Mecanismo de formación
La configuración espacial de la proteína depende de la capacidad de rotación libre alrededor de los enlaces del átomo de carbono α (con el nitrógeno y con el carbono del grupo carbonilo). Sin embargo, la estructura secundaria surge gracias a la formación de enlaces de hidrógeno directamente entre los elementos del esqueleto peptídico: el oxígeno carbonílico ($-C=O$) y el hidrógeno del grupo amida ($-NH-$). Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en este proceso.
Hélice α
En la hélice α, los enlaces de hidrógeno se forman entre el átomo de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el hidrógeno del nitrógeno amídico del cuarto aminoácido situado a partir de él.
Los radicales de los aminoácidos quedan así desplazados hacia la periferia de la hélice. La formación de esta estructura puede verse dificultada por:
- Radicales con la misma carga o demasiado voluminosos (debido a la repulsión electrostática y al impedimento estérico).
- Prolina. En su estructura, el nitrógeno está incluido en un anillo rígido y carece de átomo de hidrógeno, por lo que no puede formar un enlace de hidrógeno. El enlace fijo con el carbono α provoca que, en el lugar donde se encuentra la prolina, la cadena peptídica se curve, destruyendo la regularidad de la hélice.
Estructura β (lámina plegada)
La estructura β se forma mediante la interacción de regiones lineales de una o varias cadenas polipeptídicas. Visualmente recuerda a una hoja plegada y en los esquemas se representa con flechas anchas.
Existen dos tipos de estructuras β según la orientación de las cadenas:
- Paralelas: los extremos N- y C-terminales de las regiones que interactúan apuntan en la misma dirección. Por lo general, se conectan mediante bucles más largos.
- Antiparalelas: las cadenas apuntan en direcciones opuestas (los extremos N- y C-terminales son contrarios). A menudo están conectadas por un giro β corto.
Regiones irregulares y clasificación
La cadena polipeptídica no siempre consta en su totalidad de elementos regulares. En ella se encuentran bucles, giros y curvas que cambian la dirección de la cadena y ayudan a compactar la molécula (por ejemplo, conectando cadenas β paralelas).
Según el tipo predominante de estructura secundaria, las proteínas se pueden dividir en categorías. Por ejemplo, la tercera categoría incluye proteínas compuestas únicamente por estructuras β (inmunoglobulinas, superóxido dismutasa). La cuarta categoría agrupa proteínas con un contenido muy bajo de estructuras regulares (proteínas pequeñas ricas en cisteína y metaloproteínas). También existen proteínas con un plegamiento mixto, que combinan tanto hélices α como láminas β.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Qué es la superestructura secundaria (motivos) de una proteína y qué tipos existen?
La estructura supersecundaria es una combinación específica y una disposición recíproca de los elementos de la estructura secundaria (hélices α, estructuras β) que se encuentran en diversas proteínas. Este nivel de organización ocupa una posición intermedia entre las estructuras secundaria y terciaria, representando un plegamiento especial de los elementos durante la formación de la glóbula.
Tipos típicos de motivos:
- «Hélices α — giro — hélice α» — participa en la unión al ADN.
- «Cremallera de leucina» — motivo característico de los factores de transcripción.
- «Dedos de zinc» — elemento de las proteínas de unión al ADN.
Prolina: el «enemigo de la hélice»: debido al anillo, no tiene el hidrógeno necesario y rompe la hélice α.
Preguntas de clases y exámenes
Qué enlaces mantienen la estructura secundaria de la proteína?
La estructura secundaria se forma exclusivamente mediante enlaces hidrógeno entre los grupos carbonilo (-C=O) y amino (-NH-) del esqueleto peptídico.
¿Por qué la prolina interrumpe la hélice α?
El nitrógeno de la prolina forma parte de un anillo rígido y no posee un átomo de hidrógeno para formar un enlace de hidrógeno. Además, la geometría del anillo genera una curvatura rígida en la cadena peptídica.
¿Participan los radicales de los aminoácidos en la formación de la estructura secundaria?
No, los enlaces de hidrógeno se forman únicamente entre los grupos del esqueleto peptídico. Los radicales se encuentran en la periferia de las hélices y láminas, aunque radicales demasiado voluminosos o con la misma carga pueden interferir en el plegamiento.
Qué más repasar sobre el tema
- Características de la formación del enlace peptídico con prolina
- Estructura primaria de las proteínas y su determinación genética
- Proceso de plegamiento (folding) y conformación proteica
- Tipos de hidrólisis de enlaces peptídicos (química y enzimática)
- Relación entre el genotipo y la estructura espacial
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