Estrutura e centros funcionais dos ribossomos
Os ribossomos são «fábricas» moleculares compostas por complexos ribonucleoproteicos (RNA ribossômico e proteínas específicas). Cada ribossomo é dividido em subunidades menor e maior.
- Em procariontes (bactérias): o tamanho total é de 70S (cerca de 20 nm). A subunidade menor 30S inclui RNA r 16S e 21 proteínas. A subunidade maior 50S é composta por RNA r 23S e 5S, além de 31 proteínas. Sua quantidade na célula pode chegar a dezenas de milhares.
- Em eucariontes (mamíferos): o tamanho do complexo é de 80S (cerca de 24 nm). A parte menor 40S contém RNA r 18S e 33 proteínas, enquanto a maior 60S é formada por RNA r 28S, 5,8S e 5S junto com 49 proteínas. As subunidades são sintetizadas nos nucléolos e atuam no citoplasma (muitas vezes nas membranas do retículo endoplasmático rugoso). As mitocôndrias possuem seus próprios ribossomos do tipo 70S.
Na estrutura do ribossomo, destacam-se zonas de trabalho (centros funcionais):
- Centro M (na subunidade menor) — local de ligação do RNA mensageiro.
- Sítio A (aminoacil) — para onde chega o novo tRNA carregando um aminoácido.
- Sítio P (peptidil) — retém o tRNA ao qual está fixada a cadeia proteica em crescimento.
- Sítio E (exit) — zona de saída, de onde a molécula de tRNA, agora livre do aminoácido, deixa o complexo.
Mecanismo e etapas da tradução
Antes do início da síntese, a enzima aminoacil-tRNA sintetase (codase) realiza o reconhecimento e a fixação do aminoácido correto ao tRNA específico. O processo de tradução propriamente dito ocorre em três etapas:
1. Iniciação O processo começa com a união do mRNA, da subunidade menor do ribossomo e do tRNA iniciador (em eucariontes carrega metionina, em procariontes — formilmetionina). Os procariontes encontram o códon de início (AUG) graças à ligação de uma sequência rica em purinas de Shine-Dalgarno no mRNA com uma região complementar do RNA r da subunidade menor. Os eucariontes orientam-se pelo sinal universal — a estrutura cap. Após o posicionamento no códon de início, a subunidade maior do ribossomo se acopla. O processo requer íons de magnésio e fatores proteicos de iniciação.
2. Alongamento Este é o ciclo de crescimento da cadeia polipeptídica, composto por três passos:
- Reconhecimento do códon: um aminoacil-tRNA correspondente entra no sítio A livre, cujo anticódon é complementar ao códon do molde.
- Ligação peptídica: a enzima peptidil transferase (componente do ribossomo) forma uma ligação peptídica entre os aminoácidos.
- Translocação: o ribossomo desloca-se exatamente três nucleotídeos (um tripleta) na direção da extremidade 3' do mRNA. O tRNA vazio desloca-se para o sítio E e se desliga, liberando o sítio A para uma nova molécula.
3. Término O movimento ao longo do molde cessa quando um dos três códons de parada entra no sítio A: UAA, UAG ou UGA. Em vez de um tRNA, fatores de término (RF) se acoplam ao complexo. O polipeptídeo pronto é liberado e o ribossomo dissocia-se em suas duas subunidades originais.
Modificações pós-tracionais das proteínas
A cadeia polipeptídica recém-sintetizada geralmente não possui atividade funcional. Para sua «maturação», são necessárias modificações:
- Proteólise: clivagem de fragmentos excedentes (por exemplo, aminoácidos terminais) por meio de enzimas exopeptidases.
- Dobramento (folding): enovelamento espacial da molécula para a formação das estruturas secundária e terciária.
- Formação da estrutura quaternária: união de várias cadeias polipeptídicas em um único complexo.
- Complexação: ligação a carboidratos (glicoproteínas) ou lipídios (lipoproteínas).
O exemplo clínico clássico é a síntese de insulina nas células do pâncreas. Inicialmente, traduz-se um pré-pró-insulina longo e inativo. Em seguida, durante o processo de maturação, a região N-terminal e a porção central (peptídeo C) são clivadas, formando então o hormônio ativo insulina.
Diferenças da tradução entre procariontes e eucariontes
Os mecanismos de expressão da informação genética dependem da organização celular.
| Característica | Procariontes | Eucariontes |
|---|---|---|
| Estrutura dos genes | Colinearidade estrita, sem íntrons | Genes descontínuos (íntrons e éxons) |
| Separação espacial | Ausente | O envoltório nuclear separa os processos |
| Relação com a transcrição | Ocorrem simultaneamente (acoplados) | Estritamente separados (primeiro o processamento) |
| Transcrito primário | Já é diretamente o mRNA pronto | Requer splicing, capping e cauda poli-A |
Resumo: perguntas e respostas sobre o tema
Quais fatores proteicos são necessários para a etapa de elongação da tradução?
Para a etapa de elongação da tradução, são necessários fatores proteicos de elongação. Os fatores de elongação procarióticos incluem EF-Tu, EF-Ts e EF-G (fator de translocação). Para a translocação, também é indicado o fator de elongação EF2 (EF-2): a translocação é o movimento do ribossomo ao longo do mRNA em um códon na direção de 5' para 3'; para isso, é necessária energia de GTP. A fosforilação do EF2 leva à inibição da síntese proteica, e a inativação do EF-2 leva à paralisação completa da síntese proteica.
Quais proteínas auxiliares garantem o dobramento correto da cadeia polipeptídica após a tradução?
O dobramento (folding) correto da cadeia polipeptídica e a manutenção da conformação nativa das proteínas são garantidos pelas chaperonas. As proteínas de choque térmico (HSP) normalmente desempenham a função de chaperonas. Distinguem-se as chaperonas constitutivas, que são sintetizadas constantemente (Hsp 70, Hsp 60), e as chaperonas induzíveis (proteínas de choque térmico), sintetizadas sob estresse. Pela massa molecular, as chaperonas são classificadas em Hsp 100, Hsp 90, Hsp 70, Hsp 60 (chaperoninas) e pequenas. Nos mamíferos, são indicadas HSP20, HSP40, HSP60, HSP70 e HSP90.
Questões de aulas e exames
O que a letra S significa no nome das subunidades ribossômicas (por exemplo, 70S)?
Este é o coeficiente de sedimentação, medido em unidades Svedberg. Ele indica a velocidade de sedimentação das partículas durante a ultracentrifugação, que depende da massa molecular e da forma do objeto.
De que maneira o aminoácido se conecta ao seu tRNA "correspondente" antes da tradução?
Uma enzima especial é responsável por esse processo — a aminoacil-tRNA sintetase (codase). Ela realiza o reconhecimento: reconhece um tRNA específico e a ele acopla estritamente uma aminoácido bem definido no citoplasma.
Como a busca pelo códon de início difere entre bactérias e mamíferos?
Nas bactérias, a subunidade menor liga-se à sequência rica em purina de Shine-Dalgarno no mRNA. Nos mamíferos, os fatores de iniciação reconhecem a estrutura do cap universal e escaneiam a cadeia até o primeiro códon AUG.
O que mais estudar sobre o tema
- Funções dos fatores proteicos de tradução em procariotos (IF, EF, RF)
- Etapas do processamento do pré-mRNA em eucariotos: splicing, capping, poliadenilação
- Topografia espacial e mecanismo de ação do centro peptidiltransferase
- Mecanismos de dobramento de proteínas e formação de sua estrutura quaternária
- Suprimento energético dos processos de elongação e o papel da hidrólise do GTP
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