Clasificación y estructura
El límite entre un polipéptido común y una proteína propiamente dicha se establece de forma convencional según la masa molecular. Si esta supera los 10 000, lo que corresponde a la presencia de aproximadamente 90 o más residuos de aminoácidos en la cadena, la molécula se clasifica como proteína.
Según su composición química, todas las moléculas proteicas se dividen en dos grandes grupos:
- Proteínas simples: compuestas exclusivamente por una cadena de aminoácidos.
- Proteínas conjugadas: contienen una parte no proteica adicional. Dependiendo del componente que se les une, se forman distintas clases de compuestos. Su unión con lípidos da lugar a lipoproteínas, con polisacáridos a glucoproteínas y con polinucleótidos a nucleoproteínas. Los iones metálicos también pueden actuar como componentes no proteicos.
Las sustancias con una masa inferior a 10 000 (que contienen menos de 90 residuos) se clasifican como polipéptidos de baja masa molecular. Son igualmente importantes para el organismo; un claro ejemplo es la insulina, que regula la concentración de glucosa en sangre.
Funciones biológicas
Las moléculas proteicas actúan como elementos clave «de trabajo» y estructurales de los sistemas vivos. Cada especie de organismo posee una estricta especificidad: cuentan con sus propias proteínas únicas, que se diferencian por su composición de aminoácidos.
Sus principales líneas de acción incluyen:
- Función estructural: formación de la base de la piel, los tejidos y las membranas celulares (por ejemplo, el colágeno y las proteínas de membrana).
- Función contráctil: facilitación del movimiento muscular (actina y miosina).
- Función catalítica: aceleración de las reacciones bioquímicas mediante actividad enzimática.
- Función de transporte: traslado de compuestos esenciales (la hemoglobina transporta oxígeno).
- Función de defensa: neutralización de agentes extraños y antígenos por medio de inmunoglobulinas.
- Función receptora y de señalización: garantía del reconocimiento mutuo entre células, por ejemplo, con la participación de selectinas.
Biosíntesis, metabolismo y obtención
Las proteínas se diferencian radicalmente de la mayoría de las demás sustancias por el modo tan único en que se forman sus moléculas. En las células vivas, la síntesis se lleva a cabo en los ribosomas mediante la policondensación de aminoácidos sobre moldes de ARN. Este proceso impresiona por su eficiencia: la reproducción exacta de cientos de residuos de aminoácidos en una secuencia estrictamente definida toma apenas unos segundos.
El metabolismo proteico en la naturaleza depende del tipo de organismo. Las plantas son capaces de sintetizar por sí mismas los aminoácidos necesarios para construir sus moléculas, mientras que los animales los obtienen a través de la dieta.
El esquema del metabolismo en los animales es el siguiente:
- Hidrólisis (digestión): las proteínas de los alimentos se descomponen por acción de las enzimas digestivas, con incorporación de moléculas de agua, hasta dar aminoácidos libres.
- Síntesis: a partir de los aminoácidos obtenidos y con la participación de ARN y enzimas, se ensamblan las proteínas propias y específicas del organismo.
Dado que es prácticamente imposible sintetizar una proteína de estructura determinada mediante métodos químicos tradicionales, la biotecnología y la industria microbiológica utilizan cepas de microorganismos especialmente seleccionadas para producir los compuestos deseados, tras lo cual las proteínas individuales se aíslan a partir de mezclas biológicas.
Cálculo del número de residuos de aminoácidos
Para una estimación aproximada de la longitud de una molécula proteica, se emplea un algoritmo matemático sencillo. Se toma como base la masa molecular media de un residuo de aminoácido, que equivale aproximadamente a 112.
Examinemos este cálculo utilizando como ejemplo el polipéptido de la insulina humana. Su masa molecular total es de 5734. Al dividir la masa de la molécula entre la masa de un solo residuo ($5734 / 112$), obtenemos un valor cercano a 51. Por lo tanto, se puede concluir que la molécula de insulina está compuesta por 51 residuos de aminoácidos.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Qué tipos de enlaces químicos forman las estructuras primaria, secundaria y terciaria de una proteína?
Las estructuras primaria, secundaria y terciaria de la proteína están formadas por enlaces químicos covalentes y no covalentes.
- Estructura primaria: estabilizada por fuertes enlaces peptídicos covalentes entre el grupo $\alpha$-amino y el grupo $\alpha$-carboxilo de los aminoácidos.
- Estructura secundaria: mantenida por puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno y de hidrógeno del esqueleto peptídico.
- Estructura terciaria: conformada a través de interacciones entre las cadenas laterales (radicales) de los aminoácidos. Incluye enlaces covalentes disulfuro, así como interacciones no covalentes: puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrófobas y fuerzas de van der Waals.
¿Qué enzimas específicas llevan a cabo la hidrólisis de las proteínas en el tubo digestivo humano?
La hidrólisis de las proteínas en el tracto digestivo es realizada por enzimas proteolíticas específicas (proteasas). El proceso se lleva a cabo bajo la acción de dos grupos principales de enzimas:
- Enzimas pancreáticas: tripsina, quimotripsina, elastasa, así como las carboxipeptidasas A y B.
- Enzimas del epitelio del intestino delgado: aminopeptidasas, dipeptidasas y tripeptidasas.
Asimismo, en la orofaringe, el estómago y el intestino existen otras enzimas proteolíticas que degradan sustancias de estructura polipeptídica.
¿Qué aminoácidos son proteinógenos y cuántos tipos participan en la síntesis de proteínas?
En la síntesis de proteínas participan 20 $\alpha$-aminoácidos estándar, denominados proteinógenos. Según su capacidad de ser sintetizados por el organismo, se dividen en los siguientes grupos:
- No esenciales: alanina, asparagina, ácido aspártico, glutamina, ácido glutámico, glicina, prolina, serina.
- Esenciales: valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, fenilalanina (deben ser ingeridos con la dieta).
- Semitesenciales (condicionalmente esenciales): arginina, histidina, tirosina, cisteína.
Todos ellos pertenecen a la serie L y poseen propiedades anfóteras.
¿Qué es el punto isoeléctrico de una proteína y de qué depende?
El punto isoeléctrico (pI) es el valor de pH del medio en el cual la proteína se encuentra en estado isoeléctrico, es decir, su carga eléctrica neta es igual a cero. El valor del pI depende de la proporción de grupos aniónicos ($-COO^-$) y catiónicos ($-NH_3^+$) ionizados de los aminoácidos que componen una proteína específica. La carga neta de la molécula está determinada por la concentración de iones $H^+$ y $OH^-$ en la disolución: en un medio ácido se suprime la disociación de los grupos carboxilo, mientras que en uno alcalino se protonan los grupos amino. En el punto isoeléctrico, el número de grupos con carga positiva y negativa es idéntico, por lo que la proteína pierde su carga y presenta una solubilidad e hidratación mínimas.
¿En qué consiste el proceso de desnaturalización de las proteínas y qué factores físico-químicos la provocan?
La desnaturalización consiste en la ruptura de la conformación espacial nativa de la proteína (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) debido a la ruptura de enlaces débiles, pero sin alterar los fuertes enlaces peptídicos de la estructura primaria. El proceso conduce a la pérdida de actividad biológica, a una alteración de la solubilidad y a la destrucción del centro activo. La desnaturalización es provocada por los siguientes factores:
- Físicos: altas temperaturas, radiación ultravioleta y microondas, partículas ionizantes, acción mecánica.
- Químicos: ácidos, álcalis, sales de metales pesados, disolventes orgánicos (alcohol, fenol), alcaloides y toxinas (urea).
Preguntas de clases y exámenes
¿Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína?
Una proteína es un polipéptido de alta masa molecular. El límite se establece a partir de una masa molecular superior a 10 000 y la presencia de aproximadamente 90 o más residuos de aminoácidos en la cadena.
¿Se puede sintetizar una proteína químicamente en el laboratorio?
Es prácticamente imposible obtener mediante métodos químicos tradicionales una proteína con una estructura estrictamente determinada. Para su obtención artificial se emplean métodos biotecnológicos utilizando microorganismos.
¿De dónde provienen los aminoácidos para la construcción de las proteínas humanas?
El ser humano y los animales obtienen proteínas extrañas a través de los alimentos. En el tracto digestivo, estas son hidrolizadas por enzimas hasta aminoácidos, a partir de los cuales se ensamblan posteriormente las proteínas propias en los ribosomas.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismos de traducción y el papel del ARN en la biosíntesis
- Métodos industriales de síntesis microbiológica
- Especificidad de las proteínas dentro de una misma especie
- Mecanismo de la hidrólisis enzimática en el tracto gastrointestinal
Estudia el tema por completo en el curso de «Química»
Aquí tienes un resumen. En el curso encontrarás todo lo que preguntan en clase y en el examen.
- Guía metodológica completa sobre el tema «Proteínas» y otras 3009 páginas de la asignatura
- Ejercicios y pruebas después de cada tema, igual que en el examen práctico
- El tutor de IA responderá a tus preguntas sobre el tema en cualquier momento
- 99 videotutoriales de la asignatura
Otros temas de la sección «Capítulo 18. Clases más importantes de compuestos bioorgánicos»
Material preparado por los profesores de WhiteCoat Pro según el plan de estudios de las facultades de medicina. De carácter educativo.