抗体作为γ球蛋白组分
抗体是血清γ-球蛋白。在血浆蛋白电泳分离过程中，可分出α、β和γ区带；免疫球蛋白（Ig）正是属于最后一种区带。抗体的合成与分泌由浆细胞完成，后者是B淋巴细胞终末分化的子代细胞。体液免疫应答的关键效应环节是抗体：它们特异性结合抗原、将其 neutralization（中和）、调理病原体并激活补体系统。
免疫球蛋白分子的总体结构
典型的单体Ig分子（以IgM或IgG单体为例）由四条多肽链通过二硫键连接而成。其组成包括：
- 两条重链（H链，heavy）——每条约含450个氨基酸残基，每条链的分子量为50–60 kDa（在重链二聚体中约为100–120 kDa）。
- 两条轻链（L链，light）——约含212个氨基酸，每条链分子量为25 kDa（总计高达50–60 kDa）。
H链对之间以及H链与L链之间存在二硫键（S–S键），它们维持着分子的四级结构。按常规示意图，通常在链的连接区域画出一对二硫键，但实际上这些键分布在整个分子中。
功能区：Fab、Fc和铰链区
免疫球蛋白分子中包含功能各异的片段：
- Fab片段（抗原结合片段，Fragment antigen binding）——抗原结合部位。由H链和L链的可变区结构域构成，包含游离的NH₂基团，并形成抗原结合中心（旁位，paratope）。
- Fc片段（可结晶片段，Fragment crystallizable）——分子的“柄部”，由重链的恒定区结构域构成。因其具有结晶能力而得名。赋予抗体效应功能：与细胞（巨噬细胞、中性粒细胞、肥大细胞）的Fc受体结合、激活补体系统、通过胎盘转移。
- 铰链区（hinge region）——Fab片段与Fc片段之间的柔性区域。提供抗原结合“臂”的运动性，使分子能够同时结合处于不同距离的抗原。
Fc片段的结构域组成
Fc片段中的重链组织为恒定区结构域（CH1、CH2、CH3，对于IgM和IgE还包括CH4）。每个结构域执行特定的功能：
- CH2结构域负责与补体系统的组分（主要是C1q）结合，并带有糖基化位点。
- CH3结构域确保与细胞膜Fc受体（吞噬细胞和其他效应细胞）相互作用，从而促进抗原-抗体复合物的调理和吞噬。
- 恒定区结构域连接有糖链，这些糖链影响分子的稳定性和功能活性。
免疫球蛋白的同种型分类
同种型是基于链恒定区化学结构对抗体的主要分类。根据重链类型和轻链类型区分同种型。
按H链类型
- IgA——α型重链；亚类有IgA1（α1）和IgA2（α2）。在黏膜分泌物中占优势。
- IgG——γ型；四个亚类IgG1、IgG2、IgG3、IgG4（γ1–γ4）。二次应答的主要免疫球蛋白，可穿过胎盘。
- IgM——μ型。初次应答的第一种抗原结合免疫球蛋白，在血清中以五聚体形式存在。
- IgD——δ型。主要作为成熟B淋巴细胞的膜受体发挥作用。
- IgE——ε型。与肥大细胞和嗜碱性粒细胞结合，介导I型超敏反应和抗寄生虫免疫。
按L链类型
轻链分为两种类型——κ（卡帕）和λ（兰姆达）。在同一个免疫球蛋白分子中，两条轻链的类型总是相同的。健康人血清中的κ/λ比例约为2:1，可用作单克隆丙种球蛋白病的诊断指标。
关键要点
- 抗体是血液中的γ球蛋白，由B淋巴细胞分化而来的浆细胞产生。
- Ig分子由通过二硫键连接的2条重链（H链，~450个氨基酸）和2条轻链（L链，~212个氨基酸）组成。
- Fab片段负责结合抗原，Fc片段负责效应功能以及与细胞和补体的相互作用。
- 铰链区提供分子抗原结合臂的柔韧性。
- CH2结构域结合补体，CH3结合细胞的Fc受体；糖链连接在结构域上。
- 根据H链类型，分为五种同种型：IgA（α）、IgG（γ）、IgM（μ）、IgD（δ）、IgE（ε）；其中IgA和IgG有亚类。
- 根据L链类型，免疫球蛋白分为κ型和λ型。
- 同种型分类反映了恒定区的化学结构，并决定了抗体的生物学特性。