Origem e metabolismo
As substâncias orgânicas constituem, em média, de 20 a 30% da massa total da célula. No entanto, o perfil químico depende do tipo de organismo: nas células vegetais predominam os carboidratos complexos (polissacarídeos), enquanto as células animais distinguem-se pela predominância de proteínas e gorduras. Apesar dessa diferença, o papel funcional desses compostos é universal para todas as formas de vida.
O ciclo de vida das moléculas proteicas difere entre os organismos:
- Nas plantas: as moléculas são sintetizadas diretamente dentro das células, nos ribossomos. O material de construção são os aminoácidos, que contêm diversos radicais químicos.
- Nos animais: as proteínas de origem vêm de fora através da alimentação. No trato digestivo, elas são degradadas até monômeros elementares — os aminoácidos. Em seguida, esses monômeros são utilizados pelas células para sintetizar suas próprias proteínas, específicas para o organismo em questão, cuja estrutura é estritamente ditada pelo código genético.
Classificação por tamanho e composição
De acordo com o número de unidades de aminoácidos na cadeia, distinguem-se:
- Oligopeptídeos: cadeias curtas, compreendendo de 2 a 10 aminoácidos.
- Polipeptídeos: contêm 10 ou mais unidades. São chamadas propriamente de polipeptídeos as moléculas com comprimento de 10 a 100 aminoácidos (muitos hormônios pertencem a esta categoria). Moléculas com 100 a vários milhões de unidades são classificadas como verdadeiras proteínas.
Quanto à composição química, as moléculas dividem-se em dois grandes grupos:
- Proteínas simples. Em sua composição estão presentes exclusivamente resíduos de aminoácidos. Incluem protaminas e histonas (regulam a atividade do genoma como parte de nucleoproteínas), prolaminas e glutelinas vegetais (formam o glúten), bem como albuminas e globulinas animais (encontradas em ovos, músculos e leite).
- Proteínas conjugadas (heteroproteínas). Além da cadeia proteica, contêm uma parte não proteica adicional, denominada grupo protético.
| Classe de heteroproteínas | Componente não proteico | Exemplos e localização |
|---|---|---|
| Cromoproteínas | Pigmento | Hemoglobina, enzimas respiratórias, citocromos |
| Nucleoproteínas | Ácidos nucleicos | Formam os cromossomos |
| Lipoproteínas | Lipídios | Membranas plasmáticas, bainhas de mielina |
| Fosfoproteínas | Fosfatos | Caseína, vitelina de gema, ictulina de caviar |
| Glicoproteínas | Carboidratos | Componentes de membranas celulares |
| Metaloproteínas | Íons metálicos | Várias enzimas |
Níveis de organização espacial
Uma molécula proteica não é apenas um filamento caótico, mas uma estrutura espacial complexa que se forma em vários estágios:
- Estrutura primária. É a sequência linear básica de aminoácidos. Os elos são mantidos unidos por fortes ligações peptídicas covalentes. É exatamente esta estrutura que está codificada na molécula de DNA; ela é estritamente individual para cada proteína e predetermina todas as suas propriedades futuras.
- Estrutura secundária. A cadeia linear começa a se ordenar no espaço devido ao surgimento de muitas ligações de hidrogênio. Três opções de dobramento são possíveis:
- Alfa-hélice: enrola-se para a direita, as ligações formam-se entre os grupos CO e NH (primeiro e quinto elos). Exemplo: globina.
- Estrutura beta (folha prega): ligações de hidrogênio unem trechos paralelos da cadeia. Exemplo: queratina.
- Hélice tripla: três cadeias entrelaçam-se juntas. Exemplo: colagénio.
- Estrutura terciária. A cadeia polipeptídica enrola-se de forma compacta em um novelo, ou globula. A forma é mantida por todo um complexo de interações: ligações de hidrogênio e iônicas, interações hidrofóbicas e fortes pontes dissulfeto covalentes (-S-S-). É nesta forma que existem as enzimas, anticorpos e hormônios.
- Estrutura quaternária. Não é característica de todas as macromoléculas. Representa a união de várias globulas prontas (subunidades) em um único complexo de trabalho. Um exemplo clássico é a hemoglobina, que consiste em quatro cadeias, cada uma das quais retém um grupamento hemo contendo ferro para o transporte de oxigênio.
Forma das moléculas e propriedades
Dependendo da forma final, distinguem-se dois tipos de proteínas:
- Fibrosas: têm a aparência de filamentos longos, dissolvem-se mal em água. Desempenham principalmente funções de suporte estrutural (colagénio dos ossos, queratina do cabelo, miosina dos músculos, fibrinogênio do sangue).
- Globulares: enroladas em estruturas esféricas e altamente solúveis. Incluem enzimas e proteínas plasmáticas do sangue.
Sob a influência de fatores externos agressivos (temperatura alta, radiação, exposição a ácidos ou álcalis), a proteína perde sua forma espacial natural. Esse processo é chamado de desnaturação. Se apenas os níveis mais altos de organização (quaternária, terciária, secundária) forem destruídos, mas a cadeia peptídica primária for preservada, o processo pode ser reversível — após o desaparecimento do fator nocivo, a molécula é capaz de se recuperar (renaturação). Se a estrutura primária for destruída, a desnaturação torna-se irreversível.
Diversidade de funções
Graças à organização complexa, as proteínas assumem a esmagadora maioria dos processos de trabalho nos sistemas vivos:
- Estrutural: atuam como material de construção para membranas celulares e organelas.
- Enzimática (catalítica): absolutamente todas as reações bioquímicas são aceleradas por enzimas, que têm natureza proteica.
- De defesa: imunoglobulinas, anticorpos e interferon fornecem a resposta imune.
- Contrátil: actina e miosina garantem o funcionamento dos músculos, bem como o movimento de estruturas celulares (flagelos, cílios).
- Regulatória: muitos hormônios (por exemplo, insulina) controlam os processos fisiológicos.
- De transporte: a hemoglobina transporta gases pelo sangue e as proteínas de membrana transportam substâncias para o interior da célula.
- Energética: durante a quebra, é liberada energia (17,6 kJ/g).
- Receptora: percepção de sinais, por exemplo, a rodopsina na retina reage à luz.
- De reserva: armazenamento de nutrientes (caseína, proteínas da gema do ovo).
- Tóxica: venenos de insetos, cobras e aranhas.
- Trófica: nutrição do embrião em desenvolvimento (proteínas do endosperma das sementes).
Resumo: perguntas e respostas sobre o tema
Quais proteínas são consideradas globulares?
As proteínas globulares incluem:
- Proteínas plasmáticas — albumina e globulinas;
- Enzimas;
- Anticorpos;
- Hormônios, por exemplo, a insulina;
- Hemoglobina;
- Mioglobina;
- Triose-fosfato isomerase;
- Superóxido dismutase;
- Imunoglobulinas.
Com base na presença de estruturas regulares, as proteínas globulares são divididas em categorias: aquelas que contêm apenas $\alpha$-hélices, aquelas que contêm $\alpha$-hélices e estruturas $\beta$, aquelas que contêm apenas estruturas $\beta$, bem como proteínas com uma quantidade insignificante de estruturas secundárias regulares. Sua forma é uma glóbula esférica compacta; são altamente solúveis em água.
Quais aminoácidos são essenciais para os humanos?
Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo organismo e devem ser obtidos através da dieta. Eles incluem oito aminoácidos:
- Valina
- Leucina
- Isoleucina
- Metionina
- Fenilalanina
- Triptofano
- Lisina
- Treonina
Alguns aminoácidos condicionalmente essenciais são sintetizados a partir dos essenciais: a cisteína a partir da metionina, e a tirosina a partir da fenilalanina.
Quais enzimas participam da digestão de proteínas no trato gastrintestinal?
A digestão de proteínas envolve enzimas proteolíticas do estômago, do pâncreas e do epitélio do intestino delgado.
- Enzimas gástricas: a pepsina, que é a principal enzima responsável pela degradação de proteínas em meio ácido.
- Enzimas pancreáticas: tripsina, quimotripsina, elastase, além das carboxipeptidases A e B (atuam no lúmen do intestino delgado).
- Enzimas do epitélio do intestino delgado: aminopeptidases, dipeptidases e tripeptidases.
Essas enzimas realizam a hidrólise gradual das moléculas proteicas em polipeptídeos, peptídeos e, finalmente, em aminoácidos livres, que são então absorvidos pela corrente sanguínea.
Níveis de estrutura proteica: A primária é o "colar de contas" (cadeia de aminoácidos), a secundária é a "mola" (hélice), a terciária é o "novel" (glóbula) e a quaternária é o "conjunto de novelos" (várias subunidades juntas).
Questões de aulas e exames
Qual é a diferença entre desnaturação reversível e irreversível?
A desnaturação reversível envolve a preservação da estrutura primária (sequência de aminoácidos), permitindo que a proteína recupere sua forma quando as condições se normalizam. Na irreversível, a estrutura primária é completamente destruída.
Os animais sintetizam suas próprias proteínas?
Sim. Embora os animais obtenham proteínas através da dieta, eles as degradam em aminoácidos, a partir dos quais montam suas próprias proteínas específicas de acordo com seu código genético.
O que é um grupo protético?
Esta é a porção não proteica de uma proteína conjugada (heteroproteína). Pode ser um carboidrato, lipídio, pigmento, ácido nucleico ou íon metálico.
Do que são feitas as proteínas simples?
As proteínas simples consistem exclusivamente de resíduos de aminoácidos. Exemplos incluem albuminas e globulinas.
O que mais estudar sobre o tema
- Mecanismos de tradução: como o ribossomo monta a cadeia polipeptídica
- Estrutura dos aminoácidos e o papel de suas cadeias laterais na formação da estrutura terciária
- Hemoglobina: ligação cooperativa de oxigênio pelas subunidades
- Princípios de funcionamento das enzimas e cinetica enzimática
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