Structure et centres fonctionnels des ribosomes
Les ribosomes sont des « usines » moléculaires composées de complexes ribonucléoprotéiques (ARN ribosomique et protéines spécifiques). Chaque ribosome est divisé en une petite et une grande sous-unité.
- Chez les procaryotes (bactéries) : la taille totale est de 70S (environ 20 nm). La petite sous-unité 30S comprend l'ARNr 16S et 21 protéines. La grande sous-unité 50S se compose des ARNr 23S et 5S, ainsi que de 31 protéines. Leur nombre dans la cellule peut atteindre plusieurs dizaines de milliers.
- Chez les eucaryotes (mammifères) : la taille du complexe est de 80S (environ 24 nm). La petite partie 40S contient l'ARNr 18S et 33 protéines, tandis que la grande 60S est formée des ARNr 28S, 5,8S et 5S ainsi que de 49 protéines. Les sous-units sont synthétisées dans les nucléoles et fonctionnent dans le cytoplasme (souvent sur les membranes du réticulum endoplasmique rugueux). Les mitochondries possèdent quant à elles leurs propres ribosomes de type 70S.
La structure du ribosome présente des zones de travail (centres fonctionnels) :
- Le centre M (sur la petite sous-unité) — le site de liaison de l'ARN messager.
- Le site A (aminoacyl) — c'est ici qu'arrive le nouvel ARNt portant un acide aminé.
- Le site P (peptidyl) — retient l'ARNt auquel est attachée la chaîne protéique en croissance.
- Le site E (exit) — la zone de sortie, d'où la molécule d'ARNt libérée de son acide aminé quitte le complexe.
Mécanisme et étapes de la traduction
Avant le début de la synthèse, l'enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase (codase) réalise la reconnaissance et la fixation de l'acide aminé approprié sur l'ARN de transfert spécifique. Le processus de traduction lui-même se déroule en trois étapes :
1. Initiation Le processus commence par l'association de l'ARNm, de la petite sous-unité ribosomique et de l'ARNt initiateur (portant la méthionine chez les eucaryotes, le formylméthionine chez les procaryotes). Les procaryotes repèrent le codon d'initiation (AUG) grâce à la liaison de la séquence riche en purines de Shine-Dalgarno sur l'ARNm avec la région complémentaire de l'ARNr de la petite sous-unité. Les eucaryotes s'orientent vers un signal universel — la structure de coiffe (cap). Après le positionnement sur le codon d'initiation, la grande sous-unité ribosomique se joint. Le processus nécessite la présence d'ions magnésium et de facteurs protéiques d'initiation.
2. Élongation C'est le cycle d'allongement de la chaîne polypeptidique, comprenant trois étapes :
- Reconnaissance du codon : un aminoacyl-ARNt s'engage dans le site A libre, dont l'anticodon est complémentaire du codon de la matrice.
- Liaison peptidique : l'enzyme peptidyl transférase (composant du ribosome) forme une liaison peptidique entre les acides aminés.
- Translocation : le ribosome se déplace exactement de trois nucléotides (un triplet) dans la direction 3' de l'ARNm. L'ARNt vide se déplace vers le site E et s'en va, tandis que le site A se libère pour une nouvelle molécule.
3. Terminaison Le mouvement le long de la matrice s'arrête lorsqu'un des trois codons stop pénètre dans le site A : UAA, UAG ou UGA. Au lieu d'un ARNt, des facteurs de terminaison (RF) se fixent au complexe. Le polypeptide achevé est libéré, et le ribosome se dissocie en ses deux sous-unités initiales.
Modifications post-traductionnelles des protéines
La chaîne polypeptidique qui vient d'être synthétisée n'a généralement pas d'activité fonctionnelle. Des modifications sont nécessaires pour sa « maturation » :
- Protéolyse : élimination de fragments superflus (par exemple, les acides aminés terminaux) à l'aide d'enzymes exopeptidases.
- Repliement (folding) : repliement spatial de la molécule pour former les structures secondaire et tertiaire.
- Formation de la structure quaternaire : association de plusieurs chaînes polypeptidiques en un seul complexe.
- Complexation : liaison avec des glucides (glycoprotéines) ou des lipides (lipoprotéines).
Un exemple clinique classique est la synthèse de l'insuline dans les cellules du pancréas. Tout d'abord, un long préproinsuline inactif est traduit. Ensuite, au cours de la maturation, la région N-terminale et la partie centrale (peptide C) en sont détachées, après quoi l'hormone active, l'insuline, est formée.
Différences de traduction entre procaryotes et eucaryotes
Les mécanismes de mise en œuvre de l'information génétique dépendent de l'organisation cellulaire.
| Caractéristique | Procaryotes | Eucaryotes |
|---|---|---|
| Structure des gènes | Colinéarité stricte, pas d'introns | Gènes discontinus (introns et exons) |
| Séparation spatiale | Absente | L'enveloppe nucléaire sépare les processus |
| Lien avec la transcription | Ont lieu simultanément (couplés) | Strictement séparés (maturation d'abord) |
| Transcripteur primaire | Est immédiatement un ARNm prêt à l'emploi | Nécessite un épissage, une addition de coiffe (capping) et une queue poly-A |
En bref : réponses aux questions sur le sujet
Quels facteurs protéiques sont nécessaires pour l'étape d'élongation de la traduction ?
L'étape d'élongation de la traduction requiert des facteurs protéiques d'élongation. Les facteurs d'élongation procaryotes comprennent EF-Tu, EF-Ts et EF-G (facteur de translocation). Le facteur d'élongation EF2 (EF-2) est également mentionné pour la translocation : la translocation est le déplacement du ribosome le long de l'ARNm d'un codon dans la direction 5' vers 3' ; elle nécessite l'énergie du GTP. La phosphorylation de l'ef2 entraîne l'inhibition de la synthèse protéique, et l'inactivation de l'ef-2 conduit à un arrêt complet de la synthèse des protéines.
Quelles protéines auxiliaires assurent le repliement correct de la chaîne polypeptidique après la traduction ?
Les chaperons assurent le repliement correct (folding) de la chaîne polypeptidique et le maintien de la conformation native des protéines. Les protéines de choc thermique (HSP) exercent normalement une fonction de chaperons. On distingue les chaperons constitutifs, qui sont synthétisés en permanence (Hsp 70, Hsp 60), et les chaperons inductibles (protéines de choc thermique), synthétisés en cas de stress. Selon leur masse moléculaire, les chaperons sont classés en Hsp 100, Hsp 90, Hsp 70, Hsp 60 (chaperonines) et petites HSP. Chez les mammifères, les HSP20, HSP40, HSP60, HSP70 et HSP90 sont répertoriées.
Questions des cours et des examens
Que signifie la lettre S dans le nom des sous-unités ribosomiques (par exemple, 70S) ?
Il s'agit du coefficient de sédimentation, mesuré en unités Svedberg. Il indique la vitesse de sédimentation des particules lors de l'ultracentrifugation, qui dépend de la masse moléculaire et de la forme de l'objet.
De quelle manière un acide aminé se lie-t-il à « son » ARNt avant la traduction ?
Une enzyme spéciale, l'aminoacyl-tARN-synthétase (codase), est responsable de ce processus. Elle réalise la reconnaissance : elle identifie un ARNt spécifique et y fixe une acide aminé strictement défini dans le citoplasme.
En quoi la recherche du codon d'initiation diffère-t-elle chez les bactéries et les mammifères ?
Chez les bactéries, la petite sous-unité se lie à la séquence riche en purines de Shine-Dalgarno sur l'ARNm. Chez les mammifères, les facteurs d'initiation reconnaissent la structure de coiffe universelle et balayent la chaîne jusqu'au premier codon AUG.
À étudier également sur le sujet
- Fonctions des facteurs protéiques de la traduction chez les procaryotes (IF, EF, RF)
- Étapes de la maturation des pré-ARNm chez les eucaryotes : épissage, coiffe, polyadénylation
- Topographie spatiale et mécanisme d'action du centre peptidyl-transférase
- Mécanismes du repliement des protéines et formation de leur structure quaternera
- Approvisionnement énergétique des processus d'élongation et rôle de l'hydrolyse du GTP
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