Coenzymes des réactions d'oxydoréduction
Ces coenzymes fonctionnent conjointement avec les oxydoréductases, des enzymes catalysant le transfert d'électrons et de protons. Les représentants clés de ce groupe sont des dérivés nucléotidiques et des acides spécifiques.
- Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+). C'est le principal coenzyme des déshydrogénases anaérobies. Il est indispensable au fonctionnement d'enzymes telles que la lactate déshydrogénase (LDH), la malate déshydrogénase et l'alcool déshydrogénase.
- Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP+). Contrairement au NAD+, ce coenzyme se spécialise dans les déshydrogénases du cycle des pentoses phosphates et les réductases impliquées dans la synthèse des lipides. Exemples d'enzymes : glucose-6-phosphate déshydrogénase, synthase des acides gras et glutathion réductase.
- Flavine adénine dinucléotide (FAD). Fonctionne avec les déshydrogénases aérobies et les oxydases. Exemples majeurs : succinate déshydrogénase, acyl-CoA déshydrogénase et xanthine oxydase.
- Flavine mononucléotide (FMN). On le trouve dans la structure de la NADH déshydrogénase (le complexe I de la chaîne respiratoire), et il fonctionne également avec l'oxydase des L-acides aminés.
Outre les nucléotides, participent aux réactions d'oxydoréduction :
- Acide lipoïque (sous forme de lipoamide). Il est nécessaire à la décarboxylation oxydative des $\alpha$-cétoacides. Il fonctionne au sein du complexe pyruvate déshydrogénase (sous-unité E2) et du complexe $\alpha$-cétoglutarate déshydrogénase.
- Acide ascorbique (ascorbate). Il agit comme coenzyme pour les hydroxylases (réactions d'hydroxylation). Des exemples notables sont la prolyl 4-hydroxylase, essentielle à la synthèse du collagène, et la dopamine-$\beta$-hydroxylase.
Coenzymes de transfert de groupes (Transférases)
Ce groupe de coenzymes assure le transfert de divers radicaux carbonés d'une moléculaire à une autre. Ils agissent de pair avec la classe des transférases.
- Acide tétrahydrofolique (THFA). Spécialisé dans le transfert de groupes monocarbonés, tels que les groupes méthyle et méthylène. Le fonctionnement de la thymidylate synthase et de la méthionine synthase est impossible sans le THFA.
- Coenzyme A (CoA-SH, coenzyme d'acylation). Principal transporteur de groupes acyle (acides). Il fonctionne avec les acyltransférases. On le rencontre dans l'activité du complexe pyruvate déshydrogénase, de la thiolase et de l'acyl-CoA synthétase.
- Thiamine diphosphate (TDP). Ce coenzyme a une double fonction. D'une part, il fonctionne avec les transférases en effectuant le transfert d'un groupe glycolaldéhyde (par exemple dans la transétolase de la voie des pentoses phosphates). D'autre part, le TDP agit comme coenzyme des oxydoréductases lors de la décarboxylation des $\alpha$-cétoacides, faisant partie de la pyruvate déshydrogénase (sous-unité E1).
Coenzymes à action multiple ou spécifique
Certains coenzymes possèdent une spécialisation étroite ou, à l'inverse, sont capables d'intervenir auprès de plusieurs classes d'enzymes à la fois.
Pyridoxal phosphate (PLP) — l'un des coenzymes les plus polyvalents. Il participe à l'activité de trois classes d'enzymes simultanément :
- Transférases : intervient auprès des aminotransférases telles que l'ALAT (alanine aminotransférase) et l'ASAT (aspartate aminotransférase).
- Lyases : fonctionne avec les décarboxylases (par exemple, la glutamate décarboxylase).
- Isomérases.
Biotine. Dans l'organisme, elle fonctionne sous forme de biocytine (biotine solidement liée à un résidu d'acide aminé lysine). C'est un coenzyme strictement spécifique des ligases (carboxylases). Sa tâche principale est la fixation d'une molécule de dioxyde de carbone ($CO_2$). Les enzymes majeures utilisant la biotine sont la pyruvate carboxylase et l'acétyl-CoA carboxylase.
En bref : réponses aux questions sur le sujet
Quels coenzymes font partie du complexe pyruvate déshydrogénase (complexe PDH) ?
Le complexe pyruvate déshydrogénase comprend les coenzymes suivants : thiamine diphosphate, acide lipoïque, coenzyme A et NAD⁺.
- Thiamine diphosphate (TDP) — sert de coenzyme à la pyruvate décarboxylase (E1) et participe au transfert du groupe acétyle.
- Acide lipoïque (lipoamide) — participe à la décarboxylation oxydative, solidement lié au complexe (E2).
- Coenzyme A (HS-CoA / CoA-SH) — coenzyme d'acylation, intégré au complexe uniquement au moment de la réaction.
- Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD⁺) — incorporé dans le complexe multienzymatique au moment de la réaction et libéré sous forme de NADH + H⁺.
Quelles vitamines sont les précurseurs des coenzymes NAD+ et FAD ?
Les précurseurs des coenzymes NAD⁺ et FAD sont les vitamines hydrosolubles PP et B₂.
- Vitamine PP (B₃, niacine, acide nicotinique/nicotinamide) — précurseur du NAD⁺. La partie active du coenzyme est le cycle nicotinamide.
- Riboflavine (vitamine B₂) — précurseur du FAD. La base de la molécule de riboflavine est constituée d'isoalloxazine.
Le pyridoxal phosphate (PLP) fonctionne avec les enzymes TLI : Transférases, Lyases, Isomérases.
Questions des cours et des examens
Dans quel complexe de la chaîne respiratoire le FMN intervient-il ?
La flavine mononucléotide (FMN) fonctionne dans le complexe I de la chaîne respiratoire (NADH déshydrogénase).
Quel coenzyme est nécessaire à la fixation du CO2 ?
La biotine sous forme de biocytine est nécessaire aux réactions de fixation du dioxyde de carbone (carboxylation).
Quels coenzymes font partie du complexe pyruvate déshydrogénase ?
Le fonctionnement du complexe PDH implique la thiamine diphosphate (TDP) sur la sous-unité E1, l'acide lipoïque sur E2, ainsi que le coenzyme A (CoA-SH).
Quelles sont les différences de fonction entre NAD+ et NADP+ ?
Le NAD+ fonctionne principalement avec les déshydrogénases anaérobies, tandis que le NADP+ est utilisé par les déshydrogénases du cycle des pentoses et les réductases de la synthèse des lipides.
À étudier également sur le sujet
- Structure et principes de fonctionnement du complexe pyruvate déshydrogénase
- Décarboxylation oxydative des $\alpha$-cétoacides
- Mécanisme des réactions de transamination impliquant l'ALAT et l'ASAT
- Rôle de l'ascorbate dans la synthèse du collagène (réactions d'hydroxylation)
Maîtrisez le sujet en entier dans le cours « Biochimie »
Ici, c'est l'essentiel. Dans le cours, il y a tout ce qu'on demande en TD et à l'examen.
- Polycopié complet sur le thème « Coenzymes essentiels » et 3 616 autres pages de la discipline
- Exercices et tests après chaque chapitre — comme au colloque
- Un tuteur IA répondra à vos questions sur le cours à tout moment
- 115 leçons vidéo sur la matière
Autres sujets de la section « Enzymologie »
Leçons vidéo gratuites : biochimieDes leçons courtes avec des résumés — sans inscription.
Matériel préparé par les enseignants de WhiteCoat Pro selon le programme d'enseignement des universités médicales. À caractère pédagogique.