Besonderheiten der Peptidbindung
Aminosäuren in der Kette sind durch eine Peptidbindung verbunden, die sich zwischen der Carboxylgruppe des einen Moleküls und der Aminogruppe des anderen bildet. Die sich wiederholende Atomkette bildet das Peptidrückgrat, von dem seitlich die Seitenketten (Reste) abzweigen.
Wichtigste Eigenschaften der Bindung:
- Koplanarität: Alle Atome der Peptidgruppe liegen in einer Ebene.
- Trans-Position: Wasserstoff- und Sauerstoffatome befinden sich auf gegenüberliegenden Seiten der Bindung.
- Stabilität: Die Bindung ist beständig und wird unter Laboratorybedingungen nur durch drastische saure Hydrolyse zerstört.
- Zum Nachweis von Peptidbindungen wird die spezifische Biuretreaktion verwendet, die in alkalischer Milieu eine charakteristische violette Färbung ergibt.
Struktur und Funktion am Beispiel von Hormonen
Um die Bedeutung der Aminosäurenreihenfolge zu verstehen, genügt ein Vergleich der hypothalamischen Nonapeptide – Oxytocin und Vasopressin. Beide Hormone bestehen aus 9 Aminosäuren und haben durch eine Disulfidbrücke einen cyclischen Bereich.
Die Unterschiede liegen in nur zwei Positionen:
- Position 3: Oxytocin enthält Isoleucin (Ile), während Vasopressin Phenylalanin (Phe) enthält.
- Position 8: Oxytocin enthält Leucin (Leu), während Vasopressin Arginin (Arg) enthält.
Diese minimalen Veränderungen verändern die Konformation der Moleküle und deren Rezeptorinteraktionsfähigkeit drastisch. Oxytocin ist für die Uterusmuskelkontraktion und Laktation verantwortlich, während Vasopressin den Blutdruck reguliert und Wasser in den Nieren zurückhält.
Molekularpathologie und Vererbung
Die Aminosäurenreihenfolge in einem Protein ist streng durch den genetischen Code determiniert. Fehler in der Primärstruktur können zu schweren Erkrankungen führen.
Ein klassisches Beispiel ist die Sichelzellenanämie. Bei dieser Erkrankung kommt es in der Struktur des Hämoglobins S zum Austausch von nur einer einzigen Aminosäure: An der sechsten Position der $eta$-Kette wird Glutaminsäure durch Valin ersetzt. Dadurch sinkt die Löslichkeit des Proteins um das Hundertfache, was zu einer Verformung der Erythrozyten und einer Beeinträchtigung ihrer Funktionen führt.
Merkregel zum Ablesen von Peptiden: (N-Terminus steht immer an erster Stelle, C-Terminus folgt als Nächstes).
Fragen aus Vorlesungen und Prüfungen
Was ist das Peptidrückgrat eines Proteins?
Dies ist das sich wiederholende Atomrückgrat (Aminogruppe – Alpha-Kohlenstoff – Carboxylgruppe), von dem die Aminosäure-Seitenketten in verschiedene Richtungen abzweigen.
Welche Enzyme spalten Peptidbindungen?
Peptidbindungen sind äußerst stabil und werden durch spezielle Enzyme – Proteasen (oder proteolytische Enzyme des Verdauungstrakts) – gespalten.
Wie werden Peptide korrekt gelesen und geschrieben?
Peptidketten werden immer strikt in einer Richtung gelesen und geschrieben – vom N-Terminus zum C-Terminus.
Was es zum Thema noch zu wiederholen gibt
- Regeln für die Benennung von Peptiden und Verwendung des Suffixes „-yl“
- Vergleich der Keto- und Enolform der Peptidbindung
- Die Rolle von Prolin bei der Bildung von Wasserstoffbrücken des Peptidrückgrats
- Detaillierte Analyse der vier Organisationsebenen der Proteinmolekülenstruktur
- Klassifikation von Proteinen in einfache und komplexe Proteine
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