Organização estrutural da molécula proteica
As proteínas funcionam em sua conformação nativa, que inclui a estrutura terciária ou quaternária. A estabilidade desse arranjo espacial é mantida predominantemente por interações fracas: ligações de hidrogênio, forças iônicas (eletrostáticas), contatos hidrofóbicos e forças de van der Waals, além de pontes dissulfeto covalentes mais fortes.
As chaperonas moleculares (ou proteínas de choque térmico) são responsáveis pelo dobramento correto e pela prevenção da agregação de cadeias parcialmente enoveladas.
Efeito da temperatura e desnaturação
O aumento da temperatura acima de $40^\circ\text{C}$ afeta criticamente os biopolímeros:
- A energia cinética dos átomos dentro da molécula proteica aumenta drasticamente.
- Ocorre a ruptura das ligações fracas que mantêm a estrutura espacial nativa.
- A cadeia polipeptídica desenrola-se, levando à desnaturação.
- A alteração na forma dos centros ativos acarreta a perda da atividade enzimática, de transporte e estrutural, perturbando o metabolismo celular.
Classificação das proteínas
As moléculas proteicas são classificadas de acordo com várias características principais:
| Característica | Tipos e características |
|---|---|
| Por composição | Simples (apenas aminoácidos) e conjugadas (proteídeos com grupo prostético, por exemplo, hemoproteínas) |
| Por forma | Globulares compactas e fibrosas alongadas |
| Por função | Enzimáticas, estruturais, contráteis, de transporte, protetoras e receptoras |
| Por localização na membrana | Proteínas periféricas e integrais (incluindo transmembrana) |
Famílias de proteínas e componentes minerais
Grupos de proteínas com sequências homólogas, conformação semelhante e funções correlatas são agrupados em famílias (por exemplo, a família da mioglobina ou das imunoglobulinas).
Os componentes minerais da dieta desempenham um papel importante no funcionamento das proteínas. No entanto, o seu excesso leva a patologias: o excesso de ferro e cobre desencadeia reações de Fenton com a formação de radicais tóxicos, o excesso de zinco causa antagonismo com o cobre, o excesso de selênio leva à selenose, e doses elevadas de cromo apresentam neuro e hepatotoxicidade.
Ligações fracas mantêm a forma da proteína (hidrogênio, iônicas, hidrofóbicas), enquanto a alta temperatura ($>40^\circ\text{C}$) as destrói, causando desnaturação.
Questões de aulas e exames
Quais tipos de ligações mantêm a conformação nativa da proteína?
A estrutura terciária ou quaternária nativa é mantida predominantemente por ligações fracas: ligações de hidrogênio, interações iônicas, hidrofóbicas e forças de van der Waals, bem como pontes dissulfeto covalentes.
O que acontece com a proteína a temperaturas acima de 40°C?
Ocorre um aumento drástico na energia cinética dos átomos, ruptura de ligações fracas, desenrolamento da cadeia polipeptídica (desnaturação) e perda completa da função biológica.
Qual é a diferença entre proteínas simples e conjugadas?
As proteínas simples consistem exclusivamente de resíduos de aminoácidos, enquanto as proteínas conjugadas contêm uma parte não proteica firmemente ligada — o grupo prostético.
O que mais estudar sobre o tema
- Mecanismos de ação das chaperonas moleculares no dobramento
- O papel das modificações covalentes das proteínas de membrana (acilação, glicosilação, fosforilação)
- Funções bioquímicas de zinco, selênio, cromo, cobre e ferro
- Processos de radicais livres e a reação de Fenton
- Classificação de proteínas conjugadas pelo tipo de componente não proteico (cromoproteínas, nucleoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas)
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