Estrutura da enzima
Em sua natureza química, as enzimas são proteínas montadas a partir de aminoácidos nos ribossomos da célula. A informação sobre sua estrutura está codificada no código genético. Para desempenhar suas funções, a cadeia proteica se enovela, formando uma configuração espacial complexa — a estrutura terciária ou quaternária.
Muitas vezes, para o funcionamento pleno, a enzima requer componentes adicionais. Nesses casos, sua molécula é dividida em duas partes funcionais:
- Apoenzima — a parte exclusivamente proteica da molécula.
- Parte não proteica — um componente adicional necessário para a catálise.
A parte não proteica pode se apresentar de duas formas. Se for uma substância inorgânica ou um íon metálico, o componente é chamado de cofator. Se for um composto orgânico (por exemplo, um derivado de vitaminas), é chamado de coenzima ou cofator orgânico.
Propriedades-chave
A eficácia dos catalisadores biológicos deve-se às suas propriedades únicas, que os distinguem dos catalisadores da química inorgânica.
- Alta especificidade. Cada enzima interage apenas com uma substância específica (substrato). Isso se explica pelo fato de a estrutura espacial da enzima e de seu substrato corresponderem estritamente uma à outra. Na biologia, essa coincidência perfeita é descrita pelo princípio da «chave-fechadura», onde a fechadura é a enzima e a chave é o substrato.
- Sequência de ação. As vias bioquímicas na célula são organizadas em cadeias. Várias enzimas funcionam em uma ordem estritamente definida: o produto de uma reação catalisada por uma enzima torna-se instantaneamente o substrato para a seguinte.
Classificação (6 classes principais)
Na bioquímica moderna, a classificação das enzimas baseia-se exclusivamente no tipo de reação catalisada. Todas as enzimas conhecidas são divididas em seis grandes classes:
| Classe | Processo catalisado |
|---|---|
| Oxirredutases | Asseguram a ocorrência de reações de oxi-redução. |
| Transferases | Realizam a transferência de grupos funcionais de uma molécula para outra. |
| Hidrolases | Catalisam a hidrólise — a quebra de substâncias orgânicas complexas em mais simples pela adição de uma molécula de água. |
| Liases | Responsáveis pela adição ou remoção não hidrolítica de vários grupos funcionais. |
| Isomerases | Catalisam reações de isomerização (rearranjos intramoleculares). |
| Ligases (sintases) | Asseguram reações de síntese de compostos complexos, utilizando para isso a energia do ATP. |
Função biológica
A principal tarefa das enzimas é a aceleração incrível das transformações químicas. Elas são capazes de aumentar a velocidade das reações bioquímicas em milhões de vezes em comparação com condições sem catalisador.
Em uma célula viva, nenhum processo vital pode ocorrer espontaneamente sem a participação de sistemas enzimáticos. São eles que tornam possíveis:
- A reduplicação (duplicação) do DNA;
- A síntese de todos os tipos de RNA e proteínas celulares;
- A síntese da fonte universal de energia — o ATP;
- Os processos de fotossíntese nas plantas;
- A respiração celular.
Resumo: perguntas e respostas sobre o tema
De quais regiões o centro ativo da enzima é composto?
O centro ativo da enzima é uma pequena região composta por uma combinação de 12 a 16 resíduos de aminoácidos, garantindo a ligação com o substrato e a catálise. Nele, distinguem-se duas regiões:
- Centro de ligação (contato, de ancoragem) — fixa e retém o substrato através de fracas ligações não covalentes; inclui resíduos de aminoácidos reativos.
- Centro catalítico — realiza alterações conformacionais e converte o substrato.
Quais são os mecanismos de regulação da atividade enzimática?
Nos sistemas biológicos, existem os seguintes mecanismos de regulação da atividade enzimática:
- Regulação alostérica — realizada através da ligação de efetores (ativadores ou inibidores) a um centro alostérico espacialmente distante.
- Modificação covalente (fosforilação-desfosforilação) — adição ou remoção rápida e reversível de um grupo fosfato.
- Interações proteína-proteína.
- Proteólise parcial — ativação de proenzimas (zimogênios).
- Inibição (reversível e irreversível, incluindo competitiva e não competitiva).
Para memorizar as seis classes de enzimas, pode-se usar a sigla OTGILI: Oxirredutases, Transferases, Hidrolases, Isomerases, Liases, Ligases.
Questões de aulas e exames
Em que se baseia a classificação das enzimas?
A classificação baseia-se exclusivamente no tipo de reação química catalisada pela enzima em questão. Por esse critério, elas são divididas em 6 classes.
Qual é a diferença entre cofator e coenzima?
O cofator é um íon metálico ou outra substância inorgânica. A coenzima (ou cofator orgânico) é uma substância orgânica. Ambas constituem a parte não proteica da enzima complexa.
O DNA pode se duplicar sem enzimas?
Não. Nenhum processo intracelular, incluindo a reduplicação do DNA, a síntese de RNA, proteínas ou ATP, é capaz de ocorrer sem a participação de catalisadores biológicos.
O que mais estudar sobre o tema
- Mecanismo de interação entre o substrato e a enzima (teoria da chave-fechadura)
- Estrutura terciária e quaternária da molécula proteica (apoenzima)
- Relação do código genético com a síntese de enzimas nos ribossomos
- O papel dos íons metálicos e vitaminas na composição da parte não proteica
- Cadeias enzimáticas nos processos de respiração celular e fotossíntese
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