Étapes et énergétique du processus
De manière globale, la respiration tissulaire peut être divisée en deux composantes étroitement liées :
- Oxydation des substrats. Le processus est initié par des réactions de déshydrogénation, c'est-à-dire l'élimination d'atomes d'hydrogène à partir de molécules organiques. Vient ensuite une cascade pluristade de transfert d'électrons, dont la destination finale est l'oxygène.
- Transformation énergétique. Au fur et à mesure que les électrons se déplacent le long de la chaîne respiratoire, le niveau de leur énergie libre diminue. L'énergie libérée est utilisée de deux manières : une partie est inévitablement perdue sous forme de chaleur, tandis qu'environ 40 % sont consacrés à l'phosphorylation oxydative. Il s'agit du mécanisme majeur de synthèse de la monnaie énergétique de la cellule, l'ATP, à partir d'ADP et de phosphate inorganique.
Enzymes de première ligne : les déshydrogénases
La toute première étape de la respiration tissulaire est la déshydrogénation des substrats issus du catabolisme. Cette tâche est assurée par des enzymes de la classe des déshydrogénases, localisées principalement dans la matrice mitochondriale.
Selon le coenzyme qui entre dans leur structure, elles se divisent en deux grands groupes : les déshydrogénases NAD-dépendantes et FAD-dépendantes. Leurs mécanismes d'action et leur structure chimique diffèrent fondamentalement.
Caractéristiques des déshydrogénases NAD-dépendantes
Dans ce groupe de catalyseurs, la partie non protéique est le nicotinamide adénine dinucléotide ($NAD^+$). La molécule est un dinucléotide constitué d'un nucléotide adénylique (adénine, ribose, phosphate) et d'un nucléotide nicotinamide. Leurs groupes phosphate sont reliés entre eux.
Caractéristiques clés :
- Liaison avec la protéine : le coenzyme est lié de manière labile à l'apoprotéine. Une fois réduit en $NADH$, il se détache de la partie protéique et va servir de donneur d'hydrogène pour les enzymes suivantes.
- Site actif : le cycle nicotinamide, qui est un dérivé de la vitamine PP (B3).
- Chimisme de la réaction : à l'état oxydé ($NAD^+$), le cycle est aromatique et l'atome d'azote porte une charge positive, formant quatre liaisons. Lors de la réduction, un ion hydrure ($H^-$) se fixe sur le carbone en position para. À ce moment, l'aromaticité est rompue, les doubles liaisons sont redistribuées et la charge de l'azote est neutralisée. Il est important de noter que le second proton ($H^+$) n'est pas incorporé dans la molécule, mais reste dans le milieu.
Un exemple classique est la conversion du malate en oxaloacétate par la malate déshydrogénase. L'équation est la suivante : Malate + $NAD^+ \rightarrow$ Oxaloacétate + $NADH + H^+$
Caractéristiques des déshydrogénases FAD-dépendantes
Le deuxième groupe utilise la flavine adénine dinucléotide (FAD). Sa structure est plus complexe : elle comprend de l'adénine, du ribose, du pyrophosphate et de la riboflavine (composée de ribitol et d'un noyau isoalloxazine).
Caractéristiques clés :
- Liaison avec la protéine : covalente, extrêmement solide. Le coenzyme est incapable de se détacher de l'apoprotéine.
- Site actif : un système tricyclique, le noyau isoalloxazine (dérivé de la vitamine B2).
- Chimisme de la réaction : à l'état oxydé, le cycle possède une structure quinoïde où deux atomes d'azote ont des doubles liaisons. Lors de la réduction en $FADH_2$, deux atomes d'hydrogène ($2H^+ + 2e^-$) se fixent sur ces atomes d'azote. Les doubles liaisons sont rompues, formant des liaisons N-H.
Puisque la FAD est fermement fixée à l'enzyme, un second substrat — un accepteur d'hydrogène mobile — est requis pour poursuivre la réaction. Pour toutes les enzymes flaviniques, ce rôle est joué par l'ubiquinone (coenzyme Q).
L'oxydation du succinate en fumarate par la succinate déshydrogénase en est un exemple. Le succinate est d'abord oxydé, et la FAD est réduite en $FADH_2$. Ensuite, le $FADH_2$ transfère l'hydrogène à l'ubiquinone, formant le $QH_2$.
En bref : réponses aux questions sur le sujet
Quels complexes enzymatiques constituent la chaîne respiratoire mitochondriale ?
La chaîne mitochondriale de transport d'électrons comprend :
- Le complexe I — la NADH déshydrogénase (NADH-ubiquinone oxydoréductase), contenant le coenzyme FMN.
- Le complexe II — la succinate déshydrogénase, contenant le coenzyme FAD.
- Le complexe III — la $QH_2$ déshydrogénase ($QH_2$-cytochrome c oxydoréductase).
- Le complexe IV — la cytochrome c oxydase (cytochrome c oxydase).
Les transporteurs entre les complexes : le coenzyme Q (ubiquinone) et le cytochrome c.
Quels sont les mécanismes de couplage entre l'oxydation et la phosphorylation selon la théorie chimiosmotique de Mitchell ?
Selon la théorie chimiosmotique de Peter Mitchell, le couplage de l'oxydation et de la phosphorylation s'effectue grâce à la création d'un gradient électrochimique transmembranaire de protons.
- L'énergie du transport des électrons le long de la chaîne de transport est utilisée par les complexes I, III et IV pour pomper des protons ($H^+$) de la matrice vers l'espace intermembranaire.
- Il en résulte la création d'un gradient électrochimique de protons (ΔμH⁺).
- Les protons retournent dans la matrice en traversant le canal spécifique de l'ATP synthase (Complexe V).
- L'énergie de ce flux de protons est utilisée pour synthétiser de l'ATP à partir d'ADP et de phosphate inorganique du côté matriciel de la membrane interne.
Qu'est-ce que le rapport P/O et quelle est sa valeur lors de l'oxydation du NADH et du $FADH_2$ ?
Le coefficient de phosphorylation oxydative (rapport P/O) est le rapport entre la quantité de phosphate inorganique utilisé ($H_3PO_4$) et le nombre d'atomes d'oxygène consommés et réduits en $H_2O$. Il indique l'efficacité de la synthèse d'ATP.
| Donneur d'hydrogène | Rapport P/O | Complexes de couplage impliqués |
|---|---|---|
| NADH | 3 | I, III, IV |
| $FADH_2$ | 2 | III, IV |
Les valeurs réelles du rapport P/O sont légèrement inférieures aux valeurs théoriques, car une partie de l'énergie est dissipée sous forme de chaleur.
Quels inhibiteurs spécifiques bloquent les différents complexes de la chaîne respiratoire ?
Diverses substances inhibent des complexes enzymatiques spécifiques de la chaîne respiratoire :
- Les barbituriques (dont le sécobarbital sodique) et la roténone bloquent la NADH déshydrogénase (Complexe I), interrompant le transfert d'électrons entre les centres fer-soufre et l'ubiquinone.
- L'antimycine A inhibe la $QH_2$ déshydrogénase (Complexe III).
- Le CO, le $H_2S$ et les cyanures inhibent la cytochrome c oxydase (Complexe IV).
Pour ne pas confondre les mécanismes des coenzymes, rappelez-vous : la FAD est fixée à l'enzyme « de manière inamovible » (covalente), elle a donc impérativement besoin d'un messager mobile — l'ubiquinone (coenzyme Q). En revanche, le NAD est « libre » et peut transporter l'hydrogène de façon autonome.
Questions des cours et des examens
Qu'est-ce que la phosphorylation oxydative ?
C'est le processus de synthèse de molécules d'ATP à partir d'ADP et de phosphate inorganique. Il est alimenté par l'énergie libérée lors des étapes de la respiration tissulaire.
Où va le second proton lors de la réduction du NAD ?
Au cours de la réaction, un seul ion hydrure ($H^-$) se fixe sur le cycle nicotinamide. Le second proton ($H^+$) ne se lie pas à la molécule de coenzyme, mais demeure libre dans le milieu environnant.
Pourquoi les déshydrogénases dépendantes du FAD nécessitent-elles un second substrat ?
Le coenzyme FAD est lié de façon covalente à la partie protéique et ne peut s'en détacher après sa réduction. Pour transmettre l'hydrogène plus loin dans la chaîne, il requiert un accepteur mobile externe, qui est l'ubiquinone.
À étudier également sur le sujet
- Le processus d'élimination de l'hydrogène lors des réactions de déshydrogénation
- Structure et fonctions de l'ubiquinone (coenzyme Q)
- Relation entre la structure de la vitamine PP et l'activité des NAD-déshydrogénases
- Mécanisme de la réaction de la succinate déshydrogénase
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