Estructura y centros funcionales de los ribosomas
Los ribosomas son «fábricas» moleculares compuestas por complejos ribonucleoproteicos (ARN ribosómico y proteínas específicas). Cada ribosoma se divide en una subpartida (subunidad) menor y otra mayor.
- En procariotas (bacterias): el tamaño total es de 70S (aprox. 20 nm). La subunidad menor 30S incluye un ARNr de 16S y 21 proteínas. La subunidad mayor 50S consta de ARNr de 23S y 5S, además de 31 proteínas. Su número en la célula puede alcanzar decenas de miles.
- En eucariotas (mamíferos): el tamaño del complejo es de 80S (aprox. 24 nm). La parte menor 40S contiene ARNr de 18S y 33 proteínas, mientras que la mayor 60S está formada por ARNr de 28S, 5,8S y 5S junto con 49 proteínas. Las subunidades se sintetizan en los nucléolos y funcionan en el citoplasma (a menudo en las membranas del retículo endoplásmico rugoso). Las mitocondrias, por su parte, poseen sus propios ribosomas de tipo 70S.
En la estructura del ribosoma se distinguen zonas de trabajo (centros funcionales):
- Centro M (en la subunidad menor): sitio de unión del ARN mensajero.
- Sitio A (aminoacílico): aquí ingresa el nuevo ARNt que porta el aminoácido.
- Sitio P (peptidílico): retiene el ARNt al cual se encuentra fijada la cadena proteica en crecimiento.
- Sitio E (exit): zona de salida por donde la molécula de ARNt, ya liberada del aminoácido, abandona el complejo.
Mecanismo y etapas de la traducción
Antes de iniciar la síntesis, la enzima aminoacil-tRNA sintetasa (codasa) lleva a cabo el reconocimiento y la unión del aminoácido correspondiente al ARN de transferencia específico. El proceso de traducción propiamente dicho transcurre en tres etapas:
1. Iniciación El proceso comienza con la unión del ARNm, la subunidad ribosómica menor y el ARNt de inicio (en eucariotas transporta metionina; en procariotas, formilmetionina). Los procariotas encuentran el codón de inicio (AUG) gracias al emparejamiento de la secuencia rica en purinas de Shine-Dalgarno en el ARNm con la región complementaria del ARNr de la subunidad menor. Los eucariotas se orientan mediante una señal universal: la estructura de caperuza (cap). Tras el posicionamiento en el codón de inicio, se acopla la subunidad ribosómica mayor. El proceso requiere iones de magnesio y factores proteicos de iniciación.
2. Elongación Es el ciclo de alargamiento de la cadena polipeptídica que consta de tres pasos:
- Reconocimiento del codón: un aminoacil-tRNA entrante cuyo anticodón es complementario al codón de la matriz ingresa al sitio A libre.
- Unión peptídica: la enzima peptidiltransferasa (un componente del ribosoma) forma un enlace peptídico entre los aminoácidos.
- Translocación: el ribosoma se desplaza exactamente tres nucleótidos (un triplete) en dirección al extremo 3' del ARNm. El ARNt vacío se desplaza al sitio E y se retira, mientras que el sitio A queda libre para recibir una nueva molécula.
3. Terminación El movimiento a lo largo de la matriz se detiene cuando en el sitio A se posiciona uno de los tres codones de parada: UAA, UAG o UGA. En lugar del ARNt, factores de terminación (RF) se acoplan al complejo. El polipéptido ya formado se libera y el ribosoma se disocia en sus dos subunidades originales.
Modificaciones postraduccionales de las proteínas
La cadena polipeptídica recién sintetizada por lo general carece de actividad funcional. Para su «maduración» se requieren modificaciones:
- Proteólisis: escisión de fragmentos superfluos (por ejemplo, aminoácidos terminales) mediante enzimas exopeptidasas.
- Plegamiento (folding): enrollamiento espacial de la molécula para formar las estructuras secundaria y terciaria.
- Formación de la estructura cuaternaria: unión de varias cadenas polipeptídicas en un complejo único.
- Formación de complejos: unión con carbohidratos (glucoproteínas) o lípidos (lipoproteínas).
Un ejemplo clínico clásico es la síntesis de insulina en las células del páncreas. Primero se traduce un preproinsulina largo e inactivo. Luego, durante el proceso de maduración, se escinden la región N-terminal y la porción central (péptido C), tras lo cual se forma la hormona activa (insulina).
Diferencias en la traducción entre procariotas y eucariotas
Los mecanismos de expresión de la información genética dependen de la organización celular.
| Característica | Procariotas | Eucariotas |
|---|---|---|
| Estructura génica | Colinealidad estricta, sin intrones | Genes discontinuos (intrones y exones) |
| Separación espacial | Ausente | La envoltura nuclear separa los procesos |
| Relación con la transcripción | Ocurren simultáneamente (acoplados) | Estrictamente separados (primero el procesamiento) |
| Transcrito primario | Es directamente un ARNm listo para su uso | Requiere corte y empalme (splicing), formación de caperuza (capping) y cola de poli-A |
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿Qué factores proteicos son necesarios para la etapa de elongación de la traducción?
Para la etapa de elongación de la traducción se necesitan factores proteicos de elongación. Los factores de elongación procariotas incluyen EF-Tu, EF-Ts y EF-G (factor de translocación). Para la translocación también se indica el factor de elongación EF2 (EF-2): la transición es el movimiento del ribosoma a lo largo del ARNm en un codón en dirección de 5' a 3'; para ello se requiere energía de GTP. La fosforilación de EF2 conduce a la inhibición de la síntesis de proteínas, y la inactivación de EF-2 conduce a la detención completa de la síntesis proteica.
¿Qué proteínas accesorias aseguran el correcto plegamiento de la cadena polipeptídica después de la traducción?
Las chaperonas aseguran el correcto plegamiento (plegamiento proteico) de la cadena polipeptídica y el mantenimiento de la conformación nativa de las proteínas. Las proteínas de choque térmico (HSP) normalmente cumplen la función de chaperonas. Se distinguen las chaperonas constitutivas, que se sintetizan constantemente (Hsp 70, Hsp 60), y las chaperonas inducibles (proteínas de choque térmico), sintetizadas durante el estrés. Según su masa molecular, las chaperonas se clasifican en Hsp 100, Hsp 90, Hsp 70, Hsp 60 (chaperoninas) y pequeñas. En mamíferos se indican HSP20, HSP40, HSP60, HSP70 y HSP90.
Preguntas de clases y exámenes
¿Qué significa la letra S en el nombre de las subunidades ribosómicas (por ejemplo, 70S)?
Es el coeficiente de sedimentación, medido en unidades Svedberg. Indica la velocidad de sedimentación de las partículas durante la ultracentrifugación, la cual depende de la masa molecular y la forma del objeto.
¿De qué manera se une el aminoácido a «su» ARNt antes de la traducción?
De este proceso se encarga una enzima especial: la aminoacil-ARNt-sintetasa (codasa). Esta realiza el reconocimiento: identifica un ARNt específico y le une estrictamente una aminoácido determinado en el citoplasma.
¿En qué se diferencia la búsqueda del codón de inicio en bacterias y mamíferos?
En las bacterias, la subunidad pequeña se une a la secuencia rica en purinas de Shine-Dalgarno en el ARNm. En los mamíferos, los factores de iniciación reconocen la estructura de caperuza universal y escanean la cadena hasta el primer codón AUG.
Qué más repasar sobre el tema
- Funciones de los factores proteicos de la traducción en procariotas (IF, EF, RF)
- Etapas del procesamiento del pre-ARNm en eucariotas: corte y empalme (splicing), formación de caperuza (capping), poliadenilación
- Topografía espacial y mecanismo de acción del centro peptidil transferasa
- Mecanismos de plegamiento de proteínas y formación de su estructura cuaternaria
- Suministro de energía para los procesos de elongación y el papel de la hidrólisis de GTP
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