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Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas que determinan sus propiedades y funciones. En el cuerpo humano hay 20 aminoácidos proteinógenos, de los cuales 8 son esenciales. El conocimiento de la clasificación, las propiedades y el metabolismo de los aminoácidos es la base de la bioquímica y la medicina clínica. Este artículo ofrece una sistematización completa con correlaciones clínicas.
Estructura general de los aminoácidos
Todos los aminoácidos proteinógenos son α-aminoácidos con la fórmula general:
- Carbono alfa (quiral, excepto la glicina) — unido a 4 grupos:
- Grupo amino (−NH₂)
- Grupo carboxilo (−COOH)
- Átomo de hidrógeno (−H)
- Cadena lateral (grupo R) — determina las propiedades del aminoácido
A un pH fisiológico de 7,4, los aminoácidos existen como zwitteriones (−NH₃⁺ y −COO⁻). Todos los aminoácidos proteinógenos son isómeros L.
Clasificación según las propiedades del grupo R
| Grupo | Aminoácidos | Característica |
|---|---|---|
| No polares (hidrófobos) | Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp | Se ubican en el interior de las proteínas globulares y estabilizan su estructura |
| Polares sin carga | Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln | Forman enlaces de hidrógeno y participan en la catálisis |
| Con carga positiva (básicos) | Lys, Arg, His | A pH 7,4 tienen carga (+). La His es el único con un pKa ~6, actuando como búfer a pH fisiológico |
| Con carga negativa (ácidos) | Asp, Glu | A pH 7,4 tienen carga (−). El glutamato es el principal neurotransmisor excitador |
Aminoácidos esenciales
8 aminoácidos no se sintetizan en el cuerpo humano y deben obtenerse a través de la dieta:
Mnemotecnia: «Phe Val Trp Thr Ile Met His Arg Leu Lys» (PVT TIM HALL: Phe, Val, Trp, Thr, Ile, Met, His*, Arg*, Leu, Lys)
| Aminoácido | Código de una letra | Función / deficiencia |
|---|---|---|
| Fenilalanina (Phe) | F | Precursor de la tirosina → dopamina, noradrenalina. Defecto: fenilcetonuria (FCU) |
| Valina (Val) | V | BCAA (aminoácidos de cadena ramificada) — se metaboliza en los músculos |
| Triptófano (Trp) | W | Precursor de la serotonina y la melatonina, NAD⁺ (niacina). Deficiencia → pelagra |
| Treonina (Thr) | T | Glicosilación de proteínas, síntesis de mucinas |
| Isoleucina (Ile) | I | BCAA, glucogénico y cetogénico a la vez |
| Metionina (Met) | M | Donante de grupos metilo (a través de SAM), aminoácido iniciador en la traducción |
| Leucina (Leu) | L | BCAA, estrictamente cetogénico (junto con la lisina). Activador de mTOR |
| Lisina (Lys) | K | Estrictamente cetogénico, hidroxilación → forma parte del colágeno |
*His y Arg son condicionalmente esenciales (esenciales en niños).
Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos
- Glucogénicos — se metabolizan a piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs → pueden producir glucosa (gluconeogénesis). La mayoría de los aminoácidos
- Cetogénicos — se metabolizan a acetil-CoA o acetoacetato → cuerpos cetónicos. Son estrictamente cetogénicos solo Leu y Lys
- Mixtos (tanto gluco- como cetogénicos): Ile, Phe, Thr, Trp, Tyr
Mnemotecnia para los cetogénicos: «Only Leucine and Lysine are purely Ketogenic» → LL.
Modificaciones postraduccionales
- Hidroxilación de prolina y lisina (¡vitamina C!) → colágeno. Deficiencia de vitamina C → escorbuto (colágeno frágil)
- Fosforilación de serina, treonina y tirosina → regulación de enzimas (quinasas/fosfatasas)
- Carboxilación del glutamato (¡vitamina K!) → factores de coagulación (II, VII, IX, X)
- Metilación de lisina y arginina en las histonas → regulación de la expresión génica
- Enlaces disulfuro entre cisteínas → estabilización de la estructura terciaria (inmunoglobulinas, insulina)
Correlaciones clínicas
| Enfermedad | Defecto | Aminoácido |
|---|---|---|
| Fenilcetonuria (FCU) | Deficiencia de fenilalanina hidroxilasa | ↑ Phe, ↓ Tyr |
| Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce | Déficit de la deshidrogenasa de α-cetoácidos ramificados | ↑ Val, Leu, Ile |
| Homocistinuria | Déficit de cistationina-β-sintasa | ↑ homocisteína, ↓ cisteína |
| Alcaptonuria | Déficit de homogentisato oxidasa | ↑ ácido homogentísico (a partir de Tyr) |
| Escorbuto | Déficit de vitamina C → alteración de la hidroxilación | Pro, Lys en el colágeno |
Preguntas frecuentes
¿Por qué la leucina y la lisina son puramente cetogénicas?
Su catabolismo produce únicamente acetil-CoA y/o acetoacetato. El acetil-CoA no se puede convertir en piruvato u OAA (el ser humano carece del ciclo del glioxilato) → no puede dar glucosa. Todas las demás aminoácidos son, al menos parcialmente, glucogénicos.
¿Por qué es necesario el cribado neonatal para la FEN?
Fenilcetonuria (1:10000): sin tratamiento, la acumulación de fenilalanina provoca discapacidad intelectual grave. El diagnóstico precoz (prueba de Guthrie al 4.°-5.° día de vida) y una dieta libre de fenilalanina evitan el daño cerebral. Este es uno de los ejemplos más exitosos de cribado neonatal.
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