Estructura de la enzima
Por su naturaleza química, las enzimas son proteínas que se ensamblan a partir de aminoácidos en los ribosomas de la célula. La información sobre su estructura está codificada en el código genético. Para cumplir sus funciones, la cadena proteica se pliega formando una configuración espacial compleja: una estructura terciaria o cuaternaria.
A menudo, para un funcionamiento óptimo, la enzima requiere componentes adicionales. En tales casos, su molécula se divide en dos partes funcionales:
- Apoenzima: la parte exclusivamente proteica de la molécula.
- Parte no proteica: el componente adicional necesario para la catálisis.
La parte no proteica puede presentarse de dos formas. Si es una sustancia inorgánica o un ion metálico, el componente se denomina cofactor. Si es un compuesto orgánico (por ejemplo, un derivado vitamínico), se le llama coenzima o cofactor orgánico.
Propiedades clave
La eficiencia de los catalizadores biológicos se debe a sus propiedades únicas, que los diferencian de los catalizadores de la química inorgánica.
- Alta especificidad. Cada enzima interactúa únicamente con una sustancia específica (sustrato). Esto se debe a que la estructura espacial de la enzima y la de su sustrato coinciden estrictamente entre sí. En biología, esta coincidencia perfecta se describe mediante el principio de «llave-cerradura», donde la cerradura es la enzima y la llave es el sustrato.
- Secuencia de acción. Las rutas bioquímicas en la célula están organizadas en cadenas. Varias enzimas trabajan en un orden estrictamente determinado: el producto de la reacción catalizada por una enzima se convierte instantáneamente en el sustrato de la siguiente.
Clasificación (6 clases principales)
En la bioquímica moderna, la clasificación de las enzimas se basa exclusivamente en el tipo de reacción catalizada. Todas las enzimas conocidas se dividen en seis clases principales:
| Clase | Proceso catalizado |
|---|---|
| Oxidorreductasas | Aseguran la realización de reacciones redox. |
| Transferasas | Llevan a cabo la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra. |
| Hidrolasas | Catalizan la hidrólisis: la descomposición de sustancias orgánicas complejas en otras más simples mediante la adición de una molécula de agua. |
| Liasas | Se encargan de la adición o eliminación no hidrolítica de diversos grupos funcionales. |
| Isomerasas | Catalizan reacciones de isomerización (reordenamientos intramoleculares). |
| Ligasas (sintetasas) | Aseguran las reacciones de síntesis de compuestos complejos utilizando para ello la energía del ATP. |
Función biológica
La tarea principal de las enzimas es la aceleración increíble de las transformaciones químicas. Son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas millones de veces en comparación con las condiciones sin catalizador.
En la célula viva, ningún proceso vital puede ocurrir espontáneamente sin la participación de los sistemas enzimáticos. Son precisamente ellos los que hacen posible:
- La reduplicación (duplicación) del ADN;
- La síntesis de todos los tipos de ARN y proteínas celulares;
- La síntesis de la fuente universal de energía: el ATP;
- Los procesos de fotosíntesis en las plantas;
- La respiración celular.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿De qué regiones consta el centro activo de la enzima?
El centro activo de la enzima es una pequeña región compuesta por una combinación de 12 a 16 residuos de aminoácidos, que garantiza la unión con el sustrato y la catálisis. En él se distinguen dos zonas:
- Centro de unión (de contacto, de anclaje): fija y retiene el sustrato mediante enlaces débiles no covalentes; incluye en su composición residuos de aminoácidos reactivos.
- Centro catalítico: efectúa los cambios conformacionales y transforma el sustrato.
¿Qué mecanismos de regulación de la actividad enzimática existen?
En los sistemas biológicos existen los siguientes mecanismos de regulación de la actividad enzimática:
- Regulación alostérica: se lleva a cabo mediante la unión de efectores (activadores o inhibidores) a un centro alostérico espacialmente distante.
- Modificación covalente (fosforilación-desfosforilación): adición o eliminación rápida y reversible de un grupo fosfato.
- Interacciones proteína-proteína.
- Proteólisis parcial: activación de proenzimas (zimógenos).
- Inhibición (reversible e irreversible, incluyendo competitiva y no competitiva).
Para memorizar las seis clases de enzimas, se puede utilizar la regla nemotécnica correspondiente a sus iniciales: Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Isomerasas, Liasas, Ligasas.
Preguntas de clases y exámenes
¿En qué se basa la clasificación de las enzimas?
La clasificación se basa exclusivamente en el tipo de reacción química que cataliza la enzima en cuestión. De acuerdo con este criterio, se dividen en 6 clases.
¿Cuál es la diferencia entre cofactor y coenzima?
El cofactor es un ion metálico u otra sustancia inorgánica. La coenzima es una sustancia orgánica. Ambas constituyen la parte no proteica de la enzima compleja.
¿Puede el ADN replicarse sin enzimas?
No. Ningún proceso intracelular, incluyendo la reduplicación del ADN, la síntesis de ARN, de proteínas o de ATP, es capaz de llevarse a cabo sin la participación de catalizadores biológicos.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismo de interacción entre el sustrato y la enzima (teoría de «llave-cerradura»)
- Estructura terciaria y cuaternaria de la molécula proteica (apoenzima)
- Relación del código genético con la síntesis de enzimas en los ribosomas
- Papel de los iones metálicos y las vitaminas en la composición de la parte no proteica
- Cadenas enzimáticas en los procesos de respiración celular y fotosíntesis
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