Aminoácidos

Plano estrutural geral da molécula

A molécula de qualquer aminoácido padrão é construída em torno de um único átomo de carbono central. Quatro elementos estruturais diferentes estão sempre presos a esse «esqueleto» de carbono. Essa configuração garante a estabilidade e as propriedades químicas únicas dos compostos.

Componentes básicos da estrutura:

• Grupo amino ($—NH_2$) — um grupo funcional que atua como o principal portador das propriedades básicas da molécula.
• Grupo carboxila ($—COOH$) — o segundo grupo funcional, que desempenha um papel oposto e fornece características ácidas pronunciadas.
• Átomo de hidrogênio ($—H$) — um elemento obrigatório, ligado ao carbono central.
• Cadeia lateral (grupo R) ($—R$) — a parte variável da molécula. É a cadeia lateral que representa um grupo único de átomos que serve como um «passaporte» peculiar. A estrutura da cadeia lateral é estritamente individual e permite distinguir inequivocamente um aminoácido de qualquer outro da lista padrão.

Propriedades físico-químicas e ligações

Do ponto de vista das características físicas, os aminoácidos puros em seu estado livre são substâncias cristalinas incolores. Sua solubilidade em vários meios não é uniforme: alguns deles se dissolvem perfeitamente em água comum, mas absolutamente todos são insolúveis em solventes orgânicos.

Do ponto de vista químico, uma característica fundamental é o seu anfoterismo. Isso significa que a molécula é capaz de atuar tanto como ácido quanto como base. Essa dualidade da natureza química é diretamente devida à presença simultânea do grupo amino ($—NH_2$) e do grupo carboxila ($—COOH$) na estrutura.

Os aminoácidos destinam-se à criação de estruturas poliméricas mais complexas. Eles são capazes de se conectar uns aos outros, formando uma ligação peptídica especializada ($—CO—NH—$). Pela sua natureza química, esta é uma ligação covalente clássica, que se distingue por uma força e estabilidade excecionalmente altas, mantendo os monômeros firmemente em uma única cadeia.

Diversidade de cadeias laterais: 20 aminoácidos padrão

Em sistemas biológicos, funcionam 20 aminoácidos padrão, cada um com sua cadeia lateral única. Para facilitar o estudo, eles podem ser divididos por características estruturais principais.

Estruturas especiais e cadeias laterais simples:

1. Glicina — possui a estrutura mais primitiva, onde o lugar da cadeia lateral é ocupado por um único átomo de hidrogênio ($R = H$).
2. Prolina — destaca-se porque é essencialmente um iminoácido. Possui uma estrutura cíclica específica, com o átomo de nitrogênio incluído diretamente no próprio anel.

Grupos contendo enxofre e hidroxila:

1. Cisteína — contém um átomo de enxofre em sua composição, representado na forma de um grupo sulfidrila ($—SH$).
2. Metionina — o segundo aminoácido da lista cuja estrutura contém enxofre.
3. Serina — carrega um grupo hidroxila ($—OH$) como parte de sua cadeia lateral.
4. Treonina — também pertence a compostos cujas cadeias laterais contêm oxigênio como parte de grupos hidroxila ou outros.

Propriedades ácidas e suas amidas:

1. Ácido aspártico — possui propriedades ácidas pronunciadas devido à presença de dois grupos carboxila ($—COOH$) de uma só vez.
2. Ácido glutâmico — outro representante com características ácidas marcantes.
3. Asparagina — é um derivado químico (amida) do ácido aspártico.
4. Glutamina — atua como a amida direta do ácido glutâmico.

Propriedades básicas e aromáticas:

1. Arginina — uma molécula com propriedades básicas pronunciadas.
2. Lisina — também pertence ao grupo de aminoácidos com características básicas na cadeia lateral.
3. Histidina — um aminoácido básico que se distingue adicionalmente por sua complexa estrutura heterocíclica.
4. Tirosina — um composto aromático cuja estrutura obrigatoriamente contém um anel fenólico.
5. Triptofano — uma molécula aromática grande com uma natureza heterocíclica na cadeia lateral.
6. Fenilalanina — um representante clássico do grupo de aminoácidos aromáticos.

Aminoácidos alifáticos: Os quatro compostos restantes — Alanina (17), Valina (18), Leucina (19) e Isoleucina (20) — diferem apenas na estrutura de suas cadeias de hidrocarbonetos nas cadeias laterais, formando a base para muitas estruturas biológicas.

Resumo: perguntas e respostas sobre o tema

Questões de aulas e exames

O que mais estudar sobre o tema

• Mecanismo da reação química de formação da ligação peptídica
• Características da estrutura cíclica da prolina como iminoácido
• O papel do anel fenólico nas reações químicas da tirosina
• A influência de dois grupos carboxila na carga do ácido aspártico
• Diferenças na solubilidade de aminoácidos específicos em água

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