Princípios de formação de nomes
Na bioquímica, adotam-se várias abordagens sobre como nomear os biocatalisadores. A esmagadora maioria desses termos possui o sufíxo característico «-ase». Distinguem-se três principais formas de formação de nomes:
- Com base no substrato. Nesse caso, o sufíxo próprio é simplesmente adicionado ao nome da substância sobre a qual a enzima atua. Por exemplo, se o alvo é a ureia, obtém-se a urease. Com base no mesmo princípio lógico, são nomeadas a sacarase, a lipase (que degrada lipídios) e a nuclease (que atua em ácidos nucleicos).
- De acordo com a natureza da transformação química. Esta é uma abordagem mais informativa. O nome é composto pelo nome do substrato e pela descrição do que exatamente acontece com ele durante a reação. Exemplos incluem lactato desidrogenase, fosfoglucomutase, piruvato carboxilase e adenilato ciclase.
- Nomenclatura trivial. Existem termos consolidados historicamente que surgiram antes da introdução de regras rigorosas. Eles não contêm o sufíxo «-ase» e não fornecem pistas sobre o substrato ou o tipo de reação que ocorre. Os estudantes de medicina simplesmente precisam memorizá-los: são a pepsina, a tripsina, a trombina e a renina.
Classificação internacional (IUBMB)
Em 1961, a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular adotou um sistema rigoroso pelo qual todas as enzimas são divididas em 6 classes principais. O principal critério de distribuição é o tipo de reação catalisada. Dentro de cada classe, existem subclasses e subclasses menores que especificam detalhes do processo: o grupo químico do substrato, a natureza do doador ou aceptor, bem como os cofatores necessários.
É necessário memorizar as classes em sequência estrita:
- 1. Oxirredutases (esta classe inclui, por exemplo, a succinato desidrogenase).
- 2. Transferases.
- 3. Hidrolases (um representante marcante é a DNase).
- 4. Liases.
- 5. Isomerases.
- 6. Ligases (um exemplo desta classe é a piruvato carboxilase).
Código numérico (Código EC)
Para evitar confusões, cada enzima recebe um código internacional exclusivo composto por quatro números separados por pontos (EC number). Vamos analisar este princípio usando o exemplo da malato desidrogenase (cujo nome sistemático exato é L-malato:NAD-oxirredutase), que possui o código 1.1.1.38.
Cada posição no código tem seu significado:
- Primeiro dígito (1) — indica o pertencimento à classe principal. No nosso caso, trata-se das oxirredutases.
- Segundo dígito (1) — indica o tipo específico de reação catalisada dentro da classe (aqui, é a oxidação do grupo hidroxila).
- Terceiro dígito (1) — reflete a presença de um determinado coenzima necessário para o funcionamento (no presente exemplo, o NAD+ é exigido).
- Quarto dígito (38) — é simplesmente o número de ordem individual da enzima em seu subgrupo restrito.
Estrutura de enzimas complexas
Para o seu funcionamento pleno, muitas enzimas exigem não apenas uma base proteica, mas também componentes não proteicos adicionais. Para descrever sua estrutura, utilizam-se os seguintes conceitos:
- Apoenzima — é exclusivamente a parte proteica da molécula. É importante lembrar que, por si só, sem ajudantes adicionais, ela não é capaz de manifestar atividade catalítica.
- Holoenzima — é o complexo reunido e totalmente funcional que consiste na apoenzima e no coenzima ligado a ela. É ele que possui atividade enzimática.
- Grupo prostético — é como se chama o coenzima caso ele esteja ligado à parte proteica (apoenzima) por ligações covalentes muito fortes, tornando-se seu elemento inseparável.
Resumo: perguntas e respostas sobre o tema
Quais subclasses são distinguidas dentro da classe das oxirredutases?
Dentro da classe das oxirredutases, as fontes distinguem as seguintes subclasses:
- Desidrogenases — removem hidrogênio do substrato; coenzimas: NAD⁺, NADP⁺, FAD, FMN.
- Oxidases — transferem hidrogênio do substrato para o oxigênio.
- Oxigenases — incorporam oxigênio na molécula do substrato; entre elas, indicam-se as monooxigenases e dioxigenases.
- Peroxidases / hidroxiperoxidases — destroem o peróxido de hidrogênio e peróxidos orgânicos.
Que reação química exata as liases catalisam?
As liases catalisam reações de clivagem não hidrolítica ou formação de ligações (C–C, C–N, C–O, C–S). Elas removem determinados grupos (CO₂, H₂O, NH₂, SH₂ etc.) de substratos sem a participação de água, o que frequentemente leva à formação de uma dupla ligação, ou adicionam moléculas através de uma dupla ligação.
Que reação química as transferases catalisam?
As transferases catalisam reações de transferência intermolecular de grupos funcionais de um composto (doador) para outro (aceptor). Os grupos transferidos incluem grupos metil, metileno, glicosil, fosfato, amino e acil.
Quais coenzimas são mais características para o funcionamento das oxirredutases?
Para o funcionamento das oxirredutases, são necessários coenzimas. Para as desidrogenases, como subclasse das oxirredutases, as fontes denominam os coenzimas aceptores de elétrons:
- NAD⁺ (nicotinamida adenina dinucleotídeo)
- NADP⁺ (nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato)
- FAD (flavina adenina dinucleotídeo)
- FMN (flavina mononucleotídeo)
O ácido lipoico (lipoamida) também funciona com as oxirredutases.
Para memorizar facilmente todas as 6 classes em ordem, use a sigla OTGLIL: Oxirredutases, Transferases, Hidrolases, Liases, Isomerases, Ligases.
Questões de aulas e exames
O apoenzima pode catalisar a reação de forma independente?
Não, a apoenzima é apenas a parte proteica. Sem o seu coenzima, ela é absolutamente desprovida de atividade catalítica.
O que significa o primeiro dígito no código EC?
O primeiro dígito no código de quatro dígitos da enzima indica sempre o número de uma das seis classes principais à qual ela pertence.
Como o grupo prostético difere de um coenzima comum?
Chama-se grupo prostético o coenzima que está fixado à parte proteica (apoenzima) por fortes ligações covalentes.
O que indica o nome trivial da enzima?
Os nomes triviais (por exemplo, pepsina ou tripsina) são consolidados historicamente. Eles não contêm o sufíxo «-ase» e não fornecem informações sobre o substrato ou o tipo de reação.
O que mais estudar sobre o tema
- Característica detalhada da classe das oxirredutases
- Subclasses de transferases e mecanismos de transferência de grupos químicos
- Princípios de funcionamento das hidrolases e o papel das moléculas de água
- Diferenças entre liases e isomerases nas transformações químicas
- Reações de síntese catalisadas por ligases
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