المحتويات · 7 أقسام
الأحماض الأمينية هي الوحدات الهيكلية للبروتينات التي تحدد خصائصها ووظائفها. يوجد في جسم الإنسان 20 حمضاً أمينياً بروتينياً، منها 8 أحماض أمينية أساسية. تعتبر معرفة تصنيف وخصائص وأيض الأحماض الأمينية أساس الكيمياء الحيوية والطب السريري. تجدون في هذه المقالة تصنيفاً شاملاً مع الارتباطات السريرية.
التركيب العام للأминоحمض (الأحماض الأمينية)
جميع الأحماض الأمينية البروتينية هي أحماض α-أمينية بالصيغة العامة:
- ذرة الكربون ألفا (α) (تساهمية وكيرالية، ما عدا الجلايسين) - ترتبط بـ 4 مجموعات:
- مجموعة الأمين (−NH₂)
- مجموعة الكربوكسيل (−COOH)
- ذرة الهيدروجين (−H)
- المجموعة الجانبية (مجموعة R) - تحدد خصائص الحمض الأميني
عند الرقم الهيدروجيني الفسيولوجي 7.4، توجد الأحماض الأمينية على شكل أيونات ثنائية القطب (تزويترون) (−NH₃⁺ و −COO⁻). جميع الأحماض الأمينية البروتينية هي متماكبات L (L-isomers).
التصنيف حسب خصائص مجموعة R
| المجموعة الدوائية | الأحماض الأمينية | الخصائص |
|---|---|---|
| غير قطبية (كارثة للماء / كارهة للماء) | Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp | تتوضع في داخل البروتينات الكروية وتثبت بنيتها |
| قطبية غير مشحونة | Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln | تشكل روابط هيدروجينية وتشارك في التحفيز الإنزيمي |
| موجبة الشحنة (أساسية) | Lys, Arg, His | عند درجة الحموضة 7.4 تحمل شحنة موجبة (+). الهيستيدين (His) هو الوحيد الذي لديه pKa ~6، ويعمل كمثبت (بافر) عند درجة الحموضة الفسيولوجية |
| سالبة الشحنة (حامضية) | Asp, Glu | عند درجة الحموضة 7.4 تحمل شحنة سالبة (−). الجلوتامات هو الناقل العصبي الاستثاري الرئيسي |
الأحماض الأمينية الأساسية
8 أحماض أمينية لا يتم تصنيعها في جسم الإنسان ويجب الحصول عليها من الغذاء:
الوسيلة التذكيرية: «فان، فال، تري، لي, إيل، ليز، ميت، تري» (PVT TIM HALL: Phe, Val, Trp, Thr, Ile, Met, His*, Arg*, Leu, Lys)
| الحمض الأميني | الرمز أحادي الحرف | الوظيفة / النقص |
|---|---|---|
| الفينيل ألانين (Phe) | F | سلف التايروسين → الدوبامين، النورإبينفرين. الخلل: بيلة فنيل كيتونية (PKU) |
| الفالين (Val) | V | الأحماض الأمينية متفرعة السلسلة (BCAA) - تتم عملية الأيض الخاصة بها في العضلات |
| التريبتوفان (Trp) | W | سلف السيروتونين والميلاتونين، و NAD⁺ (النياسين). النقص → البلاغرا |
| الثريونين (Thr) | T | الجليكوزيل المتسلسل للبروتينات، وتخليق المخاطيات (الموسين) |
| الإيزوليوسين (Ile) | I | أحماض أمينية متفرعة السلسلة (BCAA)، مكونة للجلوكوز ومكونة للأجسام الكيتونية في نفس الوقت |
| الميثيونين (Met) | M | مانح لمجموعات الميثيل (عبر SAM)، والحمض الأميني البادئ في عملية الترجمة |
| الليوسين (Leu) | L | أحماض أمينية متفرعة السلسلة (BCAA)، مكونة للأجسام الكيتونية حصراً (إلى جانب الليسين). محفز لـ mTOR |
| الليسين (Lys) | K | مكون للأجسام الكيتونية حصراً، الهيدروكسيلاز → يدخل في تركيب الكولاجين |
*الـ His والـ Arg هما أساسيان شرطياً (أساسيان عند الأطفال).
الأحماض الأمينية المكونة للجلوكوز والمكونة للأجسام الكيتونية
- مكونة للجلوكوز (جلوكونية) - يتم أيضها لتنتج البيروفات أو مركبات دورة حمض الستريك ( Krebs cycle intermediates) → يمكن أن تعطي الجلوكوز (استقلاب السكر المستحدث). معظم الأحماض الأمينية
- مكونة للأجسام الكيتونية (كيتونية) - يتم أيضها لتنتج الأسيتيل مرافق الإنزيم أ (Acetyl-CoA) أو الأسيتوأسيتات → أجسام كيتونية. المكونان الكيتونيان حصراً هما Leu و Lys
- مختلطة (جلوكونية وكيتونية معاً): Ile, Phe, Thr, Trp, Tyr
الوسيلة التذكيرية للأحماض الكيتونية: «Only Leucine and Lysine are purely Ketogenic» → LL.
التعديلات ما بعد الترجمة
- الهيدروكسيلة للبرولين والليسين (فيتامين C!) → الكولاجين. نقص فيتامين C → الاسقربوط (كولاجين ضعيف غير متين)
- الفسفرة للسيرين، الثريونين، والتايروسين → تنظيم الإنزيمات (الكينازات / الفوسفاتازات)
- الكربوكسيلة للجلوتامات (فيتامين K!) → عوامل التخثر (II, VII, IX, X)
- الميثيلة للسيرين والأرجينين في الهيستونات → تنظيم التعبير الجيني
- الروابط ثنائية الكبريتيد بين السيستينات → تثبيت البنية الثالثية (الغلوبولينات المناعية، الإنسولين)
الارتباطات السريرية
| المرض | الخلل الوظيفي | الحمض الأميني |
|---|---|---|
| بيلة فنيل كيتونية (PKU) | نقص إنزيم فينيل ألانين هيدروكسيلاز | ↑ Phe, ↓ Tyr |
| مرض بول شراب القيقب | نقص ديهيدروجيناز الأحماض الكيتونية ذات السلسلة المتفرعة BCAA | ↑ Val, Leu, Ile |
| بيلة هوموسيستينية | نقص إنزيم سيستاتيونين-β-سنتاز | ↑ الهوموسيستين، ↓ العيستئين |
| بيلة ألكابتونية | نقص إنزيم homogentisate 1,2-dioxygenase | ↑ حمض الهوموجينتيسيك (من التيروزين Tyr) |
| الإسقربوط | نقص فيتامين C ← خلل في عملية الهيدروكسلة | Pro و Lys في الكولاجين |
الأسئلة الشائعة
لماذا يعتبر كل من اللويسين والليزين حمضين أُمنيين كيتونيين بحتين؟
يؤدي تقويضهما إلى إنتاج أسيتيل-مرافق الإنزيم أ (أسيتيل-CoA) و/أو أسيتوأسيتات فقط. لا يمكن تحويل أسيتيل-CoA إلى بيروفات أو أكسالوأسيتات (لا يمتلك البشر دورة الجليوكسيلات) ← وبالتالي لا يمكن أن يعطيا الجلوكوز. جميع الأحماض الأمينية الأخرى تعتبر جلوكोजية جزئياً على الأقل.
لماذا يعد الفحص الشامل للمواليد الجدد لمرض بيلة الفينيل كيتون (PKU) ضرورياً؟
بيلة الفينيل كيتون (1:10000) — بدون علاج، يؤدي تراكم الفينيل ألانين إلى تخلف عقلي حاد. التشخيص المبكر (اختبار غاتري في اليوم 4-5 من العمر) والاتباع الغذائي الخالي من الفينيل ألانين يمنعان تلف الدماغ. يعتبر هذا أحد أكثر أمثلة الفحص حديثي الولادة نجاحاً.
تعلم الكيمياء من خلال الدروس التفاعلية على المنصة. مواضيع ذات صلة: دورة كريبس، الانقسام المتساوي والمنصف، المضادات الحيوية. استخدم الحاسبات السريرية لإجراء الحسابات الكيميائية الحيوية.