Neutralización interna y propiedades físicas
La naturaleza química de los aminoácidos está determinada por la presencia de los grupos ácido ($-COOH$) y básico ($-NH_2$). El protón del grupo carboxilo se transfiere fácilmente al grupo amino dentro de la misma molécula. Se forma un ión dipolar (zwitterion):
$$H_2NCH_2COOH \rightleftarrows NH_3^+CH_2COO^-$$
En estado sólido, se produce una fuerte atracción electrostática entre los polos con cargas opuestas de estos iones. La estructura cristalina adquiere similitud con la iónica, lo que da lugar a puntos de fusión anormalmente altos.
El representante más sencillo es la glicina (ácido aminoacético o 2-aminoetanoico). Es una sustancia cristalina blanca con un punto de fusión de 290 °C que da una solución acuosa neutra. La glicina difiere radicalmente de los análogos monofuncionales con el mismo número de átomos de carbono: la etilamina es un gas alcalino y el ácido acético es un líquido ácido miscible en cualquier proporción. La glicina se obtiene mediante la acción del amoníaco sobre el ácido cloroacético:
$ClCH_2COOH + 2NH_3 \rightarrow NH_2CH_2COOH + NH_4Cl$.
Características de los $\alpha$-aminoácidos y estereoquímica
Para la construcción de proteínas se utilizan exclusivamente $\alpha$-aminoácidos. En ellos, el grupo amino está unido al segundo átomo de carbono ($\alpha$).
Dado que este átomo de carbono está unido a cuatro sustituyentes diferentes, es un carbono asimétrico (centro quiral). Esto determina la existencia de isómeros ópticos.
- La única excepción es la glicina (Gly). En lugar de un radical, contiene un segundo átomo de hidrógeno, por lo que carece de centro asimétrico y es ópticamente inactiva.
- Las proteínas se construyen únicamente a partir de isómeros de la serie L. En la proyección de Fischer, la estructura de un L-aminoácido se ve así: el grupo carboxilo se sitúa arriba, el radical ($R$) abajo y el grupo amino a la izquierda.
Clasificación de los aminoácidos proteicos
Casi todas las proteínas están formadas por 20 aminoácidos estándar. De ellos, solo una pequeña parte son simples. La mayoría (14 de 20) poseen un grupo funcional adicional en la composición de su radical ($R$), el cual aporta una enorme contribución a las propiedades de la sustancia.
| Nombre | Parámetro | Característica del radical (R) | $t_{fus}$, °C |
|---|---|---|---|
| Glicina | Gly | $-H$ | 290 |
| Alanina | Ala | $-CH_3$ | 297 |
| Valina | Val | Isopropilo | 284 |
| Ácido glutámico | Glu | $-CH_2CH_2COOH$ (ácido) | 160 |
| Lisina | Lys | Contiene $-NH_2$ (básico) | 224 |
Los aminoácidos se pueden agrupar según la naturaleza química de sus radicales:
- Con radical hidrocarbonado: Alanina, Valina, Leucina (isobutilo), Isoleucina (sec-butilo), Fenilalanina (bencilo).
- Con radicales ácidos: Ácidos aspártico y glutámico. La tirosina también se destaca por separado, ya que contiene un hidroxilo fenólico.
- Que contienen nitrógeno en el radical: Lisina (grupo amino), Arginina (grupo guanidino), Asparagina y Glutamina (grupos amida).
- Con oxígeno y azufre: La serina y la treonina contienen hidroxilos alcohólicos, la cisteína un grupo tiol (sulfhidrilo) y la metionina un grupo tioéter.
- Heterocíclicos: Histidina (con anillo de imidazol) y Triptófano (con indol). Aparte se encuentra la Prolina (Pro), que es un iminoácido cuyo átomo de nitrógeno está rígidamente incluido en un anillo de pirrolidina.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Cuáles son las características estructurales y la naturaleza química de la prolina?
La prolina (Pro) es un iminoácido heterocíclico cuya principal característica es la inclusión del átomo de nitrógeno en un anillo de pirrolidina.
Características estructurales y de la naturaleza química:
- Anillo de pirrolidina: incluye el átomo de nitrógeno, integrándose dicho anillo en el esqueleto peptídico.
- Enlace peptídico: al interactuar con la prolina se forma un grupo –CO–N–, debido a que esta es un iminoácido.
- Constantes físico-químicas: el punto de fusión es de 221 °C y la masa molecular es de 115,1.
Preguntas de clases y exámenes
¿Por qué los aminoácidos tienen puntos de fusión tan elevados?
Debido al proceso de neutralización interna. Las moléculas existen en forma de iones dipolares (zwitterions) que se atraen fuertemente entre sí de manera electrostática. La red cristalina se vuelve similar a la iónica y se requiere mucha energía para destruirla.
¿Pierden los aminoácidos su capacidad de reaccionar debido a la formación de sales internas?
No. La neutralización interna no elimina la actividad química de los grupos ácidos y básicos. Los aminoácidos siguen siendo anfóteros y reaccionan tanto con ácidos como con bases.
¿Qué $\alpha$-aminoácido no tiene isómeros ópticos?
En la glicina (ácido aminoacético). Su átomo de carbono $\alpha$ tiene dos sustituyentes iguales (átomos de hidrógeno), por lo que carece de centro asimétrico.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismos de las reacciones de aminoácidos con ácidos y bases
- Reacciones coloridas específicas para aminoácidos
- Propiedades físico-químicas del grupo tiol de la cisteína
- Papel de los aminoácidos heterocíclicos (histidina y triptófano)
- Diferencias de la prolina como iminoácido frente a los aminoácidos clásicos
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