Función catalítica de las proteínas
La propiedad fundamental y más sorprendente de ciertas proteínas es su capacidad para actuar como catalizadores biológicos. En bioquímica, estas proteínas se denominan fermentos o enzimas. Sin su participación, la vida tal como la conocemos sería imposible, ya que las velocidades de las reacciones químicas a la temperatura corporal serian demasiado bajas. De acuerdo con los principios fundamentales de la química bioorgánica, absolutamente todas las transformaciones bioquímicas en las células y tejidos del organismo ocurren únicamente con la participación directa del aparato enzimático. Esto significa que el metabolismo está completamente subordinado a la acción catalítica de las moléculas proteicas.
Tipos de reacciones catalizadas
Los catalizadores biológicos controlan un espectro colosal de transformaciones químicas. Todo el conjunto de procesos enzimáticos se puede dividir en varias direcciones clave:
- Síntesis y degradación de biopolímeros: los enzimas controlan tanto los procesos de ensamblaje de macromoléculas complejas como su hidrólisis (escisión con participación de agua). Lo mismo se aplica al metabolismo de los ésteres complejos.
- Procesos redox: los enzimas aseguran la transferencia de electrones y protones, catalizando la oxidación y reducción de diversas sustancias orgánicas, lo cual es crítico para la respiración celular y el intercambio energético.
- Isomerización: las reestructuraciones moleculares dentro de una misma molécula sin cambiar su composición cualitativa y cuantitativa también están controladas por proteínas especializadas.
- Transferencia de grupos funcionales: el desplazamiento de agrupaciones químicas desde una molécula donadora hacia una molécula aceptora.
- Fotosíntesis: la complejísima cascada de reacciones de conversión de la energía lumínica en energía de enlaces químicos es imposible sin la participación de un complejo enzimático específico.
Especificidad única de los enzimas
A diferencia de muchos catalizadores inorgánicos que pueden acelerar una amplia clase de reacciones, los enzimas poseen una especificidad altísima, a menudo absoluta. Esto se expresa en el hecho de que para cada reacción bioquímica concreta en el organismo existe su propio enzima específico estrictamente determinado. Una reacción, un catalizador.
Además, la enzimología distingue el concepto de especificidad de especie. Los enzimas existen en una inmensa variedad de formas. La estructura y las propiedades de estas variedades están sintonizadas de forma fina y se corresponden estrictamente con las características fisiológicas y evolutivas de cada especie biológica concreta. Por lo tanto, un enzima que realiza la misma función en una bacteria, en una planta y en el ser humano presentará diferencias estructurales sustanciales.
Eficiencia catalítica
La eficiencia de los enzimas asombra la imaginación de los químicos sintéticos. Los catalizadores biológicos permiten llevar a cabo en condiciones celulares suaves reacciones que, en el marco de la química inorgánica tradicional, se consideran difíciles de realizar y exigen temperaturas o presiones extremas, o medios agresivos.
Un ejemplo clásico de esta eficiencia insuperable es la fijación y reducción del nitrógeno atmosférico ($N_2$). La molécula de nitrógeno posee un triple enlace sumamente fuerte cuya ruptura en condiciones de laboratorio es extremadamente compleja. Sin embargo, en las células de ciertos tipos de bacterias este proceso ocurre de forma continua y sin un gasto enorme de energía externa, exclusivamente gracias a la potente acción catalítica de los sistemas enzimáticos específicos.
En resumen: respuestas a preguntas sobre el tema
¿En qué se diferencian los enzimas de los catalizadores inorgánicos?
Los enzimas se diferencian de los catalizadores inorgánicos por su alta velocidad de acción, su especificidad y su capacidad de regulación.
| Característica | Características de las diferencias de los enzimas |
|---|---|
| Velocidad de reacción | Varios miles de veces mayor |
| Especificidad | Altamente específicos para los sustratos |
| Condiciones de trabajo | Condiciones intracelulares suaves |
| Regulación | La velocidad de reacción se puede regular |
| Dependencia de la cantidad | La velocidad es proporcional a la cantidad de enzima |
¿Qué clases de enzimas se distinguen según la clasificación internacional?
Según la clasificación internacional, todos los enzimas se dividen en 6 clases principales dependiendo del tipo de reacción catalizada.
- Oxidorreductasas: catalizan reacciones redox.
- Transferasas: llevan a cabo la transferencia de grupos (amino, fosfato).
- Hidrolasas: catalizan la hidrólisis de enlaces con participación de agua.
- Liasas: catalizan la rotura de enlaces por vía no hidrolítica.
- Isomerasas: llevan a cabo transformaciones isoméricas dentro de una misma molécula.
- Ligasas: catalizan la síntesis con consumo de ATP.
¿De qué componentes consta un enzima complejo (holoenzima)?
Un enzima complejo (holoenzima) consta de una parte proteica y un componente no proteico.
En su estructura se distinguen los siguientes elementos:
- Apoenzima: la parte proteica del enzima.
- Cofactor: la parte no proteica, representada por iones metálicos o una sustancia inorgánica.
- Coenzima: una sustancia orgánica no proteica (frecuentemente un derivado vitamínico).
- Grupo prostético: un componente no proteico unido de forma firme y permanente al enzima.
La unión del apoenzima con el cofactor o la coenzima forma la forma activa: el holoenzima.
¿Qué es el centro activo del enzima y qué regiones se distinguen en él?
El centro activo del enzima es una pequeña región de residuos de aminoácidos situada en la periferia de la molécula o cerca de ella.
En el centro activo se distinguen dos regiones:
- Centro de unión (de contacto): la región donde el sustrato se une al enzima mediante enlaces débiles no covalentes.
- Centro catalítico: la región que transforma el sustrato retenido por el centro de unión.
¿Qué factores influyen en la velocidad de la reacción enzimática?
La velocidad de la reacción enzimática está influenciada por las condiciones físico-químicas del medio, la concentración de los participantes en la reacción y la presencia de reguladores.
Factores principales:
- Cantidad de enzima: la velocidad de la reacción es proporcional a su concentración.
- Temperatura: al aumentar hasta el óptimo, la velocidad crece; después cae bruscamente debido a la desnaturalización térmica de la proteína.
- Valor de pH: el gráfico tiene forma de campana con un óptimo cercano a los valores intracelulares.
- Concentración de sustrato: la velocidad es proporcional al producto de las concentraciones de las sustancias reaccionantes.
- Efectores: los activadores e inhibidores modifican la afinidad de la enzima por el sustrato.
¿Qué tipos de inhibición enzimática existen?
La inhibición enzimática se divide en reversible e irreversible.
- Inhibición irreversible: el inhibidor forma enlaces covalentes con la enzima, lo que provoca una pérdida permanente de la actividad.
- Inhibición competitiva reversible: el inhibidor interactúa con el centro activo. Aumenta la constante de Michaelis, pero la velocidad máxima permanece invariable.
- Inhibición no competitiva reversible: el inhibidor se une al sitio alostérico. La constante de Michaelis no se modifica, pero disminuye la velocidad máxima de la reacción.
- Inhibición mixta: se modifican los valores tanto de la constante de Michaelis como de la velocidad máxima.
Para recordar la esencia de las enzimas, utilice la regla «SER»: Especificidad (cada reacción tiene la suya propia), Eficiencia (superan a los inorgánicos, como en el caso del nitrógeno), Reacciones (aceleran todos los procesos: desde la hidrólisis hasta la fotosíntesis).
Preguntas de clases y exámenes
¿Cuál es la base química de cualquier enzima?
Todas las enzimas, por su naturaleza química, son proteínas que poseen una marcada acción catalítica.
¿Puede una sola enzima catalizar tipos de reacciones absolutamente diferentes?
No, las enzimas poseen una estricta especificidad. Para cada reacción bioquímica concreta en el organismo existe su propio enzima individual.
¿Cuál es la principal ventaja de las enzimas frente a los catalizadores inorgánicos?
Poseen una eficacia colosal, lo que permite llevar a cabo reacciones difíciles de realizar (por ejemplo, la fijación del nitrógeno atmosférico $N_2$) en condiciones fisiológicas suaves.
Qué más repasar sobre el tema
- Mecanismos de hidrólisis de biopolímeros y ésteres
- Sistemas enzimáticos redox
- El papel de los enzimas en las reacciones de transferencia de grupos funcionales e isomerización
- Aparato enzimático de los procesos de fotosíntesis
- Mecanismos bioquímicos de la fijación de nitrógeno atmosférico en bacterias
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