Estrutura de enzimas

Conceitos básicos de enzimologia

O ramo da bioquímica que estuda essas moléculas fascinantes é chamado de enzimologia. A principal função das enzimas é a catálise enzimática, ou seja, a aceleração multifatorial de reações químicas no organismo.

Para compreender os mecanismos de ação, é necessário conhecer os termos-chave:

• Substrato — substância sobre a qual a enzima atua diretamente.
• Especificidade — a seletividade rigorosa da ação de uma enzima em relação ao seu substrato.
• Centro ativo — uma região específica da molécula da enzima. É exatamente aqui que ocorre a ligação do substrato e sua subsequente conversão química.

Durante o processo catalítico, a enzima e o substrato unem-se temporariamente, formando um composto intermediário — o complexo enzima-substrato.

Enzimas simples e conjugadas

Absolutamente todas as enzimas são proteínas, mas sua organização estrutural varia. Existem dois grupos principais:

1. Enzimas simples. Construídas exclusivamente por aminoácidos. Não requerem nenhum grupo químico adicional para manifestar atividade catalítica.
2. Enzimas conjugadas (complexas). Consistem em dois componentes obrigatórios: as porções proteica e não proteica.

A porção proteica de uma enzima conjugada é chamada de apoenzima. É importante lembrar: na ausência do seu parceiro não proteico, a apoenzima é absolutamente inativa.

A porção não proteica tem o nome genérico de cofator. Apenas quando a apoenzima e o cofator se unem é que se forma a holoenzima — o complexo completo, cataliticamente ativo, pronto para realizar a reação.

Diversidade de cofatores

Os cofatores são extremamente diversos em sua natureza química. Costumam ser divididos em duas grandes categorias:

• Inorgânicos. Este grupo inclui vários íons metálicos.
• Orgânicos. Um grupo extenso de substâncias que inclui vitaminas e seus derivados (mais comuns), nucleosídeos e nucleotídeos, grupo heme, peptídeos e até RNAs transportadores (RNAt).

As substâncias orgânicas localizadas no centro ativo que participam diretamente do ato catalítico são chamadas de coenzimas.

Tipos de ligação do coenzima com a proteína

Dependendo de quão firmemente a porção não proteica está fixada à apoenzima, distinguem-se dois tipos de interação:

• Ligação temporária (fraca). O coenzima liga-se à molécula proteica exclusivamente no momento em que ocorre a reação química.
• Ligação forte (covalente). O componente não proteico está permanentemente e muito firmemente ligado à apoenzima. Nesse caso, o coenzima recebe um nome especial — grupo prostético.

Exemplos de enzimas e suas classes

De acordo com a classificação internacional, as enzimas são divididas em grandes classes dependendo do tipo de reação catalisada. Vejamos alguns exemplos práticos:

• Succinato desidrogenase — representante típica da classe das oxirredutases.
• Piruvato carboxilase — pertence à classe das ligases.
• DNase — é uma enzima da classe das hidrolases.

Questões de aulas e exames

O que mais estudar sobre o tema

• Cinética da catálise enzimática: velocidade máxima da reação ($V_{max}$) e constante de Michaelis ($K_m$)
• Unidades de medida da atividade enzimática (katal, unidades internacionais — UI)
• Cálculo da atividade específica da enzima (número de unidades de atividade por 1 mg de proteína)
• Característica detalhada das seis principais classes de enzimas (oxirredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases, ligases)

Outros tópicos da seção "Enzimologia"

Material preparado por professores da WhiteCoat Pro de acordo com o currículo de medicina. Possui caráter educacional.