzima-substrato.
- Aproximação e orientação do substrato na região do centro ativo da enzima.
- Encaixe induzido — alteração da conformação tanto do substrato quanto do centro ativo da enzima.
- Desestabilização de ligações no substrato durante a formação do complexo instável enzima-produto.
Como resultado dessas etapas, a altura da barreira energética é diminuída, o que aumenta a proporção de moléculas reativas.
Em que consiste o mecanismo de regulação alostérica da atividade das enzimas?
O mecanismo de regulação alostérica consiste na ligação não covalente de um efetor ao centro alostérico (regulatório) da enzima. Essa interação causa alterações conformacionais cooperativas em toda a estrutura da proteína oligomérica. Como resultado, a conformação do centro ativo e sua afinidade pelo substrato são alteradas. A ligação de um ativador aumenta a afinidade pelo substrato e a velocidade da reação, enquanto a ligação de um inibidor reduz a afinidade e inibe a função da enzima.
Como é realizada a regulação da atividade das enzimas por modificação covalente?
A regulação da atividade das enzimas por modificação covalente é realizada, em particular, através da fosforilação-desfosforilação. Fosforilação-desfosforilação — um dos principais mecanismos de regulação da atividade das enzimas. Ele pertence à modificação covalente, sendo um método rápido e amplamente difundido de modificação química das enzimas. A essência do mecanismo reside na adição ou remoção reversível de um grupo fosfato, o que altera a atividade da enzima.
Os três pilares das propriedades das enzimas são fáceis de lembrar pela sigla SEC: Especificidade, Eficiência (catalítica), Labilidade conformacional.
Questões de aulas e exames
A energia de um sistema químico se altera com a participação de uma enzima?
Não, as enzimas mantêm a energia total do sistema químico constante; elas apenas diminuem a energia de ativação, acelerando a obtenção do equilíbrio.
O que confere às enzimas alta especificidade?
A especificidade é garantida pela presença de uma região especial da molécula proteica — o centro ativo, cuja estrutura geométrica e química é ideal apenas para um determinado substrato.
As enzimas são consumidas no processo de catálise?
Não, como quaisquer outros catalisadores, as enzimas não são consumidas no decorrer de uma reação química e podem participar dela repetidamente.
O que mais estudar sobre o tema
- Estrutura e funções do centro ativo da enzima
- Tipos de especificidade: absoluta, relativa e esteroespecificidade
- Diferenças entre enzimas simples e complexas (estrutura de holoenzimas)
- Mecanismos de redução da energia de ativação
- Tipos de regulação da atividade enzimática (regulação alostérica, modificação covalente)
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