Enzymologie

48 Themen mit Kurzzusammenfassung: Definitionen, Schlüssel fakten und Übungsfragen.

Die Enzymologie ist das Fundament der Biochemie. In diesem Abschnitt analysieren wir die Funktionsweise biologischer Katalysatoren: vom Aufbau des aktiven Zentrums und der Rolle von Coenzymen (NAD, FAD, Biotin) bis hin zur komplexen Kinetik und der Michaelis-Konstanten. Sie lernen die Klassifikation der Enzyme, den Einfluss der Temperatur sowie die Regulationsmechanismen kennen, einschließlich allosterischer Kontrolle, Phosphorylierung und Aktivierung durch limitierte Proteolyse.

In Seminaren und Prüfungen wird die klinische Anwendung am strengsten geprüft. Besonderes Augenmerk sollte auf der Enzymdiagnostik (Marker des Myokardinfarkts – LDH-Isoenzyme und Kreatinkinase) sowie auf den Mechanismen der Enzyminhibition liegen. Das Verständnis der Funktionsweise von Succinat-Dehydrogenase mit Malonat, Acetylcholinesterase oder Sulfonamiden bildet eine solide Grundlage für die Pharmakologie. Das Wissen über Enzymopathien und Enzymtherapie ist für den Wechsel an die klinischen Lehrstühle obligatorisch.

Themen des Kapitels

Allgemeine Eigenschaften und Struktur von EnzymenEnzyme sind biologische Katalysatoren proteinʊsr Natur Aktives Zentrum von EnzymenDas aktive Zentrum eines Enzyms ist ein streng definierter, spezialisierter EnzymespezifitätDie Spezifität der Enzymwirkung ist eine Schlüsseleigenschaft biologischer Mechanismus der enzymatischen KatalyseDie enzymatische Katalyse ist ein fundamentaler biochemischer Prozess, pr Cofaktoren und CoenzymeDen meisten Enzymen fehlt für die Entfaltung ihrer katalytischen Aktivität Nikotinamid-CoenzymeNikotinamid-Coenzyme sind essenzielle Enzymkomponenten, die FlavincoenzymeFlavincoenzyme sind wichtige nicht-proteinöse Enzymkomponenten,PyridoxalphosphatPyridoxalphosphat ist ein Schlüsselcoenzym, das für einen reibungslosen LiponsäureamidLiponsäureamid (Lipoamid) ist eine wichtige Coenzymstruktur, deren biochemischer Vorläufer AscorbinsäureAcidum ascorbicum BiotinBiotin ist ein hochwichtiger biologisch aktiver Wirkstoff, der als Wasserlösliche VitamineWasserlösliche Vitamine sind eine Gruppe organischer Verbindungen, die Klassifikation und Nomenklatur von EnzymenIn der medizinischen Biochemie werden alle biologischen Katalysatoren streng systematisiert OxidoreduktasenOxidoreduktasen sind eine wichtige Klasse von Enzymen, die Redoxreaktionen katalysieren TransferasenTransferasen sind eine umfangreiche Klasse von Enzymen, die den Transfer von Gruppen katalysieren HydrolasenHydrolasen sind eine große Klasse von Enzymen, deren Hauptaufgabe darin besteht,LyasenLyasen sind Enzyme, die die nicht-hydrolytische Spaltung katalysieren Messung der EnzymaktivitätDie katalytische Kapazität eines jeden Enzyms wird anhand der Reaktionsgeschwindigkeit gemessen Kinetik enzymatischer ReaktionenDie Kinetik enzymatischer Reaktionen untersucht die Abhängigkeit der katalytischen Geschwindigkeit Michaelis-KonstanteDie Michaelis-Konstante ($K_m$) ist eine grundlegende kinetische Kenngröße,Kompetitive EnzyminhibitionDie kompetitive Inhibition ist eine Form der reversiblen Verringerung der Enzymgeschwindigkeit Irreversible EnzyminhibitionDie irreversible Inhibition ist ein Prozess, bei dem der Inhibitor eine Succinat-Dehydrogenase und MalonatDie Wechselwirkung des Enzyms Succinat-Dehydrogenase mit Malonsäure (Malonat)AcetylcholinesteraseAcetylcholinesterase (AChE) ist ein Enzym, dessen Hauptfunktion darin besteht,Regulation der EnzymaktivitätDie Arbeit der Biokatalysatoren in der lebenden Zelle ist ein streng geordneter Prozess Allosterische Regulation von EnzymenDie allosterische Regulation von Enzymen ist der Prozess der Änderung ihrer katalytischen Phosphorylierung und Dephosphorylierung von EnzymenPhosphorylierung und Dephosphorylierung sind Mechanismen zur schnellen Anpassung EnzymdiagnostikDie Enzymdiagnostik ist eine Methode zur Erkennung von Krankheiten und pathologischen IsoenzymeIsoenzyme sind eine Gruppe von Enzymen, die dieselbe Reaktion katalysieren LaktatdehydrogenaseDie Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Schlüsselenzym des Kohlenhydratstoffwechsels,KreatinkinaseKreatinkinase (CK) ist ein Enzym, das die Bildung von EnzymopathienPrimäre Enzymopathien sind eine umfangreiche Gruppe von Heredopathien EnzymtherapieDie Enzymtherapie ist ein medizinischer Zweig, der auf der Verwendung Wirkungsmechanismus von SulfonamidenSulfonamide sind eine Gruppe antibakterieller, bakteriostatischer Medikamente MAO-HemmerMAO-Hemmer werden zur medikamentösen Behandlung von Depressionen eingesetzt. Ihre Wirkungsmechanismus von AtropinAtropinum Wirkungsmechanismus von KoffeinCoffeinum Enzymdiagnostik des MyokardinfarktsDie Enzymdiagnostik des Myokardinfarkts ist eine Labormethode zur Bestätigung Synthese von PurinnukleotidenDie Synthese von Purinnukleotiden ist ein mehrstufiger Stoffwechselweg Wichtige CoenzymeCoenzyme sind essenzielle organische Moleküle, die an Bestimmung der Laktatdehydrogenase-Aktivität (LDH)Die Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein essenzielles Enzym, das katalysiert Einfluss der Temperatur auf die EnzymaktivitätDie Temperatur ist einer der Hauptfaktoren, die die Geschwindigkeit der enzymatischen Kovalente Modifikation von EnzymenDie kovalente chemische Modifikation ist eine der schnellsten und verbreitetsten EnzyminhibitionDie Hemmung der Enzymaktivität ist der Prozess der spezifischen Verringerung Nichtkompetitive und irreversible InhibitionDie Enzyminhibition stellt den Prozess der Verringerung ihrer katalytischen Enzymaktivierung durch limitierte ProteolyseDie limitierte (partielle) Proteolyse ist ein Regulierungsmechanismus, bei dem Enzyme in der Medizin und EnzymopathienDie Enzymtherapie ist der Einsatz spezifischer Enzyme als Struktur von EnzymenEnzyme sind biologische Katalysatoren proteinöser Natur, die verantwortlich sind für

Häufige Fragen zu diesem Abschnitt

Verändert sich die Energie eines chemischen Systems unter dem Einfluss eines Enzyms?

Nein, Enzyme halten die Gesamtenergie des chemischen Systems konstant, sie senken lediglich die Aktivierungsenergie und beschleunigen so das Erreichen des Gleichgewichts.

Was ist das aktive Zentrum eines Enzyms?

Es handelt sich um einen spezifischen Bereich des Proteinmoleküls, der in der Lage ist, komplementär an das Substrat zu binden und dessen chemische katalytische Umwandlung zu gewährleisten.

Wovon hängt die Spezifität der Wirkung eines jeden Enzyms ab?

Die Spezifität eines Enzyms wird vollständig durch die Struktur seines aktiven Zentrums bestimmt, welches zu bestimmten Molekülen komplementär ist.

Verändert das Enzym die Gesamthermodynamik der Reaktion?

Nein, das Enzym verändert die Thermodynamik der Reaktion nicht. Das anfängliche und das finale Energieniveau (sowie der ΔG-Wert) bleiben unverändert. Das Enzym beeinflusst ausschließlich die Kinetik, indem es den Prozess beschleunigt.

Worin besteht der Unterschied zwischen einem Cofaktor und einem Coenzym?

Cofaktor ist ein weitreichender Begriff, der alle nicht-proteinogenen Substanzen umfasst, die ein Enzym benötigt (Metallionen und organische Moleküle). Ein Coenzym ist ein Spezialfall des Cofaktors und stellt gezielt eine organische Substanz dar (oft ein Vitaminderivat).

Aus welchem Vitamin werden NAD+ und NADP+ gebildet?

Ihr Vorläufer ist Vitamin PP (Niacin, Vitamin B3) in Form von Nicotinsäure oder Nicotinamid.

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