Etapas de formación de la conformación
La organización espacial de la molécula proteica surge por etapas:
- Estructura secundaria: ordenamiento local de la cadena en forma de hélice α o lámina plegada β debido a enlaces de hidrógeno entre los grupos peptídicos ($CO$ y $NH$).
- Estructura supersecundaria (motivo): combinaciones específicas de elementos de estructura secundaria, tales como el «dedo de zinc» o la «cremallera de leucina».
- Estructura terciaria: formación final de la glóbula tridimensional gracias a la aproximación de regiones de la cadena alejadas entre sí.
Enlaces químicos en el mantenimiento de la estructura terciaria
La forma compacta de la glóbula se mantiene mediante las siguientes interacciones:
- Interacciones hidrófobas: los radicales apolares de los aminoácidos (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Met, Pro) se ocultan del agua en el interior de la proteína.
- Enlaces iónicos (puentes salinos): atracción electrostática entre grupos de aminoácidos con cargas opuestas (Asp, Glu, Lys, Arg, His).
- Enlaces de hidrógeno: se establecen entre radicales polares no cargados (Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln, Cys).
- Enlaces disulfuro: puentes covalentes fuertes que se forman entre residuos de Cys con la formación de cistina.
Labilidad conformacional y su importancia
Se entiende por labilidad conformacional la capacidad de una proteína para modificar de forma reversible su arquitectura espacial bajo la influencia de factores externos o al unirse a un ligando. Esta propiedad se debe a la flexibilidad de la cadena polipeptídica en las zonas no rígidas y a la debilidad de los enlaces estabilizadores.
La labilidad es críticamente importante para:
- La catálisis enzimática mediante el mecanismo de ajuste inducido;
- La regulación alostérica de la actividad;
- El transporte de sustancias con alteración de la afinidad por el ligando (por ejemplo, en la hemoglobina);
- La transmisión de señales a través de estructuras receptoras.
Organización por dominios de las proteínas
Muchas proteínas grandes constan de dominios, regiones separadas de la cadena polipeptídica que se pliegan de forma independiente y a menudo realizan tareas autónomas.
Un ejemplo claro son los receptores de hormonas esteroideas, que contienen:
- Un dominio de unión al ligando para el reconocimiento de la hormona;
- Un dominio de unión al ADN para el contacto con el genoma;
- Un dominio de transactivación para iniciar la transcripción.
Esta estructura modular confiere multifuncionalidad a las proteínas.
Para memorizar los grupos de aminoácidos de las interacciones hidrófobas, ten en cuenta la regla correspondiente a sus abreviaturas en latín.
Preguntas de clases y exámenes
¿Qué enlaces estabilizan la estructura secundaria de la proteína?
La estructura secundaria se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno que se forman entre los grupos peptídicos ($CO$ y $NH$) de la cadena polipeptídica.
¿Qué aminoácidos son responsables de la formación de enlaces disulfuro?
Los enlaces covalentes disulfuro se forman con la participación del aminoácido cisteína (Cys), que se convierte en cistina.
¿Qué es la labilidad conformacional de la proteína?
Es la capacidad de la proteína para alterar de forma reversible su estructura espacial al interactuar con ligandos o bajo la acción de factores ambientales, lo que asegura la actividad enzimática, el transporte y la transmisión de señales.
¿Qué es un dominio proteico?
Un dominio es una región estructural y funcional aislada de la cadena polipeptídica que se pliegas de forma independiente y puede realizar una función específica distinta.
Qué más repasar sobre el tema
- Algoritmo de análisis de la relación entre estructura primaria y función biológica de los péptidos
- Desnaturalización y agregación de proteínas globulares ante influencias externas
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- Mecanismos de regulación alostérica de enzimas
- Características estructurales y funcionales de los receptores de hormonas esteroideas
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