Características del enlace peptídico
Los aminoácidos de la cadena se unen mediante un enlace peptídico, que se forma entre el grupo carboxilo de una molécula y el grupo amino de otra. La línea repetitiva de átomos forma el esqueleto peptídico, del cual sobresalen los radicales laterales hacia los lados.
Características principales del enlace:
- Coplanaridad: todos los átomos del grupo peptídico se encuentran en un mismo plano.
- Posición trans: los átomos de hidrógeno y oxígeno se sitúan en lados opuestos del enlace.
- Resistencia: el enlace es estable y, en condiciones de laboratorio, solo se rompe mediante hidrólisis ácida enérgica.
- Para la detección de enlaces peptídicos se utiliza la reacción de biuret específica, que produce una coloración violeta característica en medio alcalino.
Relación entre estructura y función en el ejemplo de las hormonas
Para comprender la importancia del orden de los aminoácidos, basta con comparar los nonapéptidos hipotalámicos: la oxitocina y la vasopresina. Ambas hormonas constan de 9 aminoácidos y poseen una región cíclica debido a un puente disulfuro.
Las diferencias radican en tan solo dos posiciones:
- Posición 3: la oxitocina presenta isoleucina (Ile), mientras que la vasopresina contiene fenilalanina (Phe).
- Posición 8: la oxitocina contiene leucina (Leu), en tanto que la vasopresina presenta arginina (Arg).
Estos cambios mínimos alteran radicalmente la conformación de las moléculas y su capacidad para interactuar con los receptores. La oxitocina es responsable de la contracción de la musculatura uterina y de la lactancia, mientras que la vasopresina regula la presión arterial y retiene agua en los riñones.
Patología molecular y herencia
El orden de los aminoácidos en la proteína está estrictamente determinado por el código genético. Los errores en la estructura primaria pueden provocar enfermedades graves.
Un ejemplo clásico es la anemia falciforme. En esta patología, en la estructura de la hemoglobina S se produce la sustitución de un solo aminoácido: en la sexta posición de la cadena $eta$, el ácido glutámico es reemplazado por valina. Debido a esto, la solubilidad de la proteína disminuye cien veces, lo que provoca la deformación de los eritrocitos y la alteración de sus funciones.
Recordemos la lectura del péptido: «Inicio — Ayunas» (el extremo N-terminal siempre es el primero, el extremo С-terminal es el siguiente).
Preguntas de clases y exámenes
¿Qué es el esqueleto peptídico de una proteína?
Es una línea repetitiva de átomos (grupo amino — carbono alfa — grupo carboxilo), de la cual sobresalen en distintas direcciones los radicales laterales de los aminoácidos.
¿Qué enzimas rompen los enlaces peptídicos?
Los enlaces peptídicos son muy resistentes y son rotos por enzimas especiales: las proteasas (o enzimas proteolíticas del tracto digestivo).
¿Cómo se leen y escriben correctamente los péptidos?
Las cadenas peptídicas se leen y escriben siempre estrictamente en una dirección: desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
Qué más repasar sobre el tema
- Reglas de nomenclatura de péptidos y uso del sufijo «ilo»
- Comparación de las formas ceto y enol del enlace peptídico
- El papel de la prolina en la formación de puentes de hidrógeno del esqueleto peptídico
- Análisis detallado de los cuatro niveles de organización estructural de la molécula proteica
- Clasificación de las proteínas en simples y conjugadas
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