Organización estructural de la molécula proteica
Las proteínas funcionan en su conformación nativa, la cual incluye la estructura terciaria o cuaternaria. La estabilidad de este empaquetamiento espacial se mantiene predominantemente mediante interacciones débiles: enlaces de hidrógeno, fuerzas iónicas (electrostáticas), contactos hidrófobos y fuerzas de van der Waals, así como mediante puentes disulfuro covalentes más resistentes.
De garantizar el plegamiento correcto y prevenir la agregación de cadenas parcialmente plegadas se encargan las chaperonas moleculares (o proteínas de choque térmico).
Efecto de la temperatura y desnaturalización
Un aumento de la temperatura por encima de $40^\circ\text{C}$ afecta críticamente a los biopolímeros:
- Se incrementa bruscamente la energía cinética de los átomos dentro de la molécula proteica.
- Se produce la ruptura de los enlaces débiles que mantienen la estructura espacial nativa.
- Se desenvuelve la cadena polipeptídica, lo que conduce a la desnaturalización.
- La alteración de la forma de los centros activos conlleva la pérdida de la actividad enzimática, de transporte y estructural, alterando el metabolismo celular.
Clasificación de las proteínas
Las moléculas proteicas se clasifican según varios criterios principales:
| Característica | Tipos y características |
|---|---|
| Según su composición | Simples (solo aminoácidos) y conjugadas (proteidos con un grupo prostético, por ejemplo, hemoproteínas) |
| Según su forma | Proteínas globulares compactas y fibrosas alargadas |
| Según su función | Enzimáticas, estructurales, contráctiles, de transporte, de defensa y receptoras |
| Según su localización membranosa | Proteínas periféricas e integrales (incluyendo las transmembranales) |
Familias de proteínas y componentes minerales
Los grupos de proteínas con secuencias homólogas, conformación similar y funciones afines se agrupan en familias (por ejemplo, la familia de la mioglobina o de las inmunoglobulinas).
Los componentes minerales de la dieta desempeñan un papel importante en el funcionamiento de las proteínas. Sin embargo, su exceso provoca patologías: el exceso de hierro y cobre desencadena reacciones de Fenton con la formación de radicales tóxicos, el exceso de zinc genera antagonismo con el cobre, el exceso de selenio provoca selenosis, y las dosis altas de cromo presentan nefrotoxicidad y hepatotoxicidad.
Los enlaces débiles mantienen la forma de la proteína (de hidrógeno, iónicos, hidrófobos), mientras que una temperatura elevada ($>40^\circ\text{C}$) los destruye, causando su desnaturalización.
Preguntas de clases y exámenes
¿Qué tipos de enlaces mantienen la conformación nativa de la proteína?
La estructura nativa terciaria o cuaternaria se mantiene predominantemente mediante enlaces débiles: de hidrógeno, interacciones iónicas, hidrófobas y fuerzas de van der Waals, así como mediante puentes disulfuro covalentes.
¿Qué le ocurre a la proteína a temperaturas superiores a 40 °C?
Se produce un incremento brusco de la energía cinética de los átomos, la ruptura de los enlaces débiles, el desenvolvimiento de la cadena polipeptídica (desnaturalización) y la pérdida total de la función biológica.
¿Cuál es la diferencia entre proteínas simples y conjugadas?
Las proteínas simples constan exclusivamente de residuos de aminoácidos, mientras que las proteínas conjugadas contienen una parte no proteica fuertemente ligada: el grupo prostético.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismos de acción de las chaperonas moleculares durante el plegamiento
- Papel de las modificaciones covalentes de las proteínas de membrana (acilación, glicosilación, fosforilación)
- Funciones bioquímicas del zinc, selenio, cromo, cobre y hierro
- Procesos de radicales libres y reacción de Fenton
- Clasificación de las proteínas conjugadas según el tipo de componente no proteico (cromoproteidos, nucleoproteidos, lipoproteidos, glicoproteidos y metaloproteidos)
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