Neutralização interna e propriedades físicas
A natureza química dos aminoácidos é determinada pela presença de grupos ácidos ($-COOH$) e básicos ($-NH_2$). O próton do grupo carboxila é facilmente transferido para o grupo amino dentro da mesma molécula. Forma-se um íon bipolar (zwitterion):
$$H_2NCH_2COOH \rightleftarrows NH_3^+CH_2COO^-$$
No estado sólido, surge uma forte atração eletrostática entre os polos com cargas opostas desses íons. A estrutura cristalina adquire semelhança com a iônica, o que leva a pontos de fusão anomalamente altos.
O representante mais simples é a glicina (ácido aminoacético ou 2-aminoetanóico). É uma substância cristalina branca com ponto de fusão de 290 °C, que forma uma solução aquosa neutra. A glicina difere radicalmente de análogos monofuncionais com o mesmo número de átomos de carbono: a etilamina é um gás alcalino, e o ácido acético é um líquido ácido miscível em qualquer proporção. A glicina é obtida pela ação da amônia sobre o ácido cloroacético:
$ClCH_2COOH + 2NH_3 \rightarrow NH_2CH_2COOH + NH_4Cl$.
Características dos $\alpha$-aminoácidos e estereoquímica
Para a construção de proteínas, utilizam-se exclusivamente $\alpha$-aminoácidos. Neles, o grupo amino está ligado ao segundo átomo de carbono ($\alpha$).
Como esse átomo de carbono está ligado a quatro substituyentes diferentes, ele é assimétrico (centro quiral). Isso condiciona a existência de isômeros ópticos.
- A única exceção é a glicina (Gly). Em vez de um radical, ela contém um segundo átomo de hidrogênio, portanto, carece de centro assimétrico e é opticamente inativa.
- As proteínas são construídas apenas a partir de isômeros da série L. Na projeção de Fischer, a estrutura de um L-aminoácido tem a seguinte aparência: o grupo carboxila fica localizado no topo, o radical ($R$) na parte inferior, e o grupo amino à esquerda.
Classificação dos aminoácidos proteicos
Quase todas as proteínas são construídas a partir de 20 aminoácidos padrão. Destes, apenas uma pequena parte é simples. A maioria (14 de 20) possui um grupo funcional adicional na composição do radical ($R$), o que contribui enormemente para as propriedades da substância.
| Nome | Parâmetro | Característica do radical (R) | $t_{fus}$, °C |
|---|---|---|---|
| Glicina | Gly | $-H$ | 290 |
| Alanina | Ala | $-CH_3$ | 297 |
| Valina | Val | Isopropil | 284 |
| Ácido glutâmico | Glu | $-CH_2CH_2COOH$ (ácido) | 160 |
| Lisina | Lys | Contém $-NH_2$ (básico) | 224 |
Os aminoácidos podem ser agrupados de acordo com a natureza química de seus radicais:
- Com radical hidrocarboneto: Alanina, Valina, Leucina (isobutila), Isoleucina (sec-butila), Fenilalanina (benzila).
- Com radicais ácidos: Ácidos aspártico e glutâmico. A tirosina também é destacada separadamente, pois contém uma hidroxila fenólica.
- Contendo nitrogênio no radical: Lisina (grupo amino), Arginina (grupo guanidina), Asparagina e Glutamina (grupos amida).
- Com oxigênio e enxofre: Serina e Treonina contêm hidroxilas alcoólicas, a Cisteína contém um grupo tiol (sulfidrila), e a Metionina contém um grupo tioéter.
- Heterocíclicos: Histidina (com anel imidazol) e Triptofano (com anel indol). A Prolina (Pro) destaca-se separadamente — é um iminoácido, cujo átomo de nitrogênio está rigidamente incluído no anel pirrolidínico.
Resumo: perguntas e respostas sobre o tema
Quais são as características estruturais e a natureza química da prolina?
A prolina (Pro) é um iminoácido heterocíclico, cuja principal característica é a inclusão do átomo de nitrogênio em um anel pirrolidínico.
Características estruturais e da natureza química:
- Anel pirrolidínico — inclui um átomo de nitrogênio, sendo que o próprio anel é incorporado à cadeia principal (esqueleto peptídico).
- Ligação peptídica — durante a interação com a prolina, forma-se o grupo –CO–N–, uma vez que ela é um iminoácido.
- Constantes físico-químicas — o ponto de fusão é 221 °C e a massa molecular é 115,1.
Questões de aulas e exames
Por que os aminoácidos têm pontos de fusão tão altos?
Devido ao processo de neutralização interna. As moléculas existem na forma de íons bipolares (zwitterions), que se atraem fortemente por forças eletrostáticas. A rede cristalina torna-se semelhante à iônica, exigindo muita energia para ser rompida.
Os aminoácidos perdem a capacidade de reagir devido à formação do sal interno?
Não. A neutralização interna não elimina a atividade química dos grupos ácidos e básicos. Os aminoácidos permanecem anfóteros e reagem tanto com ácidos quanto com bases.
Qual $\alpha$-aminoácido não possui isômeros ópticos?
Na glicina (ácido aminoacético). Seu átomo de carbono $\alpha$ possui dois substituintes idênticos — átomos de hidrogênio —, portanto, não há centro assimétrico.
O que mais estudar sobre o tema
- Mecanismos de reações de aminoácidos com ácidos e bases
- Reações colorimétricas específicas para aminoácidos
- Propriedades físico-químicas do grupo tiol da cisteína
- O papel dos aminoácidos heterocíclicos (histidina e triptofano)
- Diferenças da prolina como iminoácido em relação aos aminoácidos clássicos
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