Características da ligação peptídica
Os aminoácidos na cadeia são unidos por uma ligação peptídica, que se forma entre o grupo carboxila de uma molécula e o grupo amino de outra. A linha repetitiva de átomos forma o esqueleto peptídico, do qual se projetam os radicais laterais.
Principais características da ligação:
- Coplanaridade: todos os átomos do grupo peptídico encontram-se no mesmo plano.
- Posição trans: os átomos de hidrogênio e oxigênio estão localizados em lados opostos da ligação.
- Resistência: a ligação é estável e, em condições laboratoriais, só é rompida por hidrólise ácida drástica.
- Para a detecção de ligações peptídicas, utiliza-se a reação de biureto específica, que produz uma coloração violeta característica em meio alcalino.
Relação entre estrutura e função no exemplo dos hormônios
Para entender a importância da ordem dos aminoácidos, basta comparar os nonapeptídeos hipotalâmicos — oxitocina e vasopressina. Ambos os hormônios consistem em 9 aminoácidos e possuem uma região cíclica devido a uma ponte dissulfeto.
As diferenças estão em apenas duas posições:
- Posição 3: a oxitocina possui isoleucina (Ile), enquanto a vasopressina possui fenilalanina (Fen).
- Posição 8: a oxitocina contém leucina (Leu), ao passo que a vasopressina contém arginina (Arg).
Essas alterações mínimas mudam drasticamente a conformação das moléculas e sua capacidade de interagir com os receptores. A oxitocina é responsável pela contração da musculatura uterina e pela lactação, enquanto a vasopressina regula a pressão arterial e retém água nos rins.
Patologia molecular e hereditariedade
A ordem dos aminoácidos na proteína é estritamente determinada pelo código genético. Erros na estrutura primária podem levar a doenças graves.
Um exemplo clássico é a anemia falciforme. Nesta doença, ocorre a substituição de apenas um aminoácido na estrutura da hemoglobina S: na sexta posição da cadeia $eta$, o ácido glutâmico é substituído por valina. Devido a isso, a solubilidade da proteína cai cem vezes, o que leva à deformação dos eritrócitos e à alteração de suas funções.
Lembrando a leitura do peptídeo: «Início — NaT jejum» (N-terminal é sempre o primeiro, C-terminal é o seguinte).
Questões de aulas e exames
O que é o esqueleto peptídico da proteína?
Esta é uma linha repetitiva de átomos (grupo amino — carbono alfa — grupo carboxila), a partir da qual os radicais laterais dos aminoácidos se projetam em diferentes direções.
Quais enzimas destroem as ligações peptídicas?
As ligações peptídicas são muito fortes e são rompidas por enzimas especiais — as proteases (ou enzimas proteolíticas do trato digestivo).
Como os peptídeos são lidos e escritos corretamente?
As cadeias peptídicas são sempre lidas e escritas estritamente em uma direção — da extremidade N-terminal para a C-terminal.
O que mais estudar sobre o tema
- Regras de nomenclatura de peptídeos e o uso do sufixo «il»
- Comparação das formas ceto e enol da ligação peptídica
- O papel da prolina na formação de pontes de hidrogênio do esqueleto peptídico
- Análise detalhada dos quatro níveis de organização estrutural da molécula proteica
- Classificação das proteínas em simples e conjugadas
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