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Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen und bestimmen deren Eigenschaften und Funktionen. Der menschliche Körper enthält 20 proteinogene Aminosäuren, davon 8 essenzielle. Die Kenntnis ihrer Klassifikation, Eigenschaften und ihres Stoffwechsels ist die Grundlage der Biochemie und klinischen Medizin. Dieser Artikel bietet eine vollständige Systematisierung mit klinischen Korrelationen.
Allgemeine Struktur von Aminosäuren
Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminosäuren mit der allgemeinen Formel:
- α-Kohlenstoffatom (chiral, außer Glycin) – gebunden an 4 Gruppen:
- Aminogruppe (−NH₂)
- Carboxylgruppe (−COOH)
- Wasserstoffatom (−H)
- Seitenkette (R-Gruppe) – bestimmt die Aminosäuren-Eigenschaften
Bei physiologischem pH-Wert von 7,4 liegen Aminosäuren als Zwitterionen (−NH₃⁺ und −COO⁻) vor. Alle proteinogenen Aminosäuren sind L-Isomere.
Klassifikation nach R-Gruppen-Eigenschaften
| Gruppe | Aminosäuren | Merkmal |
|---|---|---|
| Unpolare (hydrophobe) | Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp | Liegen im Inneren globulärer Proteine und stabilisieren die Struktur |
| Polare, ungeladene | Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln | Bilden Wasserstoffbrückenbindungen, sind an der Katalyse beteiligt |
| Positiv geladene (basische) | Lys, Arg, His | Tragen bei pH 7,4 eine (+)-Ladung. His ist die einzige mit einem pKa-Wert von ~6, Pufferfunktion bei physiologischem pH-Wert |
| Negativ geladene (saure) | Asp, Glu | Tragen bei pH 7,4 eine (−)-Ladung. Glutamat ist der wichtigste exzitatorische Neurotransmitter |
Essenzielle Aminosäuren
8 Aminosäuren werden im menschlichen Körper nicht synthetisiert und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden:
Merkspruch: „Phe, Val, Trp, Thr, Ile, Met, His*, Arg*, Leu, Lys“ (PVT TIM HALL)
| Aminosäure | Einbuchstabencode | Funktion / Mangel |
|---|---|---|
| Phenylalanin (Phe) | F | Vorstufe von Tyrosin → Dopamin, Noradrenalin. Defekt: Phenylketonurie (PKU) |
| Valin (Val) | V | BCAA (verzweigtkettige Aminosäure) – wird in den Muskeln verstoffwechselt |
| Tryptophan (Trp) | W | Vorstufe von Serotonin und Melatonin, NAD⁺ (Niacin). Mangel → Pellagra |
| Threonin (Thr) | T | Proteinglykosylierung, Mucine-Synthese |
| Isoleucin (Ile) | I | BCAA, gleichzeitig ketogen und glukogen |
| Methionin (Met) | M | Methylgruppen-Donator (über SAM), Start-AS bei der Translation |
| Leucin (Leu) | L | BCAA, rein ketogen (zusammen mit Lysin). mTOR-Aktivator |
| Lysin (Lys) | K | Rein ketogen, Hydroxylierung → Bestandteil von Kollagen |
*His und Arg sind bedingt essenziell (essenziell bei Kindern).
Glukogene und ketogene Aminosäuren
- Glukogene – werden zu Pyruvat oder TCA-Zyklus-Intermediaten abgebaut → können Glukose liefern (Glukoneogenese). Die Mehrheit der Aminosäuren
- Ketogene – werden zu Acetyl-CoA oder Acetoacetat abgebaut → Ketonkörper. Rein ketogen sind nur Leu und Lys
- Gleichermaßen (sowohl gluko- als auch ketogene): Ile, Phe, Thr, Trp, Tyr
Merkspruch für ketogene: „Only Leucine and Lysine are purely Ketogenic“ → LL.
Posttranslationale Modifikationen
- Hydroxylierung von Prolin und Lysin (Vitamin C!) → Kollagen. Vitamin-C-Mangel → Skorbut (instabiles Kollagen)
- Phosphorylierung von Serin, Threonin, Tyrosin → Enzymregulation (Kinasen/Phosphatasen)
- Carboxylierung von Glutamat (Vitamin K!) → Gerinnungsfaktoren (II, VII, IX, X)
- Methylierung von Lysin und Arginin in Histonen → Genexpressionsregulation
- Disulfidbrücken zwischen Cysteinen → Stabilisierung der Tertiärstruktur (Immunglobuline, Insulin)
Klinische Korrelationen
| Erkrankung | Defekt | Aminosäure |
|---|---|---|
| Phenylketonurie (PKU) | Phenylalaninhydroxylase-Mangel | ↑ Phe, ↓ Tyr |
| Ahornsirupkrankheit | Mangel an verzweigtkettiger $\alpha$-Ketosäure-Dehydrogenase | ↑ Val, Leu, Ile |
| Homozystinurie | Zystathionin-$\beta$-Synthase-Mangel | ↑ Homozystein, ↓ Cystein |
| Alkaptonurie | Homogentisatoxidase-Mangel | ↑ Homogentisinsäure (aus Tyr) |
| Skorbut | Vitamin-C-Mangel → gestörte Hydroxylierung | Pro, Lys im Kollagen |
Häufig gestellte Fragen
Warum sind Leucin und Lysin rein ketogen?
Ihr Katabolismus liefert nur Acetyl-CoA und/или Acetoacetat. Acetyl-CoA kann nicht in Pyruvat oder OAA umgewandelt werden (beim Menschen fehlt der Glyoxylatzyklus) → kann keine Glukose bilden. Alle anderen Aminosäuren sind zumindest teilweise glukogen.
Wozu dient das Neugeborenen-Screening auf PKU?
Phenylketonurie (1:10000) – ohne Behandlung führt die Akkumulation von Phenylalanin zu schwerer geistiger Behinderung. Frühe Diagnose (Guthrie-Test am 4.–5. Lebenstag) und Phenylalaninfreie Diät verhindern Hirnschäden. Dies ist eines der erfolgreichsten Beispiele für das Neugeborenen-Screening.
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