Aufbau und funktionelle Zentren der Ribosomen
Ribosomen sind molekulare „Fabriken“, die aus Ribonukleoprotein-Komplexen (ribosomaler RNA und spezifischen Proteinen) bestehen. Jedes Ribosom ist in eine kleine und eine große Untereinheit unterteilt.
- Bei Prokaryoten (Bakterien): Die Gesamtgröße beträgt 70S (ca. 20 nm). Die kleine 30S-Untereinheit umfasst eine 16S-rRNA und 21 Proteine. Die große 50S-Untereinheit besteht aus 23S- und 5S-rRNA sowie 31 Proteinen. Ihre Anzahl in der Zelle kann Zehntausende erreichen.
- Bei Eukaryoten (Säugetieren): Die Größe des Komplexes beträgt 80S (ca. 24 nm). Die kleine 40S-Untereinheit enthält eine 18S-rRNA und 33 Proteine, während die große 60S-Untereinheit aus 28S-, 5,8S- und 5S-rRNA zusammen mit 49 Proteinen gebildet wird. Die Untereinheiten werden in den Nukleolen synthetisiert und arbeiten im Zytoplasma (häufig an den Membranen des rauem endoplasmatischen Retikulums). Mitochondrien besitzen dabei eigene Ribosomen vom 70S-Typ.
In der Struktur des Ribosoms werden Arbeitsbereiche (funktionelle Zentren) unterschieden:
- M-Zentrum (auf der kleinen Untereinheit) — die Bindungsstelle für die mRNA.
- A-Stelle (Aminoacyl-Stelle) — hier gelangt eine neue tRNA an, die eine Aminosäure trägt.
- P-Stelle (Peptidyl-Stelle) — hält die tRNA fest, an die die wachsende Proteinkette gebunden ist.
- E-Stelle (Exit-Stelle) — die Austrittszone, über die das von der Aminosäure befreite tRNA-Molekül den Komplex verlässt.
Mechanismus und Phasen der Translation
Vor Beginn der Synthese führt das Enzym Aminoacyl-tRNA-Synthetase (Codase) die Erkennung (Rekognition) und Bindung der erforderlichen Aminosäure an die spezifische tRNA durch. Der Translationsprozess selbst verläuft in drei Phasen:
1. Initiation Der Prozess beginnt mit der Zusammenlagerung von mRNA, der kleinen Ribosomenuntereinheit und der Start-tRNA (bei Eukaryoten trägt sie Methionin, bei Prokaryoten Formylmethionin). Prokaryoten finden das Startcodon (AUG) durch die Bindung einer purinreichen Shine-Dalgarno-Sequenz auf der mRNA an einen komplementären rRNA-Bereich der kleinen Untereinheit. Eukaryoten orientieren sich an einem universellen Signal — der Cap-Struktur. Nach der Positionierung am Startcodon lagert sich die große Ribosomenuntereinheit an. Der Prozess erfordert Magnesiumionen und proteinöse Initiationsfaktoren.
2. Elongation Dies ist der Zyklus der Verlängerung der Polypeptidkette, der aus drei Schritten besteht:
- Codon-Erkennung: In die freie A-Stelle wandert die nächste Aminoacyl-tRNA ein, deren Anticodon zum Codon der Matrize komplementär ist.
- Peptidbindung: Das Enzym Peptidyltransferase (eine Komponente des Ribosoms) bildet eine Peptidbindung zwischen den Aminosäuren.
- Translokation: Das Ribosom rückt exakt um drei Nukleotide (ein Triplett) in Richtung des 3'-Endes der mRNA vor. Die leere tRNA wandert in die E-Stelle und verlässt den Komplex, während die A-Stelle für ein neues Molekül frei wird.
3. Termination Die Bewegung entlang der Matrize stoppt, wenn eines von drei Stoppcodons in die A-Stelle gelangt: UAA, UAG oder UGA. Anstelle einer tRNA binden Terminationsfaktoren (RF) an den Komplex. Das fertige Polypeptid wird abgelöst, und das Ribosom disoziiert in seine beiden Ausgangsuntereinheiten.
Posttranslationale Modifikationen von Proteinen
Die frisch synthetisierte Polypeptidkette besitzt in der Regel keine funktionelle Aktivität. Für ihre „Reifung“ sind Modifikationen erforderlich:
- Proteolyse: Abspaltung überschüssiger Fragmente (z. B. terminaler Aminosäuren) mithilfe von Exopeptidasen.
- Faltung (Folding): Räumliche Einordnung des Moleküls zur Bildung von Sekundär- und Tertiärstrukturen.
- Ausbildung der Quartärstruktur: Vereinigung mehrerer Polypeptidketten zu einem einheitlichen Komplex.
- Komplexbildung: Bindung an Kohlenhydrate (Glykoproteine) oder Lipide (Lipoproteine).
Ein klassisches klinisches Beispiel ist die Insulinsynthese in den Zellen der Bauchspeicheldrüse. Zunächst wird ein langes, inaktives Präproinsulin translibriert. Danach werden im Reifungsprozess der N-terminale Bereich und der mittlere Teil (C-Peptid) abgespalten, wodurch das aktive Hormon Insulin entsteht.
Unterschiede der Translation bei Prokaryoten und Eukaryoten
Die Mechanismen der Genexpression hängen von der zellulären Organisation ab.
| Merkmal | Prokaryoten | Eukaryoten |
|---|---|---|
| Genstruktur | Strikte Colinearität, keine Introns | Unterbrochene Gene (Introns und Exons) |
| Räumliche Trennung | Fehlt | Die Kernhülle trennt die Prozesse räumlich |
| Verbindung zur Transkription | Laufen gleichzeitig ab (gekoppelt) | Streng getrennt (zuerst Processing) |
| Primäres Transkript | Ist sofort fertige mRNA | Erfordert Splicing, Capping, Poly-A-Schwanz |
Kurz gefasst: Antworten auf Fragen zum Thema
Welche Proteinfaktoren sind für die Elongationsphase der Translation erforderlich?
Für die Elongationsphase der Translation werden Protein-Elongationsfaktoren benötigt. Zu den prokaryotischen Elongationsfaktoren gehören EF-Tu, EF-Ts und EF-G (Translokationsfaktor). Für die Translokation wird zudem der Elongationsfaktor EF2 (EF-2) aufgeführt: Die Translokation ist die Bewegung des Ribosoms entlang der mRNA um ein Codon in Richtung vom 5'- zum 3'-Ende; hierfür wird GTP-Energie benötigt. Die Phosphorylierung von EF2 führt zur Hemmung der Proteinsynthese, und die Inaktivierung von EF-2 zum vollständigen Stopp der Proteinsynthese.
Welche Helferproteine gewährleisten die korrekte Faltung der Polypeptidkette nach der Translation?
Die korrekte Faltung der Polypeptidkette und die Aufrechterhaltung der nativen Proteinkonformation werden durch Chaperone gewährleistet. Hitzeschockproteine (HSP) erfüllen im Normalfall die Funktion von Chaperonen. Man unterscheidet zwischen konstitutiven Chaperonen, die permanent synthetisiert werden (Hsp 70, Hsp 60), und induzierbaren Chaperonen (Hitzeschockproteinen), die bei Stress gebildet werden. Nach ihrer molekularen Masse werden Chaperone in Hsp 100, Hsp 90, Hsp 70, Hsp 60 (Chaperonine) und kleine Chaperone unterteilt. Bei Säugetieren sind HSP20, HSP40, HSP60, HSP70 und HSP90 beschrieben.
Fragen aus Vorlesungen und Prüfungen
Was bedeutet der Buchstabe S in der Bezeichnung ribosomaler Subunits (z. B. 70S)?
Hierbei handelt es sich um den Sedimentationskoeffizienten, gemessen in Svedberg-Einheiten. Er gibt die Sinkgeschwindigkeit von Partikeln bei der Ultrazentrifugation an, die von der molekularen Masse und der Form des Objekts abhängt.
Wie wird eine Aminosäure vor der Translation an ihre „passende“ tRNA gebunden?
Für diesen Prozess ist ein spezielles Enzym verantwortlich — die Aminoacyl-tRNA-Synthetase (Codase). Sie führt die Rekognition durch: Sie erkennt eine spezifische tRNA und bindet eine streng definierte Aminosäure im Zytoplasma daran.
Worin unterscheidet sich die Startcodon-Suche bei Bakterien und Säugetieren?
Bei Bakterien bindet die kleine Untereinheit an eine purinreiche Shine-Dalgarno-Sequenz auf der mRNA. Bei Säugetieren erkennen Initiationsfaktoren die universelle Cap-Struktur und scannen die Kette bis zum ersten AUG-Codon.
Was es zum Thema noch zu wiederholen gibt
- Funktionen der prokaryotischen Translationsfaktoren (IF, EF, RF)
- Phasen des Prä-mRNA-Processing bei Eukaryoten: Splicing, Capping, Polyadenylierung
- Räumliche Topographie und Funktionsweise des Peptidyl转移-Zentrums (Peptidyltransferase-Zentrums)
- Mechanismen der Proteinfaltung und Ausbildung ihrer Quartärstruktur
- Energetische Versorgung der Elongationsprozesse und Rolle der GTP-Hydrolyse
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