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Bioquímica

Enzimologia

48 tópicos com resumos concisos: definições, fatos-chave e perguntas de aula.

A enzimologia é a base da bioquímica. Nesta seção, analisamos como funcionam os catalisadores biológicos: desde a estrutura do centro ativo e o papel dos coenzimas (NAD, FAD, biotina) até a cinética complexa e a constante de Michaelis. Você estudará a classificação das enzimas, o efeito da temperatura e os mecanismos de sua regulação, incluindo o controle alostérico, a fosforilação e a ativação por proteólise parcial.

Nos seminários e exames, a aplicação clínica é a mais cobrada. Preste especial atenção ao diagnóstico enzimático (marcadores de infarto do miocárdio — isoenzimas da LDH e creatino-quinase), bem como aos mecanismos de inibição enzimática. A compreensão de como funcionam a succinato desidrogenase com o malonato, a acetilcolinesterase ou as sulfonamidas estabelecerá uma base sólida para a farmacologia. O conhecimento de enzimopatias e enzimoterapia é obrigatório para a transição para os departamentos clínicos.

Temas da seção

Característica geral e propriedades das enzimasAs enzimas (ou biocatalisadores) são catalisadores biológicos de natureza proteicaCentro ativo das enzimasO centro ativo das enzimas é uma área especializada e estritamente definidaEspecificidade de ação das enzimasA especificidade de ação das enzimas é uma propriedade fundamental dos compostos biológicosMecanismo da catálise enzimáticaA catálise enzimática é um processo bioquímico fundamental queCofatores e coenzimasA maioria das enzimas necessita, para manifestar sua atividade catalítica,Coenzimas nicotinamídicosOs coenzimas nicotinamídicos são componentes essenciais das enzimas que garantemCoenzimas flavínicosOs coenzimas flavínicos são componentes não proteicos essenciais das enzimasPiridoxal fosfatoO piridoxal fosfato é um coenzima fundamental responsável pelo plenoLipioamidaA lipoamida é uma estrutura coenzimática essencial, cujo precursor bioquímicoÁcido ascórbicoAcidum ascorbicumBiotinaA biotina é uma substância biologicamente ativa essencial que atua comoVitaminas hidrossolúveisAs vitaminas hidrossolúveis são um grupo de compostos orgânicos queClassificação e nomenclatura das enzimasNa bioquímica médica, todos os catalisadores biológicos são estritamente sistematizadosOxidorredutasesAs oxidorredutases são uma classe essencial de enzimas que catalisam reações redoxTransferasesAs transferases são uma ampla classe de enzimas que catalisam reações de transferênciaHidrolasesAs hidrolases são uma ampla classe de enzimas cuja principal tarefa éLiasesAs liases são enzimas que catalisam a remoção não hidrolíticaMedição da atividade enzimáticaA capacidade catalítica de qualquer enzima é avaliada através da velocidadeCinética das reações enzimáticasA cinética das reações enzimáticas estuda a dependência da velocidade catalíticaConstante de MichaelisA constante de Michaelis ($K_m$) é uma característica cinética básicaInibição competitiva de enzimasA inibição competitiva é um tipo de redução reversível da velocidade enzimáticaInibição irreversível de enzimasA inibição irreversível é um processo no qual o inibidor formaSuccinato desidrogenase e malonatoA interação da enzima succinato desidrogenase com o ácido malônico (malonato)AcetilcolinesteraseA acetilcolinesterase (AChE) é uma enzima cuja principal função consiste emRegulação da atividade enzimáticaO trabalho dos biocatalisadores em uma célula viva é um processo estritamente ordenadoRegulação alostérica das enzimasA regulação alostérica das enzimas é o processo de alteração da sua atividade catalíticaFosforilação e desfosforilação de enzimasA fosforilação e a desfosforilação são um mecanismo de ajuste rápidoDiagnóstico enzimáticoO diagnóstico enzimático é um método de reconhecimento de doenças e processos patológicosIsoenzimasAs isoenzimas são um grupo de enzimas que catalisam a mesma reaçãoLactato desidrogenaseA lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima-chave do metabolismo de carboidratosCreatino-quinaseA creatino-quinase (CK) é uma enzima que catalisa a reação de formação deEnzimopatiasAs enzimopatias primárias são um amplo grupo de doenças hereditáriasEnzimoterapiaA enzimoterapia é uma área da medicina baseada no uso deMecanismo de ação das sulfonamidasAs sulfonamidas são um grupo de fármacos antibacterianos bacteriostáticosInibidores da MAOOs inibidores da MAO são utilizados no tratamento farmacológico da depressão. SeuMecanismo de ação da atropinaAtropinumMecanismo de ação da cafeínaCoffeinumDiagnóstico enzimático do infarto do miocárdioO diagnóstico enzimático do infarto do miocárdio é um método laboratorial de confirmaçãoSíntese de nucleotídeos de purinaA síntese de nucleotídeos de purina é uma via metabólica de etapas múltiplasPrincipais coenzimasOs coenzimas são moléculas orgânicas essenciais que se ligamDeterminação da atividade da lactato desidrogenase (LDH)A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima essencial que catalisaEfeito da temperatura na atividade enzimáticaA temperatura é um dos principais fatores que determinam a velocidade da reação enzimáticaModificação covalente de enzimasA modificação química covalente é um dos métodos mais rápidos e difundidosInibição enzimáticaA inibição da atividade enzimática é o processo de redução específicaInibição não competitiva e irreversívelA inibição enzimática representa o processo de redução de sua atividade catalíticaAtivação de enzimas por proteólise parcialA proteólise parcial (limitada) é um mecanismo de regulação no qualEnzimas na medicina e enzimopatiasA enzimoterapia é o uso de enzimas específicas comoEstrutura das enzimasAs enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica responsáveis por

Perguntas frequentes sobre a seção

A energia de um sistema químico se altera com a participação de uma enzima?

Não, as enzimas mantêm a energia total do sistema químico constante; elas apenas diminuem a energia de ativação, acelerando a obtenção do equilíbrio.

O que é o centro ativo de um enzima?

Trata-se de uma região específica da molécula proteica capaz de se ligar de forma complementar ao substrato e assegurar a sua conversão química catalítica.

O que determina a especificidade de ação de qualquer enzima?

A especificidade da enzima é totalmente determinada pela estrutura do seu centro ativo, que é complementar a determinadas moléculas.

A enzima altera a termodinâmica geral da reação?

Não, a enzima não altera a termodinâmica da reação. Os níveis de energia inicial e final (e o indicador ΔG) permanecem inalterados. A enzima afeta apenas a cinética, acelerando o processo.

Qual é a diferença entre cofator e coenzima?

Cofator é um conceito amplo que inclui quaisquer substâncias não proteicas necessárias à enzima (íons metálicos e moléculas orgânicas). Coenzima é um caso particular de cofator, representando especificamente uma substância orgânica (frequentemente derivada de uma vitamina).

De qual vitamina são formados o NAD+ e o NADP+?

O seu precursor é a vitamina PP (niacina, vitamina B3), na forma de ácido nicotínico ou nicotinamida.

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