Proteínas

Origen y metabolismo

Las sustancias orgánicas constituyen en promedio del 20 al 30% de la masa total de la célula. Al mismo tiempo, el perfil químico depende del tipo de organismo: en las células vegetales dominan los carbohidratos complejos (polisacáridos), mientras que las células animales se caracterizan por el predominio de proteínas y grasas. A pesar de esta diferencia, el papel funcional de estos compuestos es universal para todas las formas de vida.

El ciclo vital de las moléculas proteicas varía entre los diferentes organismos:

• En las plantas: las moléculas se sintetizan directamente dentro de las células, en los ribosomas. El material de construcción son los aminoácidos, que contienen diversos radicales químicos.
• En los animales: las proteínas originales provienen del exterior junto con los alimentos. En el tracto digestivo se descomponen hasta monómeros elementales: los aminoácidos. Posteriormente, estos monómeros son utilizados por las células para sintetizar sus propias proteínas, específicas para dicho organismo, cuya estructura está estrictamente dictada por el código genético.

Clasificación por tamaño y composición

Según el número de unidades de aminoácidos en la cadena, se distinguen:

• Oligopéptidos: cadenas cortas que incluyen de 2 a 10 aminoácidos.
• Polipéptidos: contienen 10 o más unidades. Se denominan propiamente polipéptidos a las moléculas con una longitud de 10 a 100 aminoácidos (entre ellos se encuentran muchas hormonas). Las moléculas que cuentan con entre 100 y varios millones de unidades se clasifican como proteínas verdaderas.

Según su composición química, las moléculas se dividen en dos grandes grupos:

1. Proteínas simples. En su composición están presentes exclusivamente restos de aminoácidos. Entre ellas se encuentran las protaminas y las histonas (que regulan la actividad del genoma como parte de las nucleoproteínas), las prolaminas y glutelinas vegetales (que forman el gluten), así como las albúminas y globulinas animales (presentes en huevos, músculos y leche).

1. Proteínas conjugadas (proteíodos). Además de la cadena proteica, contienen una parte adicional no proteica denominada grupo prostético.

Niveles de organización espacial

Una molécula proteica no es simplemente un filamento caótico, sino una estructura espacial compleja que se forma en varias etapas:

1. Estructura primaria. Es la secuencia lineal básica de aminoácidos. Los eslabones se mantienen unidos mediante enlaces peptídicos covalentes estables. Precisamente esta estructura está codificada en la molécula de ADN; es estrictamente individual para cada proteína y predetermina todas sus propiedades posteriores.
2. Estructura secundaria. La cadena lineal comienza a ordenarse en el espacio debido a la aparición de múltiples enlaces de hidrógeno. Son posibles tres variantes de plegamiento:
3. Alfa-hélice: se enrolla hacia la derecha, los enlaces se forman entre los grupos CO y NH (entre el primer y el quinto eslabón). Ejemplo: globina.
4. Estructura beta (lámina plegada): los enlaces de hidrógeno unen porciones paralelas de la cadena. Ejemplo: queratina.
5. Hélice triple: tres cadenas se entrelazan juntas. Ejemplo: colágeno.
6. Estructura terciaria. La cadena polipeptídica se pliega de forma compacta en una maraña o glóbulo. La forma se mantiene mediante todo un complejo de interacciones: enlaces de hidrógeno e iónicos, interacciones hidrófobas y puentes disulfuro covalentes estables (-S-S-). En esta forma existen las enzimas, los anticuerpos y las hormonas.
7. Estructura cuaternaria. No es característica de todas las macromoléculas. Representa la unión de varios glóbulos (subunidades) ya formados en un único complejo funcional. El ejemplo clásico es la hemoglobina, que consta de cuatro cadenas, cada una de las cuales retiene un hemo que contiene hierro para el transporte de oxígeno.

Forma de las moléculas y propiedades

Dependiendo de su forma final, se distinguen dos tipos de proteínas:

• Fibrosas: tienen el aspecto de filamentos largos y se disuelven mal en agua. Desempeñan principalmente funciones de soporte estructural (colágeno de los huesos, queratina del cabello, miosina de los músculos, fibrinógeno de la sangre).
• Globulares: están plegadas en estructuras esféricas y son muy solubles. A este grupo pertenecen las enzimas y las proteínas plasmáticas de la sangre.

Bajo la influencia de factores externos agresivos (temperatura elevada, radiación, exposición a ácidos o álcalis), la proteína pierde su forma espacial natural. Este proceso se denomina desnaturalización. Si solo se destruyen los niveles superiores de organización (cuaternaria, terciaria, secundaria), pero se conserva la cadena peptídica primaria, el proceso puede ser reversible; tras la desaparición del factor nocivo, la molécula es capaz de restaurarse (renaturalización). Si se destruye la estructura primaria, la desnaturalización se vuelve irreversible.

Diversidad de funciones

Gracias a su compleja organización, las proteínas asumen la gran mayoría de los procesos de trabajo en los sistemas vivos:

• Estructural: actúan como material de construcción para las membranas celulares y los orgánulos.
• Enzimática (catalítica): absolutamente todas las reacciones bioquímicas son aceleradas por enzimas, las cuales son de naturaleza proteica.
• Defensiva: las inmunoglobulinas, los anticuerpos y el interferón proporcionan la respuesta inmunitaria.
• Contráctil: la actina y la miosina aseguran el funcionamiento muscular, así como el movimiento de las estructuras celulares (flagelos, cilios).
• Reguladora: muchas hormonas (por ejemplo, la insulina) controlan los procesos fisiológicos.
• De transporte: la hemoglobina transporta gases a través de la sangre y las proteínas de membrana transportan sustancias al interior de la célula.
• Energética: durante su degradación se libera energía (17,6 kJ/g).
• Receptora: percepción de señales; por ejemplo, la rodopsina en la retina responde a la luz.
• De reserva: almacenamiento de nutrientes (caseína, proteínas de la yema del huevo).
• Tóxica: venenos de insectos, serpientes y arañas.
• Trófica: nutrición del embrión en desarrollo (proteínas del endospermo de las semillas).

En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema

Preguntas de clases y exámenes

Qué más repasar sobre el tema

• Mecanismos de la traducción: cómo el ribosoma ensambla la cadena polipeptídica
• Estructura de los aminoácidos y el papel de sus cadenas laterales (radicales) en la formación de la estructura terciaria
• Hemoglobina: unión cooperativa de oxígeno por las subunidades
• Principios de la función enzimática y cinética enzimática

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Material preparado por los profesores de WhiteCoat Pro según el plan de estudios de las facultades de medicina. De carácter educativo.