Natur und Bildung des aktiven Zentrums
Jedes Enzym stellt ein komplexes Proteinmolekül dar, doch für die Erfüllung seiner Hauptaufgabe — der Katalyse — nutzt es nicht sein gesamtes Volumen, sondern nur einen streng definierten Bereich. Genau dieser Bereich wird als aktives Zentrum bezeichnet.
Die Struktur dieses Zentrums wird durch Aminosäurereste gebildet. Ein wichtiges Merkmal der räumlichen Organisation ist, dass diese Aminosäurereste in der linearen Polypeptidkette (Primärstruktur) weit voneinander entfernt liegen können. Während sich das Protein jedoch faltet und seine räumliche Tertiärstruktur einnimmt, nähern sich diese entfernten Reste im Raum an. Als Ergebnis dieses komplexen Prozesses entsteht eine einheitliche, funktionell aktive Plattform, die bereit für die Wechselwirkung mit dem Substrat ist.
Funktionelle Zonierung: zwei Schlüsselbereiche
Das aktive Zentrum ist keine homogene Struktur. Um eine Reaktion erfolgreich durchzuführen, muss es zwei aufeinanderfolgende Aufgaben erfüllen: zuerst das Zielmolekül „erkennen“ und festhalten, und es anschließend verändern. Daher werden innerhalb des aktiven Zentrums zwei funktionelle Zonen unterschieden, die jeweils von ihren eigenen spezifischen Aminosäureresten gebildet werden:
- Bindungsregion (auch bekannt als Sorptionszentrum).
- Katalytische Region.
Jede dieser Zonen verfügt über einen eigenen Satz funktioneller Gruppen, die streng abgestimmt zusammenwirken und den Gesamtvorgag der enzymatischen Katalyse ermöglichen. Es ist wichtig, diesen Prozess von anderen Zuständen und Mechanismen wie der Proteindenaturierung (die zur Zerstörung der Struktur führt), der allosterischen Regulation oder der reversiblen Inhibierung abzugrenzen.
Sorptionszentrum (Bindungsregion)
Der erste Schritt der Enzymarbeit ist die korrekte Anlagerung der Ausgangssubstanz. Für diesen Prozess ist die Bindungsregion bzw. das Sorptionszentrum verantwortlich.
Die funktionellen Gruppen der Aminosäuren, die zu diesem Bereich gehören, sorgen für eine komplementäre Bindung des Substrats. Komplementarität bedeutet in diesem Fall räumliche und chemische Übereinstimmung: Das Substrat muss ideal zum Sorptionszentrum passen, damit das Molekül in der richtigen Ausrichtung sicher fixiert wird. Ohne diese präzise Bindung ist eine weitere Umwandlung der Substanz unmöglich.
Katalytische Region
Nachdem das Substrat im Sorptionszentrum sicher fixiert ist, tritt die katalytische Region in Aktion.
Die funktionellen Gruppen, die diesen Bereich bilden, greifen das Substratmolekül direkt an. Ihre Aufgabe ist es, die chemische Umwandlung selbst herbeizuführen (also die katalytische Umwandlung). Genau hier findet der Bruch alter chemischer Bindungen und die Bildung neuer statt, wodurch das Ausgangssubstrat in das Endprodukt der Reaktion umgewandelt wird. Wenn also das Sorptionszentrum für die „Fixierung“ zuständig ist, so ist das katalytische Zentrum für die „Aktion“ verantwortlich.
Kurz gefasst: Antworten auf Fragen zum Thema
Reste welcher Aminosäuren sind am häufigsten Bestandteil der katalytischen Region?
Die katalytische Region besteht am häufigsten aus Resten von Serin, Histidin, Cystein, Aspartat und Glutamat. Am Katalyseprozess sind direkt folgende funktionelle Gruppen der Aminosäuren beteiligt:
- Serin — Hydroxygruppe
- Histidin — Imidazolring
- Cystein — –SH-Gruppe
- Aspartat oder Glutamat — Carboxygruppe
In der Regel handelt es sich um Reste von 2–3 Aminosäuren, die an unterschiedlichen Stellen der Polypeptidkette liegen, in der Tertiärstruktur jedoch räumlich angenähert sind.
Welche Arten von chemischen Bindungen sorgen für die Fixierung des Substrats im Sorptionszentrum?
Die Fixierung des Substrats im Sorptionszentrum wird durch Bindungen zwischen den funktionellen Gruppen des Substrats und den Aminosäureresten des aktiven Zentrums gewährleistet:
- nicht-kovalente — ionische, Wasserstoff-, hydrophobe Bindungen;
- kovalente Bindungen.
Die Mehrheit der Substrate bildet mindestens drei Bindungen mit dem Enzym aus, wodurch das Substratmolekül auf die einzig mögliche Weise an das aktive Zentrum gebunden wird.
Können nicht-proteinöse Komponenten Bestandteil des aktiven Zentrums komplexer Enzyme sein?
Ja, das aktive Zentrum komplexer Enzyme kann nicht-proteinöse organische Komponenten — Coenzyme — enthalten.
- Coenzyme sind niedermolekulare Substanzen nicht-proteinogener Natur (meist Vitaminabkömmlinge).
Sie befinden sich direkt im aktiven Zentrum (als Bestandteil dessen katalytischer Region) und sind direkt an der Katalyse beteiligt. Die Bindung einer solchen nicht-proteinösen Komponente an das Protein kann temporär oder fest (kovalent) sein, wenn sie als prosthetische Gruppe fungiert.
Merken Sie sich die zwei Zonen des aktiven Zentrums nach der Regel „Fangen und Essen“: Das Sorptionszentrum „fängt“ das Substrat komplementär ein und hält es fest, während die katalytische Region es chemisch „verspeist“ (umwandelt).
Fragen aus Vorlesungen und Prüfungen
Was ist das aktive Zentrum eines Enzyms?
Es handelt sich um einen spezifischen Bereich des Proteinmoleküls, der in der Lage ist, komplementär an das Substrat zu binden und dessen chemische katalytische Umwandlung zu gewährleisten.
Woraus wird das aktive Zentrum gebildet?
Es wird durch Aminosäurereste gebildet, die Bestandteil der Proteinkette des Enzyms sind.
Wie sind die Aminosäuren des aktiven Zentrums im Proteinmolekül angeordnet?
In der primären Polypeptidkette können diese weit voneinander entfernt sein, aber in der räumlichen Tertiärstruktur des Proteins nähern sich diese Aminosäuren an und bilden ein einheitliches Zentrum.
Welche zwei Zonen werden im aktiven Zentrum unterschieden?
Man unterscheidet die Bindungsregion (Sorptionszentrum), die für die komplementäre Anlagerung verantwortlich ist, und die katalytische Region, die für die chemische Umwandlung zuständig ist.
Was es zum Thema noch zu wiederholen gibt
- Mechanismen der Bildung der Protein-Tertiärstruktur
- Arten chemischer Bindungen, die an der komplementären Bindung beteiligt sind
- Unterschiede zwischen katalytischer Umwandlung und allosterischer Regulation
- Einfluss der reversiblen Inhibierung auf das aktive Zentrum
- Prozess der Proteindenaturierung und Verlust der Enzymaktivität
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